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- PDB-6b7t: Truncated strand 10-less green fluorescent protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6b7t
タイトルTruncated strand 10-less green fluorescent protein
要素Green fluorescent protein,Green fluorescent protein
キーワードFLUORESCENT PROTEIN / Superfolder GFP / Truncated GFP / His-tag
機能・相同性
機能・相同性情報


bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy
類似検索 - 分子機能
Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Green fluorescent protein
類似検索 - 構成要素
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.91 Å
データ登録者Deng, A. / Boxer, S.G.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM27738 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM118044 米国
引用ジャーナル: J. Am. Chem. Soc. / 年: 2018
タイトル: Structural Insight into the Photochemistry of Split Green Fluorescent Proteins: A Unique Role for a His-Tag.
著者: Deng, A. / Boxer, S.G.
履歴
登録2017年10月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月17日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_audit_support
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
改定 2.12024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Green fluorescent protein,Green fluorescent protein
B: Green fluorescent protein,Green fluorescent protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,6732
ポリマ－54,6732
非ポリマー00
水1,67593
1
A: Green fluorescent protein,Green fluorescent protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3371
ポリマ－27,3371
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Green fluorescent protein,Green fluorescent protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3371
ポリマ－27,3371
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.369, 67.212, 59.991
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.810, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and ((resid -19 and (name N or name...
21(chain B and ((resid -19 and (name O or name...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11HISHISHISHIS(chain A and ((resid -19 and (name N or name...AA-195
12SERSERILEILE(chain A and ((resid -19 and (name N or name...AA-20 - 2184 - 237
13SERSERILEILE(chain A and ((resid -19 and (name N or name...AA-20 - 2184 - 237
14SERSERILEILE(chain A and ((resid -19 and (name N or name...AA-20 - 2184 - 237
21HISHISHISHIS(chain B and ((resid -19 and (name O or name...BB-195
22HISHISILEILE(chain B and ((resid -19 and (name O or name...BB-19 - 2185 - 237
23HISHISILEILE(chain B and ((resid -19 and (name O or name...BB-19 - 2185 - 237
24HISHISILEILE(chain B and ((resid -19 and (name O or name...BB-19 - 2185 - 237

-
要素

#1: タンパク質 Green fluorescent protein,Green fluorescent protein


分子量: 27336.527 Da / 分子数: 2
変異: K3Q, S30R, Y39I, C48S, F64L, S66X, Y66X, G66X, C70A, Q80R, F99S, N105K, E111V, I128T, Y145F, M153T, V163A, K166T, I167V, I171V, L221H, F223Y, T225N,K3Q, S30R, Y39I, C48S, F64L, S66X, Y66X, ...変異: K3Q, S30R, Y39I, C48S, F64L, S66X, Y66X, G66X, C70A, Q80R, F99S, N105K, E111V, I128T, Y145F, M153T, V163A, K166T, I167V, I171V, L221H, F223Y, T225N,K3Q, S30R, Y39I, C48S, F64L, S66X, Y66X, G66X, C70A, Q80R, F99S, N105K, E111V, I128T, Y145F, M153T, V163A, K166T, I167V, I171V, L221H, F223Y, T225N
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
遺伝子: GFP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P42212
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.63 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M HEPES pH 7.0, 0.2M ammonium chloride, 22.5 v/v% PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.69→35.12 Å / Num. obs: 42227 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 3.6 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.071 / Net I/σ(I): 10.2 / Num. measured all: 152607 / Scaling rejects: 43
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.69-1.722.62.105365914290.1891.5742.6510.563.9
9.08-35.123.60.02810732950.9990.0170.03439.697.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
Aimless0.5.25データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2B3P

2b3p


解像度: 1.91→35.123 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2086 1483 5 %
Rwork0.1791 28166 -
obs0.1806 29649 98.18 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 102.25 Å2 / Biso mean: 43.699 Å2 / Biso min: 16.2 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.91→35.123 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3177 0 0 93 3270
Biso mean---43.69 -
残基数----412
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113270
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1074430
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073491
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008569
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.941868
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1685X-RAY DIFFRACTION8.068TORSIONAL
12B1685X-RAY DIFFRACTION8.068TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.91-1.97170.33291340.26532549268398
1.9717-2.04210.26251340.2262534266897
2.0421-2.12390.23331330.20992530266399
2.1239-2.22050.24761350.18472580271599
2.2205-2.33760.21611350.18112549268498
2.3376-2.4840.23181310.17142492262396
2.484-2.67570.22691350.16572578271399
2.6757-2.94490.20571350.17222568270399
2.9449-3.37070.16491360.15992574271098
3.3707-4.24560.19831370.17022593273099
4.2456-35.12880.20281380.18322619275798
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.11450.5095-0.54632.19651.09515.6242-0.06770.0399-0.02070.127-0.02160.00450.2839-0.07610.05680.2758-0.0016-0.03110.1519-0.00630.19748.54257.57341.6426
24.3046-0.7171-0.38633.8521-2.34247.31930.0769-0.36070.26890.27540.0021-0.1022-0.3810.4917-0.03530.2707-0.01070.00120.2445-0.05170.233511.076319.795527.2673
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid -20 through 218)A-20 - 218
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid -19 through 218)B-19 - 218

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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