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万見
- PDB-3i00: Crystal Structure of the huntingtin interacting protein 1 coiled ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i00
タイトルCrystal Structure of the huntingtin interacting protein 1 coiled coil domain
要素Huntingtin-interacting protein 1
キーワードTRANSCRIPTION
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor transport / clathrin light chain binding / AP-2 adaptor complex binding / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / clathrin coat assembly / clathrin-coated vesicle membrane / clathrin adaptor activity / ALK mutants bind TKIs / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding ...neurotransmitter receptor transport / clathrin light chain binding / AP-2 adaptor complex binding / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / clathrin coat assembly / clathrin-coated vesicle membrane / clathrin adaptor activity / ALK mutants bind TKIs / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / clathrin-coated vesicle / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / epidermal growth factor receptor binding / clathrin binding / regulation of endocytosis / glutamate receptor binding / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / phosphatidylinositol binding / apoptotic signaling pathway / actin filament organization / Schaffer collateral - CA1 synapse / structural constituent of cytoskeleton / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / endocytosis / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / actin filament binding / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / presynaptic membrane / postsynapse / postsynaptic membrane / regulation of apoptotic process / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell differentiation / cytoskeleton / protein stabilization / protein heterodimerization activity / intracellular membrane-bounded organelle / glutamatergic synapse / apoptotic process / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Huntingtin-interacting protein 1, clathrin-binding domain / Clathrin-binding domain of Huntingtin-interacting protein 1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1700 / Sla2 family / AP180 N-terminal homology (ANTH) domain / ANTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / I/LWEQ domain ...Huntingtin-interacting protein 1, clathrin-binding domain / Clathrin-binding domain of Huntingtin-interacting protein 1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1700 / Sla2 family / AP180 N-terminal homology (ANTH) domain / ANTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain superfamily / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain profile. / I/LWEQ domain / ENTH/VHS / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Huntingtin-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Wilbur, J.D. / Hwang, P.K. / Brodsky, F.M. / Fletterick, R.J.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2010
タイトル: Accommodation of structural rearrangements in the huntingtin-interacting protein 1 coiled-coil domain.
著者: Wilbur, J.D. / Hwang, P.K. / Brodsky, F.M. / Fletterick, R.J.
履歴
登録2009年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年3月21日Group: Database references
改定 1.32017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Huntingtin-interacting protein 1
B: Huntingtin-interacting protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3872
ポリマ－28,3872
非ポリマー00
水1,17165
1
A: Huntingtin-interacting protein 1

B: Huntingtin-interacting protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3872
ポリマ－28,3872
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_554-x+1/2,-y,z-1/21
Buried area4180 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area11200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.801, 57.092, 81.161
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Huntingtin-interacting protein 1 / HIP-I


分子量: 14193.721 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 361-480 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIP1, huntingtin interactin protein 1 (HIP1) / プラスミド: modified pRSF-Duet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O00291
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶化温度: 298 K / 手法: sitting drop vapor diffusion / pH: 6.5
詳細: 50mM MES pH 6.5, 17.5% PEG 6000, sitting drop vapor diffusion, temperature 298K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.3→40.59 Å / Num. obs: 7765 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.033 / Net I/σ(I): 32.784
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.3-2.383.40.176196.8
2.38-2.4840.136199.1
2.48-2.594.10.104199.4
2.59-2.734.10.094199.2
2.73-2.94.10.066199.7
2.9-3.1240.047199.7
3.12-3.4440.036199.7
3.44-3.9340.03199.7
3.93-4.953.90.025199.7
4.95-503.60.018198.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→40.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 21.984 / SU ML: 0.241 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.282 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28038 394 5.1 %RANDOM
Rwork0.23462 ---
obs0.23709 7331 99.08 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 50.344 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å20 Å2
2---0.18 Å20 Å2
3---0.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→40.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1281 0 0 65 1346
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0211289
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3611.9721721
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.4335154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.80324.81581
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.25915266
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.0341516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.2187
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02982
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1970.2560
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2830.2870
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2170.244
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2380.2113
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2550.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.231.5804
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.97721224
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8213524
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7724.5497
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.363 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 17 -
Rwork0.266 511 -
obs--95.65 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.49083.1901-11.83694.9645-13.943754.105-0.64280.4057-0.2366-0.4742-0.3005-0.21552.99280.05160.9433-0.0366-0.3361-0.1657-0.2351-0.3152-0.02314.574-4.536-61.963
20.66690.1389-0.15981.74-9.581958.335-0.10210.05970.02030.27980.1292-0.0207-0.109-0.9555-0.0271-0.1508-0.2386-0.2273-0.2165-0.2174-0.02387.077-11.651-5.351
33.93550.7353-3.63494.90650.863126.25450.23740.85480.1339-0.3467-0.0087-0.30650.6737-1.5773-0.2287-0.3045-0.2707-0.2567-0.0761-0.1983-0.0384-1.663-5.172-27.792
40.83412.1415.46987.32218.637153.4396-0.06610.0195-0.0408-0.04470.0250.019-0.5496-0.51550.0411-0.264-0.2081-0.2236-0.1257-0.2676-0.03514.42914.13929.784
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A370 - 398
2X-RAY DIFFRACTION2A399 - 445
3X-RAY DIFFRACTION3B367 - 389
4X-RAY DIFFRACTION4B390 - 446

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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