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- PDB-3hrf: Crystal structure of Human PDK1 kinase domain in complex with an ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hrf
タイトルCrystal structure of Human PDK1 kinase domain in complex with an allosteric activator bound to the PIF-pocket
要素3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
キーワードTRANSFERASE / AGC KINASE / PHOSPHORYLATION / ALLOSTERY / PDK1 / PIF-POCKET / ALPHA-C HELIX / ACTIVATION LOOP / ATP BINDING / ATP-binding / Kinase / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Serine/threonine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / type B pancreatic cell development / positive regulation of phospholipase activity / RSK activation / hyperosmotic response / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process ...Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / type B pancreatic cell development / positive regulation of phospholipase activity / RSK activation / hyperosmotic response / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / phospholipase activator activity / positive regulation of sprouting angiogenesis / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / phospholipase binding / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / activation of protein kinase B activity / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / GPVI-mediated activation cascade / extrinsic apoptotic signaling pathway / T cell costimulation / Integrin signaling / peptidyl-threonine phosphorylation / cellular response to epidermal growth factor stimulus / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / VEGFR2 mediated cell proliferation / VEGFR2 mediated vascular permeability / cell projection / positive regulation of protein localization to plasma membrane / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / calcium-mediated signaling / CLEC7A (Dectin-1) signaling / epidermal growth factor receptor signaling pathway / FCERI mediated NF-kB activation / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of angiogenesis / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Regulation of TP53 Degradation / insulin receptor signaling pathway / Downstream TCR signaling / cell migration / PIP3 activates AKT signaling / actin cytoskeleton organization / protein autophosphorylation / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / cytoplasmic vesicle / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / non-specific serine/threonine protein kinase / postsynaptic density / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PDK1-type, PH domain / PH domain / PDPK1 family / : / PH-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site ...PDK1-type, PH domain / PH domain / PDPK1 family / : / PH-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / (2Z)-5-(4-chlorophenyl)-3-phenylpent-2-enoic acid / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Hindie, V. / Alzari, P.M. / Biondi, R.M.
引用
ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2009
タイトル: Structure and allosteric effects of low-molecular-weight activators on the protein kinase PDK1.
著者: Hindie, V. / Stroba, A. / Zhang, H. / Lopez-Garcia, L.A. / Idrissova, L. / Zeuzem, S. / Hirschberg, D. / Schaeffer, F. / Jrgensen, T.J. / Engel, M. / Alzari, P.M. / Biondi, R.M.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: 3,5-diphenyl pent-2-enoic acids as allosteric activators of the protein kinase PDK1: Structure-activity relationships and thermodynamic characterisation of binding as a paradigm for PIF- ...タイトル: 3,5-diphenyl pent-2-enoic acids as allosteric activators of the protein kinase PDK1: Structure-activity relationships and thermodynamic characterisation of binding as a paradigm for PIF-binding pocket-targeting compounds
著者: Stroba, A. / Schaeffer, F. / Hindie, V. / Lopez-Garcia, L.A. / Frohner, W. / Adrian, I. / Hartmann, R.W. / Biondi, R.M. / Engel, M.
履歴
登録2009年6月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22013年11月13日Group: Database references
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6635
ポリマ－35,3931
非ポリマー1,2714
水3,405189
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)148.550, 44.000, 47.240
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.420, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-498-

HOH

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要素

#1: タンパク質 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1 / hPDK1


分子量: 35392.566 Da / 分子数: 1 / 断片: PDK1 KINASE DOMAIN / 変異: Y288G, Q292A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: SF9 / 遺伝子: PDK1, PDPK1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O15530
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-P47 / (2Z)-5-(4-chlorophenyl)-3-phenylpent-2-enoic acid / PS-48


分子量: 286.753 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H15ClO2
#4: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 189 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細GLY49 AND ALA50 ARE FROM TEV CLEAVAGE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.66 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.4M SODIUM CITRATE, 0.1M SODIUM HEPES PH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月12日
放射モノクロメーター: SINGLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→46.47 Å / Num. all: 23875 / Num. obs: 23875 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 16.22 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.368 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Num. unique all: 3464 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3HRC

3hrc


解像度: 1.9→46.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 6.132 / SU ML: 0.082 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 0 / ESU R: 0.137 / ESU R Free: 0.111 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1768 384 1.6 %RANDOM
Rwork0.1649 ---
obs0.16511 23490 99.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 57.96 Å2 / Biso mean: 13.846 Å2 / Biso min: 3.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.36 Å20 Å2-0.45 Å2
2---0.19 Å20 Å2
3---0.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→46.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2242 0 73 189 2504
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222391
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4632.0083243
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7045290
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.92323.7596
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.2815.038400
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.4521510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2353
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211764
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.691.51433
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.31822310
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.43958
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9224.5931
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.179 29 -
Rwork0.186 1718 -
all-1718 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 24.147 Å / Origin y: -22.753 Å / Origin z: -25.525 Å
111213212223313233
T0.0197 Å2-0.0045 Å2-0.0125 Å2-0.0332 Å2-0.0025 Å2--0.0099 Å2
L0.8871 °20.0695 °2-0.2984 °2-0.4049 °20.1212 °2--0.9172 °2
S0.0209 Å °-0.0513 Å °0.017 Å °0.0316 Å °-0.0312 Å °-0.013 Å °-0.0303 Å °-0.0703 Å °0.0102 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A75 - 161
2X-RAY DIFFRACTION1A162 - 359
3X-RAY DIFFRACTION1A1373
4X-RAY DIFFRACTION1A1374
5X-RAY DIFFRACTION1A1375
6X-RAY DIFFRACTION1A1376

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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