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- PDB-3i78: 35/99/170/186/220-loops of FXa in SGT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i78
タイトル35/99/170/186/220-loops of FXa in SGT
要素Trypsin
キーワードHYDROLASE / BETA SHEETS / SERINE PROTEASE / Disulfide bond / Protease / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsin / serine-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BENZAMIDINE / Trypsin
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces griseus (ストレプトマイシン生産菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Page, M.J. / Di Cera, E.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Combinatorial Enzyme Design Probes Allostery and Cooperativity in the Trypsin Fold.
著者: Page, M.J. / Di Cera, E.
履歴
登録2009年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trypsin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7247
ポリマ－24,1971
非ポリマー5276
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.710, 113.710, 52.616
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Trypsin / SGT


分子量: 24197.061 Da / 分子数: 1
変異: 27 substitutions in the 35, 99, 170, 186 and 220-loops
由来タイプ: 組換発現 / 詳細: 35/99/170/186/220-loops of FXa in SGT
由来: (組換発現) Streptomyces griseus (ストレプトマイシン生産菌)
遺伝子: sprT / プラスミド: pWB980 / 発現宿主: Bacillus subtilis (枯草菌) / 株 (発現宿主): WB700 / 参照: UniProt: P00775, trypsin
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-BEN / BENZAMIDINE / ベンズアミジン


分子量: 120.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H8N2
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
配列の詳細27 SUBSTITUTIONS IN THE 35, 99, 170, 186 AND 220-LOOPS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.69 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 10.5
詳細: 2.0 M Ammonium sulfate, 0.1 M CAPS, 75 mM NaCl, 25 mM Benzamidine, pH 10.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年4月10日
放射モノクロメーター: OSMIC MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→36 Å / Num. all: 7874 / Num. obs: 7515 / % possible obs: 97.58 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 56.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.323 / Mean I/σ(I) obs: 2.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0088精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3BEU

3beu


解像度: 3→35.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.916 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.847 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.1 / SU B: 18.784 / SU ML: 0.339 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.078 / ESU R Free: 0.406 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 359 4.6 %RANDOM
Rwork0.208 ---
all0.211 7515 --
obs0.211 7515 97.58 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 108.16 Å2 / Biso mean: 56.984 Å2 / Biso min: 38.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.12 Å2-0.06 Å20 Å2
2---0.12 Å20 Å2
3---0.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→35.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1698 0 30 0 1728
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0221749
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6071.9522364
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5145222
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.72924.58372
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.95615272
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.761159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2263
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211301
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5481.51121
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.04121774
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2663628
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1764.5590
LS精密化 シェル解像度: 3→3.078 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.394 28 -
Rwork0.331 540 -
all-568 -
obs--94.67 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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