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万見
- PDB-3hs8: Intersectin 1-peptide-AP2 alpha ear complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hs8
タイトルIntersectin 1-peptide-AP2 alpha ear complex
要素
  • Adaptor protein complex AP-2, alpha 2 subunit
  • peptide from Intersectin-1, residues 840-851
キーワードENDOCYTOSIS / adaptor complex AP-2 / Cell membrane / Coated pit / Lipid-binding / Membrane / Disease mutation / Transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


presynaptic endocytic zone / RHOQ GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / EPHB-mediated forward signaling / NRAGE signals death through JNK / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Retrograde neurotrophin signalling ...presynaptic endocytic zone / RHOQ GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / EPHB-mediated forward signaling / NRAGE signals death through JNK / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Retrograde neurotrophin signalling / VLDLR internalisation and degradation / G alpha (12/13) signalling events / Recycling pathway of L1 / AP-2 adaptor complex / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / RHOG GTPase cycle / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / clathrin adaptor activity / membrane coat / clathrin-dependent endocytosis / MHC class II antigen presentation / kinase activator activity / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / small GTPase-mediated signal transduction / exocytosis / synaptic vesicle endocytosis / endocytic vesicle / vesicle-mediated transport / clathrin-coated pit / Neutrophil degranulation / calyx of Held / guanyl-nucleotide exchange factor activity / secretory granule / intracellular protein transport / recycling endosome / cytoplasmic side of plasma membrane / kinase binding / endocytosis / disordered domain specific binding / nuclear envelope / protein transport / cell-cell signaling / lamellipodium / presynapse / cytoplasmic vesicle / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / postsynapse / protein domain specific binding / lipid binding / calcium ion binding / protein kinase binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Intersectin-1, AP2 binding region / Intersectin and clathrin adaptor AP2 binding region / Pleckstrin homology domain / : / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / EH domain / EH domain profile. ...Intersectin-1, AP2 binding region / Intersectin and clathrin adaptor AP2 binding region / Pleckstrin homology domain / : / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / EH domain / EH domain profile. / Eps15 homology domain / EH domain / TATA-Binding Protein / : / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / Adaptin N terminal region / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / TATA-Binding Protein / Variant SH3 domain / Variant SH3 domain / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / TBP domain superfamily / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / EF-hand, calcium binding motif / Src homology 3 domains / EF-Hand 1, calcium-binding site / SH3-like domain superfamily / EF-hand calcium-binding domain. / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Armadillo-like helical / EF-hand domain pair / PH-like domain superfamily / Armadillo-type fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
AP-2 complex subunit alpha-2 / AP-2 complex subunit alpha / Intersectin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Vahedi-Faridi, A. / Pechstein, A. / Schaefer, J.G. / Saenger, W. / Haucke, V.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Regulation of synaptic vesicle recycling by complex formation between intersectin 1 and the clathrin adaptor complex AP2.
著者: Pechstein, A. / Bacetic, J. / Vahedi-Faridi, A. / Gromova, K. / Sundborger, A. / Tomlin, N. / Krainer, G. / Vorontsova, O. / Schafer, J.G. / Owe, S.G. / Cousin, M.A. / Saenger, W. / Shupliakov, O. / Haucke, V.
履歴
登録2009年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adaptor protein complex AP-2, alpha 2 subunit
P: peptide from Intersectin-1, residues 840-851


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1662
ポリマ－32,1662
非ポリマー00
水2,882160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area790 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area13070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.484, 120.412, 32.220
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Adaptor protein complex AP-2, alpha 2 subunit


分子量: 30744.889 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 702-938 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ap2a2 / プラスミド: pET-28(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6PEE6, UniProt: P17427*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド peptide from Intersectin-1, residues 840-851


分子量: 1421.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide / 参照: UniProt: Q9Z0R4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.74 % / Mosaicity: 0.709 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 20% PEG4000, 100mM HEPES, 10% Isopropanol, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月17日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→40 Å / Num. obs: 19195 / % possible obs: 93.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.03 / Χ2: 0.733 / Net I/σ(I): 27.513
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.9-1.972.50.1316300.838183.2
1.97-2.052.80.11318760.815192.7
2.05-2.142.90.07918370.748191.2
2.14-2.252.90.06318720.736192.3
2.25-2.3930.05218880.721192.4
2.39-2.5830.04218950.704192.6
2.58-2.8430.03319570.677195.3
2.84-3.2530.02720470.741198.6
3.25-4.0930.02820790.565199
4.09-402.90.01921140.836194.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.05 Å31.12 Å
Translation2.05 Å31.12 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→30.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / WRfactor Rfree: 0.251 / WRfactor Rwork: 0.226 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.845 / SU B: 7.717 / SU ML: 0.104 / SU R Cruickshank DPI: 0.208 / SU Rfree: 0.173 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.178 / ESU R Free: 0.161 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 1000 5.2 %RANDOM
Rwork0.189 ---
obs0.191 19174 93.39 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 52.96 Å2 / Biso mean: 27.451 Å2 / Biso min: 12.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.43 Å20 Å20 Å2
2--0.11 Å20 Å2
3---0.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→30.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2005 0 0 160 2165
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0222049
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6451.9442779
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3865250
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.79425.619105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.35415354
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.792159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1350.2311
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021571
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.2891
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.21389
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1530.2148
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2540.261
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2390.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9221.51299
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.3922037
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4743851
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8854.5741
LS精密化 シェル解像度: 1.899→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.251 87 -
Rwork0.21 1083 -
all-1170 -
obs--81.02 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1101-0.42340.10050.92470.30362.23450.0910.0176-0.2719-0.0229-0.0750.00280.35510.0925-0.0159-0.11430.017-0.0158-0.12870.018-0.094941.116417.894112.6087
210.48912.004110.718513.922910.429729.20260.31441.1830.3015-1.03470.4809-0.7368-0.73033.2231-0.79530.16980.10330.02250.75650.0090.436659.396513.534-0.5678
31.5277-0.15360.1730.80710.64811.85650.05510.0105-0.0595-0.0367-0.0133-0.04080.06820.0584-0.0418-0.0121-0.00930.0053-0.03040.01820.015640.236223.678315.0244
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A701 - 810
2X-RAY DIFFRACTION1A811 - 938
3X-RAY DIFFRACTION2P840 - 851
4X-RAY DIFFRACTION3A1 - 120

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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