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- PDB-3i3t: Crystal structure of covalent ubiquitin-USP21 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i3t
タイトルCrystal structure of covalent ubiquitin-USP21 complex
要素
  • Ubiquitin
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 21
キーワードHYDROLASE / ubiquitin-specific protease activity / Ubiquitin biology / Structural Genomics Consortium / SGC / Activator / Chromatin regulator / Nucleus / Protease / Thiol protease / Transcription / Transcription regulation / Ubl conjugation pathway / Isopeptide bond / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / protein modification process => GO:0036211 / deNEDDylase activity / TNFR1-induced proapoptotic signaling / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency ...: / : / protein modification process => GO:0036211 / deNEDDylase activity / TNFR1-induced proapoptotic signaling / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / protein deubiquitination / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / cysteine-type peptidase activity / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Glycogen synthesis / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / cytosolic ribosome / Regulation of FZD by ubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / Regulation of PTEN localization / Regulation of BACH1 activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Josephin domain DUBs / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Asymmetric localization of PCP proteins / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Regulation of signaling by CBL / Vpu mediated degradation of CD4 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Assembly of the pre-replicative complex / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A ...: / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ETHANAMINE / Ubiquitin-ribosomal protein eL40 fusion protein / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 21
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.59 Å
データ登録者Neculai, D. / Avvakumov, G.V. / Walker, J.R. / Xue, S. / Butler-Cole, C. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Bochkarev, A. ...Neculai, D. / Avvakumov, G.V. / Walker, J.R. / Xue, S. / Butler-Cole, C. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Science / 年: 2013
タイトル: A strategy for modulation of enzymes in the ubiquitin system.
著者: Ernst, A. / Avvakumov, G. / Tong, J. / Fan, Y. / Zhao, Y. / Alberts, P. / Persaud, A. / Walker, J.R. / Neculai, A.M. / Neculai, D. / Vorobyov, A. / Garg, P. / Beatty, L. / Chan, P.K. / Juang, ...著者: Ernst, A. / Avvakumov, G. / Tong, J. / Fan, Y. / Zhao, Y. / Alberts, P. / Persaud, A. / Walker, J.R. / Neculai, A.M. / Neculai, D. / Vorobyov, A. / Garg, P. / Beatty, L. / Chan, P.K. / Juang, Y.C. / Landry, M.C. / Yeh, C. / Zeqiraj, E. / Karamboulas, K. / Allali-Hassani, A. / Vedadi, M. / Tyers, M. / Moffat, J. / Sicheri, F. / Pelletier, L. / Durocher, D. / Raught, B. / Rotin, D. / Yang, J. / Moran, M.F. / Dhe-Paganon, S. / Sidhu, S.S.
履歴
登録2009年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年2月27日Group: Database references
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 21
C: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 21
E: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 21
G: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 21
B: Ubiquitin
D: Ubiquitin
F: Ubiquitin
H: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)194,94416
ポリマ－194,5028
非ポリマー4428
水2,180121
1
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 21
B: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,7364
ポリマ－48,6252
非ポリマー1102
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3470 Å2
ΔGint-8.4 kcal/mol
Surface area17090 Å2
手法PISA
2
C: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 21
D: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,7364
ポリマ－48,6252
非ポリマー1102
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3470 Å2
ΔGint-8.4 kcal/mol
Surface area17500 Å2
手法PISA
3
E: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 21
F: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,7364
ポリマ－48,6252
非ポリマー1102
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3490 Å2
ΔGint-9.8 kcal/mol
Surface area17470 Å2
手法PISA
4
G: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 21
H: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,7364
ポリマ－48,6252
非ポリマー1102
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3440 Å2
ΔGint-8.5 kcal/mol
Surface area17070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.428, 83.663, 118.792
Angle α, β, γ (deg.)88.71, 75.73, 85.11
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
31E
41G
12B
22D
32F
42H

NCSドメイン領域:

Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111HISHISVALVALAA211 - 2493 - 41
211HISHISVALVALCB211 - 2493 - 41
311HISHISVALVALEC211 - 2493 - 41
411HISHISVALVALGD211 - 2493 - 41
121GLNGLNARGARGAA256 - 32048 - 112
221GLNGLNARGARGCB256 - 32048 - 112
321GLNGLNARGARGEC256 - 32048 - 112
421GLNGLNARGARGGD256 - 32048 - 112
131LEULEULYSLYSAA349 - 406141 - 198
231LEULEULYSLYSCB349 - 406141 - 198
331LEULEULYSLYSEC349 - 406141 - 198
431LEULEULYSLYSGD349 - 406141 - 198
141VALVALSERSERAA414 - 494206 - 286
241VALVALSERSERCB414 - 494206 - 286
341VALVALSERSEREC414 - 494206 - 286
441VALVALSERSERGD414 - 494206 - 286
151SERSERMETMETAA499 - 558291 - 350
251SERSERMETMETCB499 - 558291 - 350
351SERSERMETMETEC499 - 558291 - 350
451SERSERMETMETGD499 - 558291 - 350
112METMETGLYGLYBE1 - 751 - 75
212METMETGLYGLYDF1 - 751 - 75
312METMETGLYGLYFG1 - 751 - 75
412METMETGLYGLYHH1 - 751 - 75

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 21 / Ubiquitin thioesterase 21 / Ubiquitin-specific-processing protease 21 / Deubiquitinating enzyme 21


分子量: 40105.652 Da / 分子数: 4 / 断片: Catalytic domain: UNP residues 209-563 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PP1490, USP21, USP23 / プラスミド: pET28aLIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9UK80, EC: 3.1.2.15
#2: タンパク質
Ubiquitin


分子量: 8519.778 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: RPS27A, UBA52, UBA80, UBB, UBC, UBCEP1, UBCEP2, UBQ
プラスミド: pET28aLIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P62988, UniProt: P62987*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-NEH / ETHANAMINE / エチルアミン


分子量: 45.084 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H7N
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.33 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 13% PEG 3350, 0.1 M Bis-Tris, 0.1 M Ammonium sulfate, 5 mM TCEP, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月19日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.54
11-H, -K, -H+L20.46
反射解像度: 2.59→83.37 Å / Num. all: 65088 / Num. obs: 65088 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.54 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 9.81
反射 シェル解像度: 2.59→2.61 Å / 冗長度: 2.56 % / Rmerge(I) obs: 0.416 / Mean I/σ(I) obs: 2.08 / Rsym value: 0.529 / % possible all: 95.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0088精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2IBI

2ibi


解像度: 2.59→83.37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 6.519 / SU ML: 0.144 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.107 / ESU R Free: 0.055 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21801 3293 5.1 %RANDOM
Rwork0.18614 ---
obs0.18777 61793 95.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.685 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--14.9 Å25.35 Å24.35 Å2
2--13.28 Å2-24 Å2
3---1.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.59→83.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12293 0 16 121 12430
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.02212578
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9981.96316924
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.46651511
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.51323.237621
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.173152273
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.74915121
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1310.21872
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0219451
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9781.57618
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9212282
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.85734960
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8524.54641
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A2425tight positional0.090.05
11C2425tight positional0.080.05
11E2425tight positional0.090.05
11G2425tight positional0.070.05
22B597tight positional0.070.05
22D597tight positional0.120.05
22F597tight positional0.070.05
22H597tight positional0.070.05
11A2425tight thermal0.180.5
11C2425tight thermal0.180.5
11E2425tight thermal0.190.5
11G2425tight thermal0.180.5
22B597tight thermal0.170.5
22D597tight thermal0.180.5
22F597tight thermal0.160.5
22H597tight thermal0.160.5
LS精密化 シェル解像度: 2.59→2.652 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 219 -
Rwork0.235 4277 -
obs--89.38 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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