[日本語] English
万見
- PDB-6od6: Structure of BACE-1 in complex with Ligand 13 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6od6
タイトルStructure of BACE-1 in complex with Ligand 13
要素Beta-secretase 1
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / Bace Protease / hydrolase / HYDROLASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / beta-aspartyl-peptidase activity / signaling receptor ligand precursor processing / amyloid-beta formation / amyloid precursor protein catabolic process / membrane protein ectodomain proteolysis / amyloid-beta metabolic process / cellular response to manganese ion / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain ...memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / beta-aspartyl-peptidase activity / signaling receptor ligand precursor processing / amyloid-beta formation / amyloid precursor protein catabolic process / membrane protein ectodomain proteolysis / amyloid-beta metabolic process / cellular response to manganese ion / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / prepulse inhibition / cellular response to copper ion / multivesicular body / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / protein serine/threonine kinase binding / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / trans-Golgi network / response to lead ion / recycling endosome / protein processing / cellular response to amyloid-beta / late endosome / synaptic vesicle / peptidase activity / positive regulation of neuron apoptotic process / amyloid-beta binding / endopeptidase activity / amyloid fibril formation / aspartic-type endopeptidase activity / early endosome / lysosome / endosome membrane / endosome / Amyloid fiber formation / membrane raft / endoplasmic reticulum lumen / axon / neuronal cell body / dendrite / enzyme binding / cell surface / Golgi apparatus / proteolysis / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Beta-secretase BACE1 / Beta-secretase BACE / Memapsin-like / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site ...Beta-secretase BACE1 / Beta-secretase BACE / Memapsin-like / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-M7D / Beta-secretase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Shaffer, P.L.
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2019
タイトル: Evaluation of a Series of beta-Secretase 1 Inhibitors Containing Novel Heteroaryl-Fused-Piperazine Amidine Warheads.
著者: Oehlrich, D. / Peschiulli, A. / Tresadern, G. / Van Gool, M. / Vega, J.A. / De Lucas, A.I. / Alonso de Diego, S.A. / Prokopcova, H. / Austin, N. / Van Brandt, S. / Surkyn, M. / De Cleyn, M. / ...著者: Oehlrich, D. / Peschiulli, A. / Tresadern, G. / Van Gool, M. / Vega, J.A. / De Lucas, A.I. / Alonso de Diego, S.A. / Prokopcova, H. / Austin, N. / Van Brandt, S. / Surkyn, M. / De Cleyn, M. / Vos, A. / Rombouts, F.J.R. / Macdonald, G. / Moechars, D. / Gijsen, H.J.M. / Trabanco, A.A.
履歴
登録2019年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Beta-secretase 1
B: Beta-secretase 1
C: Beta-secretase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,5917
ポリマ－144,3333
非ポリマー1,2574
水6,557364
1
A: Beta-secretase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,5002
ポリマ－48,1111
非ポリマー3881
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Beta-secretase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,5923
ポリマ－48,1111
非ポリマー4802
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Beta-secretase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,5002
ポリマ－48,1111
非ポリマー3881
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)232.398, 100.391, 64.606
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.67, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Beta-secretase 1 / Aspartyl protease 2 / Asp 2 / Beta-site amyloid precursor protein cleaving enzyme 1 / Beta-site APP ...Aspartyl protease 2 / Asp 2 / Beta-site amyloid precursor protein cleaving enzyme 1 / Beta-site APP cleaving enzyme 1 / Memapsin-2 / Membrane-associated aspartic protease 2


分子量: 48111.129 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BACE1, BACE, KIAA1149 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P56817, memapsin 2
#2: 化合物 ChemComp-M7D / N-{3-[(3R)-1-amino-3-methyl-3,4-dihydropyrrolo[1,2-a]pyrazin-3-yl]-4-fluorophenyl}-5-cyanopyridine-2-carboxamide


分子量: 388.398 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C21H17FN6O / 参照: memapsin 2
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 364 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.15 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.25 / 詳細: 17% PEG-4000, 0.1M MES

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.99986 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年10月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99986 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→112.91 Å / Num. obs: 97044 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 46.44 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.028 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 2→2.19 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.406 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 22722 / % possible all: 98.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→48.255 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 31.35
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2478 1033 1.09 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs0.2233 94945 97.59 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→48.255 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8845 0 93 364 9302
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0039259
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.70112605
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.4795397
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0481356
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041648
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0001-2.10550.3721520.387113235X-RAY DIFFRACTION97
2.1055-2.23740.34871480.331313528X-RAY DIFFRACTION99
2.2374-2.41020.2761480.281213517X-RAY DIFFRACTION99
2.4102-2.65270.28211500.2613433X-RAY DIFFRACTION98
2.6527-3.03650.29041470.249913504X-RAY DIFFRACTION98
3.0365-3.82540.29081450.217113432X-RAY DIFFRACTION97
3.8254-48.26920.18841430.183313263X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0073-0.0037-0.00620.00130.00360.00750.10880.08860.1222-0.11180.0392-0.0246-0.1892-0.008600.39180.00310.04580.1894-0.03990.2654-27.2398-62.129914.7488
20.0234-0.00610.00480.01240.00350.01530.02240.00010.166-0.08080.0020.04080.0086-0.0068-00.3296-0.0414-0.0660.2657-0.02380.3479-45.5508-55.491910.3601
30.002-0.00310.00030.0029-0.00150.00310.0138-0.01910.02440.00890.0404-0.0026-0.02780.0291-00.46780.0020.03760.4787-0.20490.6075-51.8955-45.993119.5296
40.0023-0.0019-0.00180.0006-0.00140.00130.00610.0006-0.01770.01140.0108-0.01560.01710.0155-00.8566-0.1050.20020.8126-0.04580.7811-17.7966-87.5079-7.3604
50.0310.0299-0.00710.06090.0210.0195-0.17540.42080.1311-0.68230.0719-0.675-0.35660.702400.17430.00220.16280.267-0.32370.252-16.0716-79.19427.306
60.0034-0.00110.00660.00140.0007-0.0011-0.05010.0015-0.059-0.0041-0.0112-0.02050.09650.0029-00.50080.1196-0.19090.42-0.18860.6765-12.0775-83.955619.1954
70.00180.0003-0.00170.00220.00090.00350.0088-0.0223-0.01910.0582-0.0070.00050.0598-0.0028-00.52230.1514-0.05450.5760.00660.5461-74.2528-26.942744.7421
80.0196-0.02250.01640.03470.03750.0337-0.03240.3125-0.2695-0.3017-0.04480.01820.3648-0.001800.92420.2781-0.50440.8076-0.5530.6987-74.024-38.036331.9648
90.0004-0.0044-0.00050.00210.00270.00080.0059-0.01120.00740.00860.006-0.0152-0.0145-0.0001-01.04770.2062-0.19410.9168-0.2680.9423-65.7695-48.580330.2105
100.2875-0.04720.17590.29750.09420.1682-0.2977-0.24840.78510.0646-0.0749-0.0016-0.0782-0.190800.43490.022-0.1190.5195-0.17660.603-22.3275-46.771428.2198
110.03310.04010.1510.32460.1583-0.00080.34310.4308-0.51310.24690.1468-0.50370.03490.5836-0-0.70961.53551.1417-2.2964-1.9886-1.1994-27.052-104.22221.7461
120.0749-0.0950.09190.26720.18230.06530.02961.2286-0.4853-0.20710.3848-0.21790.42090.1707-0-0.4380.99540.7521-0.4252-1.0337-0.3267-53.4414-25.591546.2122
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid -5 through 11 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 12 through 63 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 64 through 80 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 1 through 11 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and ((resid 12 through 63 ) or (resid 81 through 146))
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 64 through 80 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 1 through 11 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and ((resid 12 through 63 ) or (resid 81 through 146))
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 64 through 80 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 147 through 385)
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 147 through 385)
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 147 through 385)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る