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- PDB-3hmx: Crystal structure of ustekinumab FAB/IL-12 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hmx
タイトルCrystal structure of ustekinumab FAB/IL-12 complex
要素
  • (Interleukin-12 subunit ...) x 2
  • (USTEKINUMAB FAB ...) x 2
キーワードCytokine/IMMUNE SYSTEM / USTEKINUMAB / CNTO1275 / IL-12 / IL-23 / ANTIBODY / FAB / MONOCLONAL ANTIBODY / IMMUNE SYSTEM / Cytokine / Disulfide bond / Glycoprotein / Immunoglobulin domain / Secreted / Growth factor / Cytokine-MMUNE SYSTEM COMPLEX / Cytokine-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-27 binding / interleukin-12 beta subunit binding / late endosome lumen / interleukin-12 alpha subunit binding / interleukin-12 complex / interleukin-23 complex / natural killer cell activation involved in immune response / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / negative regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / positive regulation of natural killer cell activation ...interleukin-27 binding / interleukin-12 beta subunit binding / late endosome lumen / interleukin-12 alpha subunit binding / interleukin-12 complex / interleukin-23 complex / natural killer cell activation involved in immune response / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / negative regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / positive regulation of natural killer cell activation / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / negative regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of lymphocyte proliferation / positive regulation of tissue remodeling / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / positive regulation of NK T cell activation / positive regulation of T-helper 1 type immune response / sexual reproduction / positive regulation of mononuclear cell proliferation / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / interleukin-12 receptor binding / T-helper cell differentiation / positive regulation of memory T cell differentiation / Interleukin-23 signaling / positive regulation of T-helper 17 type immune response / interleukin-12-mediated signaling pathway / positive regulation of NK T cell proliferation / positive regulation of osteoclast differentiation / negative regulation of interleukin-17 production / Interleukin-12 signaling / Interleukin-35 Signalling / cytokine receptor activity / natural killer cell activation / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / response to UV-B / T-helper 1 type immune response / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / negative regulation of interleukin-10 production / defense response to protozoan / Interleukin-10 signaling / positive regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of natural killer cell proliferation / positive regulation of interleukin-17 production / positive regulation of interleukin-10 production / negative regulation of protein secretion / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / T cell proliferation / extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of defense response to virus by host / positive regulation of T cell proliferation / positive regulation of interleukin-12 production / regulation of cytokine production / positive regulation of cell adhesion / cytokine activity / growth factor activity / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / cellular response to virus / cellular response to type II interferon / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / response to virus / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of tumor necrosis factor production / cell migration / cellular response to lipopolysaccharide / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / response to lipopolysaccharide / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to virus / defense response to Gram-positive bacterium / immune response / endoplasmic reticulum lumen / protein heterodimerization activity / protein-containing complex binding / cell surface / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Interleukin-12 alpha / Interleukin-12 alpha subunit / Interleukin-12 beta / Interleukin-12 beta, central domain / : / Cytokine interleukin-12p40 C-terminus / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chains family signature. / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core ...Interleukin-12 alpha / Interleukin-12 alpha subunit / Interleukin-12 beta / Interleukin-12 beta, central domain / : / Cytokine interleukin-12p40 C-terminus / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chains family signature. / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Interleukin-12 subunit alpha / Interleukin-12 subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Luo, J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structural basis for the dual recognition of IL-12 and IL-23 by ustekinumab.
著者: Luo, J. / Wu, S.J. / Lacy, E.R. / Orlovsky, Y. / Baker, A. / Teplyakov, A. / Obmolova, G. / Heavner, G.A. / Richter, H.T. / Benson, J.
履歴
登録2009年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22015年7月22日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月27日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interleukin-12 subunit beta
B: Interleukin-12 subunit alpha
L: USTEKINUMAB FAB LIGHT CHAIN
H: USTEKINUMAB FAB HEAVY CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,0555
ポリマ－105,1454
非ポリマー9111
水79344
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.092, 116.435, 182.781
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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抗体 , 3種, 3分子 ALH

#1: 抗体 Interleukin-12 subunit beta / IL-12B / IL-12 subunit p40 / Cytotoxic lymphocyte maturation factor 40 kDa subunit / CLMF p40 / NK ...IL-12B / IL-12 subunit p40 / Cytotoxic lymphocyte maturation factor 40 kDa subunit / CLMF p40 / NK cell stimulatory factor chain 2 / NKSF2


分子量: 34739.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL12B, NKSF2 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P29460
#3: 抗体 USTEKINUMAB FAB LIGHT CHAIN


分子量: 23474.996 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: PAPAIN DIGESTED FROM mAb / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト)
#4: 抗体 USTEKINUMAB FAB HEAVY CHAIN


分子量: 24361.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: PAPAIN DIGESTED FROM mAb / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト)

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Interleukin-12 subunit ... / 糖 / 非ポリマー , 3種, 46分子 B

#2: タンパク質 Interleukin-12 subunit alpha / IL-12A / IL-12 subunit p35 / Cytotoxic lymphocyte maturation factor 35 kDa subunit / CLMF p35 / NK ...IL-12A / IL-12 subunit p35 / Cytotoxic lymphocyte maturation factor 35 kDa subunit / CLMF p35 / NK cell stimulatory factor chain 1 / NKSF1


分子量: 22568.154 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL12A, NKSF1 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P29459
#5: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.88 %

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器日付: 2002年6月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→45.7 Å / Num. obs: 24337 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.22 % / Rmerge(I) obs: 0.128
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
3-3.1114.070.49441100
3.11-3.2314.010.4114.51100
3.23-3.3813.90.3165.51100
3.38-3.5613.480.247.51100
3.56-3.7813.10.28.9199.8
3.78-4.0712.780.16410.5199.5
4.07-4.4812.540.1512.1198.8
4.48-5.1312.590.13714.5199.9
5.13-6.4613.210.12115.41100
6.46-45.712.570.07324.51100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.9.2Ldata processing
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
CNX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→26.66 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 1.23 / σ(F): 1.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 1168 4.83 %
Rwork0.211 --
obs0.215 24198 99.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.39 Å2 / ksol: 0.29 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 100.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-15.628 Å20 Å2-0 Å2
2--0.364 Å2-0 Å2
3----15.992 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→26.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6973 0 61 44 7078
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0057205
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8839777
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.1682583
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0591118
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041229
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.1360.411510.3022840X-RAY DIFFRACTION100
3.136-3.3010.3881520.2892812X-RAY DIFFRACTION100
3.301-3.5080.3531400.262848X-RAY DIFFRACTION100
3.508-3.7780.3341460.2242844X-RAY DIFFRACTION100
3.778-4.1570.2871480.1982860X-RAY DIFFRACTION99
4.157-4.7550.2481520.1642856X-RAY DIFFRACTION99
4.755-5.980.2561600.1672902X-RAY DIFFRACTION100
5.98-26.660.2951190.213068X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.08790.23811.84214.36171.92744.4309-0.08420.1248-0.01070.61320.014-0.0155-0.43310.49690.04580.7661-0.1266-0.1090.61380.05540.501440.236411.410121.8434
20.57820.0825-1.49172.6773.27084.7470.01260.1033-0.02910.7286-0.05270.0542-0.1421-0.2535-0.0051.16080.0610.13090.57920.01640.613824.277218.46245.9179
30.7089-1.0589-0.8128-0.94571.24380.0284-0.77940.064-0.53220.00850.40820.24880.4356-0.11320.55131.42790.00690.48810.40180.08310.99966.284820.510970.7702
46.8954.8711-1.66326.0471-2.96551.9377-0.97540.2602-1.1064-0.8723-0.5144-0.7051-0.78510.2551.17791.8444-0.0198-0.39150.49820.09750.75641.649924.671132.4647
51.5731-0.4567-0.43814.352-0.56512.9995-0.8028-0.06-0.17040.06560.43920.91740.0667-0.29270.48521.2962-0.1802-0.06220.6079-0.06760.74516.227843.148263.4442
61.6603-0.6413-0.68512.10572.5461.55910.1685-0.0281-0.2174-0.23390.5931-0.0151.0091.2877-0.92291.44050.3111-0.19840.8602-0.14830.802435.270332.510766.9512
73.18122.0701-0.17116.956-0.7862-3.10650.168-0.7708-0.01812.5625-0.1399-1.04930.01950.4103-0.36191.93070.2467-0.4470.6441-0.05750.781833.822536.899482.9221
81.158-3.3968-0.54283.64990.48292.6928-0.07550.26170.2524-0.67980.4373-0.90340.19070.1156-0.3250.9282-0.0741-0.03320.3531-0.10990.702227.608650.919164.6824
9-0.3319-0.35050.05254.81440.4150.95880.0017-0.07620.05120.6176-0.1293-0.4799-0.4003-0.35560.04561.06680.1258-0.06240.6638-0.13930.740323.630451.316570.0004
102.2363-0.9530.08231.0660.1372-0.6303-0.15380.273-0.4680.96420.649-0.15510.39990.092-0.38091.22940.0947-0.0090.3661-0.13820.490224.870243.272462.325
112.04141.21581.7710.824-0.29668.6383-0.020.7511-0.2380.0872-0.0413-0.1041-0.77851.48590.05140.3517-0.2519-0.02170.7270.03620.400641.557216.1161-4.8753
122.1115-0.28370.0250.9012-0.1253.31150.02560.24720.0859-0.2440.1721-0.003-0.35390.3885-0.12480.7993-0.1069-0.03370.94270.04370.624725.583116.6882-37.5463
133.18670.9930.74011.2992-0.10187.35280.27750.1863-0.0310.1388-0.04370.20540.1152-0.8525-0.28310.292-0.0386-0.02240.38660.02920.375721.545910.12412.6415
143.6872-1.92541.90012.773-0.33953.86520.0010.0172-0.2664-0.79590.56440.22170.73620.3869-0.41460.7859-0.0394-0.06130.5601-0.04040.48520.15332.4783-31.6634
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND RESID 1:87
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND RESID 88:212
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND RESID 213:305
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN K
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND RESID 12:44
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND RESID 48:74
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN B AND RESID 79:98
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN B AND RESID 99:128
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN B AND RESID 129:156
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN B AND RESID 160:197
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN L AND RESID 1:109
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN L AND RESID 110:214
13X-RAY DIFFRACTION13CHAIN H AND RESID 1:119
14X-RAY DIFFRACTION14CHAIN H AND RESID 120:220

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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