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万見
- PDB-3hmr: Crystal structure of the N-terminal fragment (31-127) of the mous... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hmr
タイトルCrystal structure of the N-terminal fragment (31-127) of the mouse hepatocyte growth factor/scatter factor
要素Hepatocyte growth factor
キーワードHORMONE / HGF/SF / hormone/growth factor / Disulfide bond / Glycoprotein / Growth factor / Kringle / Pyrrolidone carboxylic acid / Serine protease homolog
機能・相同性
機能・相同性情報


MET Receptor Activation / Drug-mediated inhibition of MET activation / MET interacts with TNS proteins / MET activates STAT3 / MET activates PI3K/AKT signaling / MET activates RAS signaling / MET activates PTPN11 / MET activates PTK2 signaling / MET activates RAP1 and RAC1 / MET receptor recycling ...MET Receptor Activation / Drug-mediated inhibition of MET activation / MET interacts with TNS proteins / MET activates STAT3 / MET activates PI3K/AKT signaling / MET activates RAS signaling / MET activates PTPN11 / MET activates PTK2 signaling / MET activates RAP1 and RAC1 / MET receptor recycling / Negative regulation of MET activity / regulation of p38MAPK cascade / RAF/MAP kinase cascade / skeletal muscle cell proliferation / PIP3 activates AKT signaling / regulation of branching involved in salivary gland morphogenesis by mesenchymal-epithelial signaling / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Platelet degranulation / negative regulation of hydrogen peroxide-mediated programmed cell death / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of DNA biosynthetic process / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / chemoattractant activity / negative regulation of interleukin-6 production / myoblast proliferation / positive regulation of interleukin-10 production / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / epithelial cell proliferation / cell chemotaxis / growth factor activity / liver development / negative regulation of inflammatory response / cell morphogenesis / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Hepatocyte growth factor / Hepatocyte growth factor/Macrophage stimulatory protein / Hepatocyte Growth Factor / Hepatocyte Growth Factor / divergent subfamily of APPLE domains / : / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Kringle domain ...Hepatocyte growth factor / Hepatocyte growth factor/Macrophage stimulatory protein / Hepatocyte Growth Factor / Hepatocyte Growth Factor / divergent subfamily of APPLE domains / : / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold / 3-Layer(bba) Sandwich / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Hepatocyte growth factor
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Tolbert, W.D.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Structural basis for agonism and antagonism of hepatocyte growth factor.
著者: Tolbert, W.D. / Daugherty-Holtrop, J. / Gherardi, E. / Vande Woude, G. / Xu, H.E.
履歴
登録2009年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hepatocyte growth factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7792
ポリマ－11,6821
非ポリマー961
水1,47782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.420, 62.420, 58.890
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Hepatocyte growth factor / Scatter factor / SF / Hepatopoeitin-A / Hepatocyte growth factor alpha chain / Hepatocyte growth ...Scatter factor / SF / Hepatopoeitin-A / Hepatocyte growth factor alpha chain / Hepatocyte growth factor beta chain


分子量: 11682.447 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain: UNP residues 31-127 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Expressed as a thioredoxin fusion protein / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Hgf / プラスミド: pET-Duet1/Trx / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami B(DE) / 参照: UniProt: Q08048
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.61 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 50 mM Ammonium sulfate, 24-30% PEG 2000, 50 mM HEPES pH 8.0, 5% 2-Methyl-2,4-pentanediol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年8月22日
放射モノクロメーター: Si(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 8117 / Num. obs: 8117 / % possible obs: 90.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 7.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Rsym value: 0.133 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.415 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 877 / Rsym value: 0.415 / % possible all: 53.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
SERGUIデータ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1NK1

1nk1


解像度: 2→39.82 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 80574.06 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 829 10.8 %RANDOM
Rwork0.211 ---
all0.228 8117 --
obs0.211 7699 86.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 56.1047 Å2 / ksol: 0.395291 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.73 Å21.98 Å20 Å2
2--0.73 Å20 Å2
3----1.46 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.18 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→39.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数748 0 5 82 835
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.68
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.971.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.352
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.472
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.822.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 47 11.8 %
Rwork0.272 738 -
obs-429 53.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater_rep.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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