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万見
- PDB-3hk3: Crystal structure of murine thrombin mutant W215A/E217A (one mole... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hk3
タイトルCrystal structure of murine thrombin mutant W215A/E217A (one molecule in the asymmetric unit)
要素
  • Thrombin heavy chain
  • Thrombin light chain
キーワードHYDROLASE / Serine protease / Acute phase / Blood coagulation / Calcium / Cleavage on pair of basic residues / Disulfide bond / Gamma-carboxyglutamic acid / Glycoprotein / Kringle / Protease / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Platelet Aggregation (Plug Formation) / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / Peptide ligand-binding receptors / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / Regulation of Complement cascade / G alpha (q) signalling events ...Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Platelet Aggregation (Plug Formation) / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / Peptide ligand-binding receptors / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / Regulation of Complement cascade / G alpha (q) signalling events / Cell surface interactions at the vascular wall / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / positive regulation of collagen biosynthetic process / positive regulation of blood coagulation / regulation of cytosolic calcium ion concentration / fibrinolysis / negative regulation of proteolysis / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acute-phase response / lipopolysaccharide binding / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / positive regulation of protein localization to nucleus / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / peptidase activity / regulation of cell shape / heparin binding / regulation of gene expression / : / positive regulation of cell growth / endopeptidase activity / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / G protein-coupled receptor signaling pathway / receptor ligand activity / serine-type endopeptidase activity / external side of plasma membrane / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Gandhi, P.S. / Page, M.J. / Chen, Z. / Bush-Pelc, L. / Di Cera, E.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Mechanism of the Anticoagulant Activity of Thrombin Mutant W215A/E217A.
著者: Gandhi, P.S. / Page, M.J. / Chen, Z. / Bush-Pelc, L. / Di Cera, E.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: The anticoagulant thrombin mutant W215A/E217A has a collapsed primary specificity pocket.
著者: Pineda, A.O. / Chen, Z.W. / Caccia, S. / Cantwell, A.M. / Savvides, S.N. / Waksman, G. / Mathews, F.S. / Di Cera, E.
履歴
登録2009年5月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月13日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thrombin light chain
B: Thrombin heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9012
ポリマ－34,9012
非ポリマー00
水4,324240
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2300 Å2
ΔGint-7.3 kcal/mol
Surface area13190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.647, 63.939, 95.024
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細THE BIOLOGICAL ASSEMBLY CONSISTS OF A AND B CHAINS.

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Thrombin light chain / Coagulation factor II


分子量: 5105.731 Da / 分子数: 1 / 断片: Light chain: UNP residues 317-360 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: F2, Cf2 / Cell (発現宿主): BHK cells / 器官 (発現宿主): baby hamster kidney
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P19221, thrombin
#2: タンパク質 Thrombin heavy chain / Coagulation factor II


分子量: 29795.461 Da / 分子数: 1 / 断片: Heavy chain: UNP residues 361-618 / Mutation: W215A, E217A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: F2, Cf2 / Cell (発現宿主): BHK cells / 器官 (発現宿主): baby hamster kidney
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P19221, thrombin
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 240 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.9 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: 200mM Ammonium chloride, 20% PEG 3350, pH 6.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年12月7日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→43.31 Å / Num. all: 22440 / Num. obs: 21296 / % possible obs: 94.9 % / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル解像度: 1.94→1.98 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.28 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 949 / % possible all: 87

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
StructureStudioデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.4.0066精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1TQ0

1tq0


解像度: 1.94→43.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 3.456 / SU ML: 0.101 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.183 / ESU R Free: 0.168 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23545 1098 5.2 %RANDOM
Rwork0.18075 ---
obs0.1834 20160 94.72 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.52 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.94→43.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2289 0 0 240 2529
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0222348
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3741.9573174
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2045278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.79222.87108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.70415419
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.3581521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2336
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211770
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7271.51402
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.38722267
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1933946
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5774.5907
LS精密化 シェル解像度: 1.94→1.99 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 61 -
Rwork0.212 1314 -
obs--85.88 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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