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万見
- PDB-3h13: c-FLIPL protease-like domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h13
タイトルc-FLIPL protease-like domain
要素CASP8 and FADD-like apoptosis regulator
キーワードAPOPTOSIS / cFLIP-L / dimer / cell death / Alternative splicing / Host-virus interaction / Polymorphism
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of myoblast fusion / skeletal muscle atrophy / skeletal myofibril assembly / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / regulation of skeletal muscle satellite cell proliferation / ripoptosome / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 ...negative regulation of myoblast fusion / skeletal muscle atrophy / skeletal myofibril assembly / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / regulation of skeletal muscle satellite cell proliferation / ripoptosome / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / regulation of necroptotic process / positive regulation of extracellular matrix organization / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / positive regulation of glomerular mesangial cell proliferation / skeletal muscle tissue regeneration / positive regulation of hepatocyte proliferation / death-inducing signaling complex / death receptor binding / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / RIPK1-mediated regulated necrosis / response to testosterone / macrophage differentiation / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / cellular response to dexamethasone stimulus / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / skeletal muscle tissue development / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / cellular response to nitric oxide / cellular response to epidermal growth factor stimulus / Regulation of TNFR1 signaling / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / enzyme activator activity / cellular response to estradiol stimulus / positive regulation of neuron projection development / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of neuron apoptotic process / protease binding / cellular response to hypoxia / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / proteolysis / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Death effector domain / Death effector domain / Death effector domain (DED) profile. / Death effector domain / Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : ...Death effector domain / Death effector domain / Death effector domain (DED) profile. / Death effector domain / Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Death-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CASP8 and FADD-like apoptosis regulator
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Jeffrey, P.D. / Yu, J.W. / Shi, Y.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Mechanism of procaspase-8 activation by c-FLIPL.
著者: Yu, J.W. / Jeffrey, P.D. / Shi, Y.
履歴
登録2009年4月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CASP8 and FADD-like apoptosis regulator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,4501
ポリマ－31,4501
非ポリマー00
水1,36976
1
A: CASP8 and FADD-like apoptosis regulator

A: CASP8 and FADD-like apoptosis regulator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,9002
ポリマ－62,9002
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_554-x,-x+y,-z-2/31
単位格子
Length a, b, c (Å)101.940, 101.940, 61.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 CASP8 and FADD-like apoptosis regulator


分子量: 31450.217 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CFLAR, CASH, CASP8AP1, CLARP, MRIT / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O15519
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AUTHORS STATE THAT THIS SEQUENCE DISCREPANCY MAY BE DUE TO VARIATIONS AMONG DIFFERENT CONSTRUCTS IN ...AUTHORS STATE THAT THIS SEQUENCE DISCREPANCY MAY BE DUE TO VARIATIONS AMONG DIFFERENT CONSTRUCTS IN THE DATABASES. RESIDUE 369 IS ASN IN GENBANK ENTRY CAA74366.1

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.97 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Mes, 18% PEG, 5000 monomethyl ether, 0.1 M ammonium sulfate , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月9日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→100 Å / Num. all: 19006 / Num. obs: 19006 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 23.7 Å2 / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 19.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 6.4 % / Mean I/σ(I) obs: 6.8 / Num. unique all: 1872 / Rsym value: 0.395 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
PHASER位相決定
CNS1.2精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→29.43 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1402184.49 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 956 5.2 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.187 18283 96.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 60.9337 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.64 Å20 Å20 Å2
2---1.64 Å20 Å2
3---3.28 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.09 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→29.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1704 0 0 76 1780
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.87
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.542.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.613
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.683
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.253.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.219 151 5.3 %
Rwork0.185 2717 -
obs--92 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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