[日本語] English
万見
- PDB-3hrn: crystal structure of a C-terminal coiled coil domain of Transient... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hrn
タイトルcrystal structure of a C-terminal coiled coil domain of Transient receptor potential (TRP) channel subfamily P member 2 (TRPP2, polycystic kidney disease 2)
要素Transient receptor potential (TRP) channel subfamily P member 2 (TRPP2)
キーワードTRANSPORT PROTEIN / coiled coil / helix bundle / trimer / Calcium / Disease mutation / Glycoprotein / Ion transport / Ionic channel / Membrane / Phosphoprotein / Polymorphism / Transmembrane / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / metanephric part of ureteric bud development / renal tubule morphogenesis ...detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / metanephric part of ureteric bud development / renal tubule morphogenesis / determination of liver left/right asymmetry / metanephric ascending thin limb development / metanephric mesenchyme development / metanephric S-shaped body morphogenesis / basal cortex / renal artery morphogenesis / HLH domain binding / calcium-induced calcium release activity / migrasome / cilium organization / VxPx cargo-targeting to cilium / detection of mechanical stimulus / muscle alpha-actinin binding / regulation of calcium ion import / voltage-gated monoatomic ion channel activity / placenta blood vessel development / cellular response to hydrostatic pressure / cation channel complex / cellular response to fluid shear stress / outward rectifier potassium channel activity / cellular response to osmotic stress / actinin binding / non-motile cilium / determination of left/right symmetry / inorganic cation transmembrane transport / voltage-gated monoatomic cation channel activity / neural tube development / voltage-gated sodium channel activity / aorta development / motile cilium / ciliary membrane / branching involved in ureteric bud morphogenesis / protein heterotetramerization / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / spinal cord development / heart looping / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / centrosome duplication / voltage-gated potassium channel activity / potassium channel activity / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / embryonic placenta development / voltage-gated calcium channel activity / monoatomic cation channel activity / transcription regulator inhibitor activity / cytoskeletal protein binding / cellular response to cAMP / release of sequestered calcium ion into cytosol / potassium ion transmembrane transport / sodium ion transmembrane transport / cellular response to calcium ion / cytoplasmic vesicle membrane / basal plasma membrane / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / cellular response to reactive oxygen species / phosphoprotein binding / protein tetramerization / establishment of localization in cell / liver development / calcium ion transmembrane transport / Wnt signaling pathway / intracellular calcium ion homeostasis / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / mitotic spindle / calcium ion transport / cell-cell junction / lamellipodium / regulation of cell population proliferation / heart development / ATPase binding / basolateral plasma membrane / protein homotetramerization / transmembrane transporter binding / cell surface receptor signaling pathway / regulation of cell cycle / ciliary basal body / cilium / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of gene expression / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #340 / Ferredoxin I 4Fe-4S cluster domain / : / Polycystic kidney disease type 2 protein / Polycystin domain / Polycystin domain / Polycystin cation channel, PKD1/PKD2 / Polycystin cation channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #340 / Ferredoxin I 4Fe-4S cluster domain / : / Polycystic kidney disease type 2 protein / Polycystin domain / Polycystin domain / Polycystin cation channel, PKD1/PKD2 / Polycystin cation channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Yu, Y. / Ulbrich, M.H. / Li, M.-H. / Buraei, Z. / Chen, X.-Z. / Ong, A.C.M. / Tong, L. / Isacoff, E.Y. / Yang, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Structural and molecular basis of the assembly of the TRPP2/PKD1 complex.
著者: Yu, Y. / Ulbrich, M.H. / Li, M.H. / Buraei, Z. / Chen, X.Z. / Ong, A.C. / Tong, L. / Isacoff, E.Y. / Yang, J.
履歴
登録2009年6月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Transient receptor potential (TRP) channel subfamily P member 2 (TRPP2)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,3531
ポリマ－7,3531
非ポリマー00
水1,982110
1
A: Transient receptor potential (TRP) channel subfamily P member 2 (TRPP2)

A: Transient receptor potential (TRP) channel subfamily P member 2 (TRPP2)

A: Transient receptor potential (TRP) channel subfamily P member 2 (TRPP2)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0583
ポリマ－22,0583
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area4780 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area13360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.642, 43.642, 200.351
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32

-
要素

#1: タンパク質 Transient receptor potential (TRP) channel subfamily P member 2 (TRPP2) / Polycystin-2 / Polycystic kidney disease 2 protein / Autosomal dominant polycystic kidney disease ...Polycystin-2 / Polycystic kidney disease 2 protein / Autosomal dominant polycystic kidney disease type II protein / Polycystwin / R48321


分子量: 7352.629 Da / 分子数: 1
断片: C-terminal of Coiled Coil Domain, UNP residues 833-895
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PKD2 / プラスミド: pCDFDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2(DE3) / 参照: UniProt: Q13563
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.74 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: Dioxane, NaAc, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年6月10日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. all: 6163 / Num. obs: 6163 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.7 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Χ2: 1.329 / Net I/σ(I): 36.178
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 10.6 % / Rmerge(I) obs: 0.287 / Mean I/σ(I) obs: 9.93 / Num. unique all: 585 / Χ2: 1.173 / % possible all: 100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
StructureStudioデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ZIJ

1zij


解像度: 1.9→30 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.839 / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 624 10.1 %RANDOM
Rwork0.199 ---
all0.222 6101 --
obs0.205 5883 95.6 %-
溶媒の処理Bsol: 54.761 Å2
原子変位パラメータBiso max: 79.05 Å2 / Biso mean: 28.006 Å2 / Biso min: 5.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.421 Å20 Å20 Å2
2--5.421 Å20 Å2
3----10.842 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数553 0 0 110 663
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.299
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.paramCNS_TOPPAR:protein.top
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:dna-rna_rep.paramCNS_TOPPAR:dna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.paramCNS_TOPPAR:water.top
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.paramCNS_TOPPAR:ion.top

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る