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万見
- PDB-3gop: Crystal structure of the EGF receptor juxtamembrane and kinase domains -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gop
タイトルCrystal structure of the EGF receptor juxtamembrane and kinase domains
要素Epidermal growth factor receptor
キーワードTRANSFERASE / kinase / juxtamembrane / EGFR / Anti-oncogene / ATP-binding / Cell cycle / Cell membrane / Disease mutation / Disulfide bond / Glycoprotein / Isopeptide bond / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Receptor / Secreted / Transmembrane / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


response to hydroxyisoflavone / multivesicular body, internal vesicle lumen / positive regulation of prolactin secretion / negative regulation of cardiocyte differentiation / positive regulation of protein kinase C activity / diterpenoid metabolic process / Shc-EGFR complex / ovulation cycle / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / epidermal growth factor receptor activity ...response to hydroxyisoflavone / multivesicular body, internal vesicle lumen / positive regulation of prolactin secretion / negative regulation of cardiocyte differentiation / positive regulation of protein kinase C activity / diterpenoid metabolic process / Shc-EGFR complex / ovulation cycle / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / epidermal growth factor receptor activity / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / positive regulation of mucus secretion / response to UV-A / epidermal growth factor binding / PLCG1 events in ERBB2 signaling / tongue development / midgut development / ERBB2-EGFR signaling pathway / hydrogen peroxide metabolic process / PTK6 promotes HIF1A stabilization / digestive tract morphogenesis / morphogenesis of an epithelial fold / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / intracellular vesicle / Signaling by EGFR / response to cobalamin / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / protein tyrosine kinase activator activity / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Signaling by ERBB4 / eyelid development in camera-type eye / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein insertion into membrane / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / regulation of JNK cascade / : / PI3K events in ERBB2 signaling / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of mitotic cell cycle / hair follicle development / MAP kinase kinase kinase activity / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / embryonic placenta development / positive regulation of bone resorption / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / GAB1 signalosome / salivary gland morphogenesis / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of phosphorylation / positive regulation of glial cell proliferation / positive regulation of vasoconstriction / Signaling by ERBB2 / cellular response to epidermal growth factor stimulus / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / cellular response to cadmium ion / positive regulation of DNA repair / GRB2 events in ERBB2 signaling / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / SHC1 events in ERBB2 signaling / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / cellular response to dexamethasone stimulus / ossification / neurogenesis / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / basal plasma membrane / neuron projection morphogenesis / positive regulation of superoxide anion generation / positive regulation of DNA replication / epithelial cell proliferation / Signal transduction by L1 / cellular response to estradiol stimulus / positive regulation of epithelial cell proliferation / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / astrocyte activation / liver regeneration / positive regulation of protein localization to plasma membrane / EGFR downregulation / cellular response to amino acid stimulus / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / positive regulation of MAP kinase activity / lung development / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / epidermal growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of protein catabolic process / receptor protein-tyrosine kinase / Downregulation of ERBB2 signaling / kinase binding / ruffle membrane / positive regulation of miRNA transcription / cell-cell adhesion
類似検索 - 分子機能
: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain ...: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Epidermal growth factor receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Choi, S.H. / Alvarado, D. / Moravcevic, K. / Lemmon, M.A.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2009
タイトル: The juxtamembrane region of the EGF receptor functions as an activation domain.
著者: Red Brewer, M. / Choi, S.H. / Alvarado, D. / Moravcevic, K. / Pozzi, A. / Lemmon, M.A. / Carpenter, G.
履歴
登録2009年3月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22012年3月21日Group: Database references
改定 1.32017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epidermal growth factor receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6671
ポリマ－41,6671
非ポリマー00
水905
1
A: Epidermal growth factor receptor

A: Epidermal growth factor receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,3352
ポリマ－83,3352
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_444-y-1/2,x-1/2,z-1/41
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.073, 62.073, 177.158
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Epidermal growth factor receptor / Receptor tyrosine-protein kinase ErbB-1


分子量: 41667.266 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 669-1018 / 変異: K721M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EGFR, ERBB1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: P00533, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.99 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 10% PEG3350, 0.1M KCl, 0.1M Tris pH8.5, vapor diffusion, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月16日
放射モノクロメーター: Horizontal bent Si(111), asymmetrically cut with water cooled Cu Block
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 9127 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.103 / Χ2: 1.369
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.8-2.857.80.3064521.2961100
2.85-2.97.80.2874291.31100
2.9-2.967.70.2564681.343199.6
2.96-3.027.90.2284291.3711100
3.02-3.0880.24541.3911100
3.08-3.157.60.1884411.538199.3
3.15-3.2380.1674481.6271100
3.23-3.327.80.1514421.598199.8
3.32-3.427.80.1314561.687199.1
3.42-3.537.70.1254471.717199.8
3.53-3.657.30.1214601.968199.8
3.65-3.87.80.1254402.728199.1
3.8-3.977.60.0894600.891199.6
3.97-4.187.80.0834580.738198.5
4.18-4.447.70.0764570.919198.9
4.44-4.797.60.0724621.058199.4
4.79-5.277.70.074580.988198.1
5.27-6.037.60.0714650.943198.1
6.03-7.597.30.0634871.013197.2
7.59-506.40.0535141.332192.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 50.17 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.8 Å39.33 Å
Translation2.8 Å39.33 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2GS7

2gs7


解像度: 2.8→39.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.921 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.883 / WRfactor Rfree: 0.24 / WRfactor Rwork: 0.197 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.817 / SU B: 31.834 / SU ML: 0.278 / SU R Cruickshank DPI: 0.366 / SU Rfree: 0.41 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.41 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS, U VALUES :RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 902 10 %RANDOM
Rwork0.208 ---
obs0.213 9024 98.64 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 68.22 Å2 / Biso mean: 24.873 Å2 / Biso min: 2.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.57 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.57 Å20 Å2
3----1.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→39.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2380 0 0 5 2385
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0222444
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5221.9763313
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7285297
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.17723.429105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.915435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9351519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2381
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211800
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7261.51500
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.422427
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0233944
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3444.5884
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 77 -
Rwork0.282 565 -
all-642 -
obs--99.84 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -8.9357 Å / Origin y: -22.1793 Å / Origin z: -36.5158 Å
111213212223313233
T0.1478 Å2-0.0259 Å2-0.0057 Å2-0.0388 Å20.0113 Å2--0.0808 Å2
L0.2729 °2-0.0736 °2-0.0482 °2-0.7453 °20.9577 °2--1.4145 °2
S-0.0543 Å °0.0918 Å °0.0322 Å °-0.091 Å °0.0019 Å °0.0637 Å °-0.2389 Å °0.0465 Å °0.0523 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A652 - 994
2X-RAY DIFFRACTION1A1 - 6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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