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- PDB-3gxl: ALK-5 kinase complex with GW857175 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gxl
タイトルALK-5 kinase complex with GW857175
要素TGF-beta receptor type-1
キーワードTRANSFERASE / TGF-beta / Alk5 / kinase / inhibitor / quinazoline / Aortic aneurysm / ATP-binding / Craniosynostosis / Disease mutation / Disulfide bond / Glycoprotein / Magnesium / Manganese / Membrane / Metal-binding / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Polymorphism / Receptor / Serine/threonine-protein kinase / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular structure organization / epicardium morphogenesis / parathyroid gland development / transforming growth factor beta ligand-receptor complex / regulation of cardiac muscle cell proliferation / myofibroblast differentiation / positive regulation of tight junction disassembly / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / TGFBR2 Kinase Domain Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity ...extracellular structure organization / epicardium morphogenesis / parathyroid gland development / transforming growth factor beta ligand-receptor complex / regulation of cardiac muscle cell proliferation / myofibroblast differentiation / positive regulation of tight junction disassembly / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / TGFBR2 Kinase Domain Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity / positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / ventricular compact myocardium morphogenesis / mesenchymal cell differentiation / SMAD2/3 Phosphorylation Motif Mutants in Cancer / TGFBR1 KD Mutants in Cancer / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / positive regulation of vasculature development / activin receptor activity, type I / regulation of epithelial to mesenchymal transition / cardiac epithelial to mesenchymal transition / activin receptor complex / transforming growth factor beta receptor activity, type I / neuron fate commitment / positive regulation of extracellular matrix assembly / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / type II transforming growth factor beta receptor binding / angiogenesis involved in coronary vascular morphogenesis / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / pharyngeal system development / activin binding / germ cell migration / coronary artery morphogenesis / activin receptor signaling pathway / embryonic cranial skeleton morphogenesis / ventricular trabecula myocardium morphogenesis / filopodium assembly / response to cholesterol / transforming growth factor beta binding / I-SMAD binding / negative regulation of chondrocyte differentiation / skeletal system morphogenesis / collagen fibril organization / endothelial cell activation / endothelial cell proliferation / lens development in camera-type eye / positive regulation of filopodium assembly / anterior/posterior pattern specification / artery morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / roof of mouth development / negative regulation of endothelial cell proliferation / SMAD binding / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / positive regulation of SMAD protein signal transduction / blastocyst development / regulation of protein ubiquitination / epithelial to mesenchymal transition / endothelial cell migration / bicellular tight junction / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of stress fiber assembly / positive regulation of endothelial cell proliferation / post-embryonic development / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / thymus development / kidney development / negative regulation of cell migration / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / skeletal system development / cell motility / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of apoptotic signaling pathway / wound healing / cellular response to growth factor stimulus / male gonad development / UCH proteinases / heart development / nervous system development / peptidyl-serine phosphorylation / positive regulation of cell growth / regulation of gene expression / in utero embryonic development / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / regulation of cell cycle / protein kinase activity / intracellular signal transduction / Ub-specific processing proteases / endosome / positive regulation of cell migration / membrane raft / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / apoptotic process
類似検索 - 分子機能
GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 ...GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-QIG / TGF-beta receptor type-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Smith, W. / Janson, C.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2009
タイトル: Design of novel quinazoline derivatives and related analogues as potent and selective ALK5 inhibitors
著者: Gellibert, F. / Fouchet, M.-H. / Nguyen, V.-L. / Wang, R. / Krysa, G. / de Gouville, A.-C. / Huet, S. / Dodic, N.
履歴
登録2009年4月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TGF-beta receptor type-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0762
ポリマ－34,7241
非ポリマー3521
水2,468137
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.839, 74.618, 89.652
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 TGF-beta receptor type-1 / Transforming growth factor-beta receptor type I / TGF-beta receptor type I / TGF-beta type I ...Transforming growth factor-beta receptor type I / TGF-beta receptor type I / TGF-beta type I receptor / TbetaR-I / TGFR-1 / Serine/threonine-protein kinase receptor R4 / SKR4 / Activin receptor-like kinase 5 / ALK-5


分子量: 34723.992 Da / 分子数: 1 / 断片: kinase domain, residues 201-503 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P36897, receptor protein serine/threonine kinase
#2: 化合物 ChemComp-QIG / N-1H-indazol-5-yl-2-(6-methylpyridin-2-yl)quinazolin-4-amine


分子量: 352.392 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H16N6
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 137 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細THE LIGAND IS QUINAZOLINE ATP-COMPETITIVE INHIBITOR. THE CODE BY THE DEPOSITOR IS GW857175.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.96 % / Mosaicity: 0.919 °
結晶化手法: 蒸気拡散法 / 詳細: vapor diffusion

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 26984 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Χ2: 1.16 / Net I/σ(I): 24.993
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.8-1.830.71313370.77999.9
1.83-1.860.57512970.819100
1.86-1.90.50913410.847100
1.9-1.940.44613280.851100
1.94-1.980.35913200.871100
1.98-2.030.3213190.92100
2.03-2.080.26713250.975100
2.08-2.130.22613341.034100
2.13-2.20.20413411.045100
2.2-2.270.18713201.038100
2.27-2.350.16713541.058100
2.35-2.440.15113311.098100
2.44-2.550.13513401.163100
2.55-2.690.11813451.177100
2.69-2.860.10313531.132100
2.86-3.080.08213571.184100
3.08-3.390.06713501.326100
3.39-3.880.05414021.629100
3.88-4.880.04813921.883100
4.88-500.05114981.85299.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1B6C

1b6c


解像度: 1.8→38.43 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.2625 1226 random
Rwork0.2277 --
all-26751 -
obs-26751 -
原子変位パラメータBiso max: 67.73 Å2 / Biso mean: 24.854 Å2 / Biso min: 12.03 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.435 Å20 Å20 Å2
2---8.23 Å20 Å2
3---1.795 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→38.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2296 0 27 137 2460
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.8871.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.2922
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.512
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.0412.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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