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- PDB-3gqi: Crystal Structure of activated receptor tyrosine kinase in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gqi
タイトルCrystal Structure of activated receptor tyrosine kinase in complex with substrates
要素
  • Basic fibroblast growth factor receptor 1
  • Phospholipase C-gamma-1
キーワードTransferase/Transferase inhibitor / phosphorylated kinase / pY-recognition / tandem SH2 domains / ATP analog / ATP-binding / Craniosynostosis / Disease mutation / Disulfide bond / Dwarfism / Glycoprotein / Heparin-binding / Hypogonadotropic hypogonadism / Immunoglobulin domain / Kallmann syndrome / Kinase / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Receptor / Transferase / Transmembrane / Tyrosine-protein kinase / Hydrolase / Lipid degradation / SH2 domain / SH3 domain / Transducer / Transferase-Transferase Inhibitor COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


PECAM1 interactions / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / Activated NTRK2 signals through PLCG1 / Activated NTRK3 signals through PLCG1 / phosphatidylinositol catabolic process / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / ISG15 antiviral mechanism ...PECAM1 interactions / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / Activated NTRK2 signals through PLCG1 / Activated NTRK3 signals through PLCG1 / phosphatidylinositol catabolic process / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / ISG15 antiviral mechanism / Downstream signal transduction / Signaling by ALK / Generation of second messenger molecules / Role of phospholipids in phagocytosis / DAP12 signaling / FCERI mediated Ca+2 mobilization / inositol trisphosphate biosynthetic process / VEGFR2 mediated cell proliferation / calcium-dependent phospholipase C activity / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / RET signaling / inositol trisphosphate metabolic process / response to curcumin / phosphoinositide phospholipase C / Signaling by FGFR1 amplification mutants / negative regulation of fibroblast growth factor production / positive regulation of mitotic cell cycle DNA replication / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Signaling by plasma membrane FGFR1 fusions / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in orbitofrontal cortex development / diphosphate metabolic process / ventricular zone neuroblast division / FCERI mediated MAPK activation / vitamin D3 metabolic process / regulation of phosphate transport / regulation of lateral mesodermal cell fate specification / FGFR1c and Klotho ligand binding and activation / cementum mineralization / positive regulation of MAPKKK cascade by fibroblast growth factor receptor signaling pathway / response to gravity / regulation of branching involved in salivary gland morphogenesis by mesenchymal-epithelial signaling / receptor-receptor interaction / response to sodium phosphate / auditory receptor cell development / Epithelial-Mesenchymal Transition (EMT) during gastrulation / phosphatidylinositol metabolic process / chordate embryonic development / positive regulation of parathyroid hormone secretion / fibroblast growth factor receptor activity / branching involved in salivary gland morphogenesis / positive regulation of phospholipase activity / mesenchymal cell proliferation / paraxial mesoderm development / lung-associated mesenchyme development / FGFR1b ligand binding and activation / phospholipase C activity / COP9 signalosome / Signaling by activated point mutants of FGFR1 / phosphatidylinositol phospholipase C activity / organ induction / FGFR1c ligand binding and activation / Downstream signaling of activated FGFR1 / neurotrophin TRKA receptor binding / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / cell projection assembly / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / skeletal system morphogenesis / outer ear morphogenesis / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / ureteric bud development / middle ear morphogenesis / embryonic limb morphogenesis / clathrin-coated vesicle / inner ear morphogenesis / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / midbrain development / cardiac muscle cell proliferation / fibroblast growth factor binding / regulation of cell differentiation / positive regulation of epithelial cell migration / positive regulation of stem cell proliferation / PI-3K cascade:FGFR1 / Formation of paraxial mesoderm / phosphatidylinositol-mediated signaling / PI3K Cascade / epithelial to mesenchymal transition / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / glutamate receptor binding / chondrocyte differentiation / calcium ion homeostasis / SHC-mediated cascade:FGFR1 / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / cell maturation / release of sequestered calcium ion into cytosol / FRS-mediated FGFR1 signaling / ruffle / cellular response to epidermal growth factor stimulus
類似検索 - 分子機能
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1, SH3 domain / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Fibroblast growth factor receptor 1, catalytic domain ...1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1, SH3 domain / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Fibroblast growth factor receptor 1, catalytic domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain X / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. / Fibroblast growth factor receptor family / PLC-like phosphodiesterase, TIM beta/alpha-barrel domain superfamily / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / PH domain / C2 domain superfamily / PH domain profile. / : / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / SH3-like domain superfamily / EF-hand calcium-binding domain profile. / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / PH-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / DECAVANADATE / 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1 / Fibroblast growth factor receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Bae, J.H. / Lew, E.D. / Yuzawa, S. / Tome, F. / Lax, I. / Schlessinger, J.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2009
タイトル: The selectivity of receptor tyrosine kinase signaling is controlled by a secondary SH2 domain binding site.
著者: Bae, J.H. / Lew, E.D. / Yuzawa, S. / Tome, F. / Lax, I. / Schlessinger, J.
履歴
登録2009年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年3月21日Group: Database references
改定 1.32017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.72024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Basic fibroblast growth factor receptor 1
B: Phospholipase C-gamma-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,2925
ポリマ－63,8052
非ポリマー1,4873
水1,38777
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)133.935, 64.596, 94.209
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.500, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Basic fibroblast growth factor receptor 1 / FGFR-1 / bFGF-R / Fms-like tyrosine kinase 2 / c-fgr


分子量: 37482.742 Da / 分子数: 1 / 断片: Protein kinase domain / 変異: C488A, Y583F, C584S, Y575F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGFBR, FGFR1, FLG, FLT2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11362, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 Phospholipase C-gamma-1 / 1-phosphatidylinositol-4 / 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1 / Phosphoinositide ...1-phosphatidylinositol-4 / 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1 / Phosphoinositide phospholipase C / PLC-gamma-1 / PLC-II / PLC-148


分子量: 26322.682 Da / 分子数: 1 / 断片: tandem SH2 domains / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Plcg1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10686, phosphoinositide phospholipase C

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非ポリマー , 4種, 80分子

#3: 化合物 ChemComp-DVT / DECAVANADATE


分子量: 957.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: O28V10
#4: 化合物 ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE / β,γ-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.22 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEg 8000, taurine, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月3日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 27448 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Χ2: 1.129
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Mean I/σ(I) obs: 31.971 / Num. unique all: 27448 / Χ2: 0.956 / % possible all: 98.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.5 Å48.31 Å
Translation3.5 Å48.31 Å
Phasing dm shell解像度: 2.5→50 Å / Delta phi final: 0.177 / FOM : 0.183 / 反射: 26120

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1FGK

1fgk


解像度: 2.5→50 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.764 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 2608 9.3 %Random
Rwork0.249 ---
all-27940 --
obs-26120 93.5 %-
溶媒の処理Bsol: 47.058 Å2
原子変位パラメータBiso max: 130.76 Å2 / Biso mean: 80.321 Å2 / Biso min: 28.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.929 Å20 Å216.042 Å2
2---16.789 Å20 Å2
3---8.86 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4222 0 70 77 4369
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.535
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3acp_DVT_ptr0.paracp_DVT_ptr0.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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