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万見
- PDB-3htk: Crystal structure of Mms21 and Smc5 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3htk
タイトルCrystal structure of Mms21 and Smc5 complex
要素
  • (Structural maintenance of chromosomes protein 5) x 2
  • E3 SUMO-protein ligase MMS21
キーワードRECOMBINATION/REPLICATION/LIGASE / SUMO E3 ligase / SPL-RING / RING / ATP-binding / Chromosomal protein / Coiled coil / DNA damage / DNA recombination / DNA repair / Nucleotide-binding / Nucleus / Ubl conjugation / Cytoplasm / Ligase / Metal-binding / Ubl conjugation pathway / Zinc / Zinc-finger / RECOMBINATION-REPLICATION-LIGASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Smc5-Smc6 complex / resolution of DNA recombination intermediates / chromosome separation / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / SUMO ligase activity / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / chromatin looping / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / SUMO transferase activity ...Smc5-Smc6 complex / resolution of DNA recombination intermediates / chromosome separation / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / SUMO ligase activity / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / chromatin looping / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / SUMO transferase activity / recombinational repair / regulation of telomere maintenance / protein sumoylation / double-strand break repair via homologous recombination / nuclear envelope / single-stranded DNA binding / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / DNA repair / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) - #1010 / E3 SUMO-protein ligase MMS21, N-terminal domain / E3 SUMO-protein ligase Nse2 (Mms21) / Zinc-finger of the MIZ type in Nse subunit / Structural maintenance of chromosomes protein 5 / Zinc finger, MIZ-type / Zinc finger SP-RING-type profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / RecF/RecN/SMC, N-terminal / RecF/RecN/SMC N terminal domain ...Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) - #1010 / E3 SUMO-protein ligase MMS21, N-terminal domain / E3 SUMO-protein ligase Nse2 (Mms21) / Zinc-finger of the MIZ type in Nse subunit / Structural maintenance of chromosomes protein 5 / Zinc finger, MIZ-type / Zinc finger SP-RING-type profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / RecF/RecN/SMC, N-terminal / RecF/RecN/SMC N terminal domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 SUMO-protein ligase MMS21 / Structural maintenance of chromosomes protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.31 Å
データ登録者Duan, X. / Sarangi, P. / Liu, X. / Rangi, G.K. / Zhao, X. / Ye, H.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2009
タイトル: Structural and functional insights into the roles of the Mms21 subunit of the Smc5/6 complex.
著者: Duan, X. / Sarangi, P. / Liu, X. / Rangi, G.K. / Zhao, X. / Ye, H.
履歴
登録2009年6月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Structural maintenance of chromosomes protein 5
B: Structural maintenance of chromosomes protein 5
C: E3 SUMO-protein ligase MMS21
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,1994
ポリマ－46,1333
非ポリマー651
水2,108117
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8030 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area22090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.465, 91.574, 249.215
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Structural maintenance of chromosomes protein 5


分子量: 7264.308 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal coil / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SMC5, YOL034W / プラスミド: pET24D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q08204
#2: タンパク質 Structural maintenance of chromosomes protein 5


分子量: 8480.769 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal coil / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SMC5, YOL034W / プラスミド: pET24D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q08204
#3: タンパク質 E3 SUMO-protein ligase MMS21 / Methyl methanesulfonate-sensitivity protein 21 / Non-structural maintenance of chromosome element 2 ...Methyl methanesulfonate-sensitivity protein 21 / Non-structural maintenance of chromosome element 2 / Non-SMC element 2


分子量: 30388.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: MMS21, NSE2, YEL019C / プラスミド: pET24D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: P38632, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.09 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 18% PEG 3350, 40mM CaCl2, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
IDCrystal-ID
11
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 19-ID10.97899
シンクロトロンAPS 24-ID-C20.97916
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 3151CCD2006年11月4日
ADSC QUANTUM 3152CCD2007年5月17日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.978991
20.979161
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 21519 / % possible obs: 88 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.09
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 77.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.31→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.92 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.464 / ESU R Free: 0.278 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 1038 5.2 %RANDOM
Rwork0.256 ---
obs0.257 20105 81.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 195.71 Å2 / Biso mean: 59.597 Å2 / Biso min: 8.42 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.69 Å20 Å20 Å2
2--0.52 Å20 Å2
3----1.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.31→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3104 0 1 117 3222
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0223155
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2661.9784261
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.6745384
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg45.08926.424151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.14215612
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.6111511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2482
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022348
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2890.21723
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3220.22283
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1550.2120
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2810.232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1560.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it12.7491.51946
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it17.31723173
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.35331209
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.0264.51088
LS精密化 シェル解像度: 2.306→2.366 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.394 51 -
Rwork0.387 784 -
all-835 -
obs--46.21 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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