[日本語] English
万見
- PDB-3gme: Crystal Structure of Polynucleotide Phosphorylase in complex with... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gme
タイトルCrystal Structure of Polynucleotide Phosphorylase in complex with RNase E and manganese
要素
  • Polyribonucleotide nucleotidyltransferase
  • Ribonuclease E
キーワードtransferase / protein binding / Protein-RNA complex / Cytoplasm / Nucleotidyltransferase / RNA-binding / Transferase / Hydrolase / transferase - protein binding COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonuclease E / polyribonucleotide nucleotidyltransferase / polyribonucleotide nucleotidyltransferase activity / ribonuclease E activity / tRNA processing / mRNA catabolic process / RNA processing / RNA endonuclease activity / cytoplasmic side of plasma membrane / rRNA processing ...ribonuclease E / polyribonucleotide nucleotidyltransferase / polyribonucleotide nucleotidyltransferase activity / ribonuclease E activity / tRNA processing / mRNA catabolic process / RNA processing / RNA endonuclease activity / cytoplasmic side of plasma membrane / rRNA processing / 3'-5'-RNA exonuclease activity / tRNA binding / rRNA binding / magnesium ion binding / RNA binding / zinc ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Polyribonucleotide phosphorylase C-terminal / Polyribonucleotide phosphorylase C terminal / : / RNase E/G, Thioredoxin-like domain / Ribonuclease E/G / RNA-binding protein AU-1/Ribonuclease E/G / Ribonuclease E / Ribonuclease E/G family / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain ...Polyribonucleotide phosphorylase C-terminal / Polyribonucleotide phosphorylase C terminal / : / RNase E/G, Thioredoxin-like domain / Ribonuclease E/G / RNA-binding protein AU-1/Ribonuclease E/G / Ribonuclease E / Ribonuclease E/G family / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain superfamily / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA binding domain / GHMP Kinase, N-terminal domain / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 2 / 3' exoribonuclease family, domain 2 / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 1 / PNPase/RNase PH domain superfamily / Exoribonuclease, PH domain 2 superfamily / 3' exoribonuclease family, domain 1 / KH domain / K Homology domain, type 1 / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / Ribosomal Protein S5; domain 2 / S1 domain profile. / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / K Homology domain / K homology RNA-binding domain / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Nucleic acid-binding, OB-fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Ribonuclease E / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli E24377A (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Nurmohamed, S. / Luisi, B.L.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Crystal structure of Escherichia coli polynucleotide phosphorylase core bound to RNase E, RNA and manganese: implications for catalytic mechanism and RNA degradosome assembly.
著者: Nurmohamed, S. / Vaidialingam, B. / Callaghan, A.J. / Luisi, B.F.
履歴
登録2009年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Polyribonucleotide nucleotidyltransferase
D: Ribonuclease E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,1084
ポリマ－63,9982
非ポリマー1102
水2,846158
1
A: Polyribonucleotide nucleotidyltransferase
D: Ribonuclease E
ヘテロ分子

A: Polyribonucleotide nucleotidyltransferase
D: Ribonuclease E
ヘテロ分子

A: Polyribonucleotide nucleotidyltransferase
D: Ribonuclease E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)192,32512
ポリマ－191,9956
非ポリマー3306
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area15840 Å2
ΔGint-100 kcal/mol
Surface area59420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.574, 158.574, 156.118
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
詳細One RNase E recognition microdomain binds to one monomer of PNPase

-
要素

#1: タンパク質 Polyribonucleotide nucleotidyltransferase / Polynucleotide phosphorylase / PNPase


分子量: 59657.812 Da / 分子数: 1 / 断片: Polynucleotide phosphorylase, residues 1-549 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli E24377A (大腸菌) / 株: BL21 DE3
参照: UniProt: A7ZS61, polyribonucleotide nucleotidyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Ribonuclease E


分子量: 4340.687 Da / 分子数: 1 / 断片: RNase E recognition microdomain, residues 1021-1061 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in E. coli
参照: UniProt: A7ZKI9, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.32 %
結晶化手法: 蒸気拡散法
詳細: 2.5 M NaCl, 9 % w/v PEG 6000, 20 mM Na- citrate, 20 mM manganese acetate , VAPOR DIFFUSION

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 1.07 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→25.91 Å / Num. all: 27941 / Num. obs: 27938 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.125
反射 シェル解像度: 2.4→2.48 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.432 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 96.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
REFMAC5.2.0019精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→25.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.903 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.892 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.39 / ESU R Free: 0.271 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29758 1490 5.1 %RANDOM
Rwork0.28561 ---
obs0.28621 27938 99.34 %-
all-27941 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 50.586 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å2-0.01 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→25.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3694 0 2 158 3854
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0223757
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.7651.9655103
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.5755497
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.14424.702151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.75215596
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.1381522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0450.2597
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0010.022838
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1360.21632
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2840.22565
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0960.2132
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1180.281
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1060.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5331.52490
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.723980
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.81931267
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.984.51123
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.398→2.46 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.376 117 -
Rwork0.363 1976 -
obs--98.82 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る