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- PDB-3htu: Crystal structure of the human VPS25-VPS20 subcomplex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3htu
タイトルCrystal structure of the human VPS25-VPS20 subcomplex
要素
  • Vacuolar protein-sorting-associated protein 20
  • Vacuolar protein-sorting-associated protein 25
キーワードPROTEIN TRANSPORT / ESCRT-II / ESCRT-III / VPS20 / VPS25 / MVB / Cytoplasm / Nucleus / Polymorphism / Transcription / Transcription regulation / Transport / Coiled coil / Endosome / Lipoprotein / Membrane / Myristate
機能・相同性
機能・相同性情報


ESCRT III complex assembly / ESCRT II complex / negative regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / vesicle fusion with vacuole / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway ...ESCRT III complex assembly / ESCRT II complex / negative regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / vesicle fusion with vacuole / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / nuclear membrane reassembly / multivesicular body sorting pathway / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / vesicle budding from membrane / midbody abscission / membrane fission / plasma membrane repair / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body membrane / multivesicular body assembly / regulation of mitotic spindle assembly / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / mitotic metaphase chromosome alignment / Macroautophagy / nucleus organization / viral budding via host ESCRT complex / regulation of protein catabolic process / autophagosome membrane / autophagosome maturation / Pyroptosis / nuclear pore / multivesicular body / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / viral budding from plasma membrane / HCMV Late Events / macroautophagy / Late endosomal microautophagy / Budding and maturation of HIV virion / kinetochore / autophagy / protein transport / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / midbody / endosome membrane / lysosomal membrane / intracellular membrane-bounded organelle / protein-containing complex binding / structural molecule activity / protein homodimerization activity / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ESCRT-II complex, Vps25 subunit, N-terminal winged helix / ESCRT-II complex, Vps25 subunit / ESCRT-II complex subunit / Snf7 family / Snf7 / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Charged multivesicular body protein 6 / Vacuolar protein-sorting-associated protein 25
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Im, Y.J. / Hurley, J.H.
引用ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2009
タイトル: Structure and function of the ESCRT-II-III interface in multivesicular body biogenesis.
著者: Im, Y.J. / Wollert, T. / Boura, E. / Hurley, J.H.
履歴
登録2009年6月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein-sorting-associated protein 25
B: Vacuolar protein-sorting-associated protein 20
C: Vacuolar protein-sorting-associated protein 25
D: Vacuolar protein-sorting-associated protein 20
E: Vacuolar protein-sorting-associated protein 25
F: Vacuolar protein-sorting-associated protein 20
G: Vacuolar protein-sorting-associated protein 25
H: Vacuolar protein-sorting-associated protein 20


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,9178
ポリマ－54,9178
非ポリマー00
水3,837213
1
A: Vacuolar protein-sorting-associated protein 25
B: Vacuolar protein-sorting-associated protein 20


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7292
ポリマ－13,7292
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1450 Å2
ΔGint-2.8 kcal/mol
Surface area7380 Å2
手法PISA
2
C: Vacuolar protein-sorting-associated protein 25
D: Vacuolar protein-sorting-associated protein 20


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7292
ポリマ－13,7292
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1530 Å2
ΔGint-3.7 kcal/mol
Surface area7240 Å2
手法PISA
3
E: Vacuolar protein-sorting-associated protein 25
F: Vacuolar protein-sorting-associated protein 20


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7292
ポリマ－13,7292
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1470 Å2
ΔGint-3.5 kcal/mol
Surface area6770 Å2
手法PISA
4
G: Vacuolar protein-sorting-associated protein 25
H: Vacuolar protein-sorting-associated protein 20


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7292
ポリマ－13,7292
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-0.9 kcal/mol
Surface area7260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.562, 51.043, 76.987
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.39, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Vacuolar protein-sorting-associated protein 25 / hVps25 / ESCRT-II complex subunit VPS25 / ELL-associated protein of 20 kDa / Dermal papilla-derived protein 9


分子量: 9024.925 Da / 分子数: 4
断片: The C-terminal WH2 domain of VPS25: UNP residues 102-176
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DERP9, EAP20, VPS25 / プラスミド: pST39 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Star / 参照: UniProt: Q9BRG1
#2: タンパク質・ペプチド
Vacuolar protein-sorting-associated protein 20 / Chromatin-modifying protein 6 / Charged multivesicular body protein 6 / Vps20 / hVps20


分子量: 4704.398 Da / 分子数: 4 / 断片: The first helix of VPS20: UNP residues 11-48 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CHMP6, VPS20 / プラスミド: pST39 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Star / 参照: UniProt: Q96FZ7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 213 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.29 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Tris-HCl pH 8.0, 35% PEG 4000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月6日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) Channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 31046 / Num. obs: 30553 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.2 % / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 29.1
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.5 % / Mean I/σ(I) obs: 3.03 / Num. unique all: 2678 / Rsym value: 0.281 / % possible all: 87.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3CUO

3cuo


解像度: 2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 10.97 / SU ML: 0.142 / Isotropic thermal model: Anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.204 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27261 1544 5.1 %RANDOM
Rwork0.23862 ---
obs0.24035 28995 98.38 %-
all-30553 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.521 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.66 Å20 Å20.05 Å2
2--1.31 Å20 Å2
3----0.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3657 0 0 213 3870
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0223709
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2881.954974
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7475431
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.13424.35223
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.80815719
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.2251541
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2523
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022865
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.21715
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2940.22474
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1520.2215
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2190.2121
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1790.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1931.52240
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.95723472
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.53831658
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6474.51502
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 94 -
Rwork0.207 1843 -
obs--84.73 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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