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- PDB-3gm2: Crystal Structure of the Focal Adhesion Targeting (FAT) Domain of Pyk2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gm2
タイトルCrystal Structure of the Focal Adhesion Targeting (FAT) Domain of Pyk2
要素Protein tyrosine kinase 2 beta
キーワードTRANSFERASE / four-helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of macrophage chemotaxis / response to cation stress / neurotransmitter receptor regulator activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase binding / positive regulation of B cell chemotaxis / marginal zone B cell differentiation / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / blood vessel endothelial cell migration / endothelin receptor signaling pathway / negative regulation of myeloid cell differentiation ...regulation of macrophage chemotaxis / response to cation stress / neurotransmitter receptor regulator activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase binding / positive regulation of B cell chemotaxis / marginal zone B cell differentiation / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / blood vessel endothelial cell migration / endothelin receptor signaling pathway / negative regulation of myeloid cell differentiation / negative regulation of muscle cell apoptotic process / negative regulation of bone mineralization / cortical cytoskeleton organization / regulation of postsynaptic density assembly / activation of Janus kinase activity / chemokine-mediated signaling pathway / apical dendrite / focal adhesion assembly / cellular response to fluid shear stress / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / signal complex assembly / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / Interleukin-2 signaling / oocyte maturation / long-term synaptic depression / sprouting angiogenesis / Signal regulatory protein family interactions / NMDA selective glutamate receptor complex / positive regulation of cell-matrix adhesion / positive regulation of DNA biosynthetic process / positive regulation of actin filament polymerization / stress fiber assembly / negative regulation of potassium ion transport / RHOU GTPase cycle / response to immobilization stress / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of protein kinase activity / postsynaptic density, intracellular component / glutamate receptor binding / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / bone resorption / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / glial cell proliferation / cellular defense response / regulation of cell adhesion / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / response to glucose / response to mechanical stimulus / response to cAMP / cellular response to retinoic acid / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / response to hormone / positive regulation of endothelial cell migration / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / positive regulation of translation / response to ischemia / integrin-mediated signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / regulation of actin cytoskeleton organization / non-specific protein-tyrosine kinase / positive regulation of JNK cascade / response to cocaine / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Schaffer collateral - CA1 synapse / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of neuron projection development / response to hydrogen peroxide / VEGFA-VEGFR2 Pathway / long-term synaptic potentiation / epidermal growth factor receptor signaling pathway / response to calcium ion / positive regulation of angiogenesis / neuron projection development / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / MAPK cascade / lamellipodium / regulation of cell shape / presynapse / cell body / growth cone / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / positive regulation of cell growth / cell cortex / protein-containing complex assembly / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / adaptive immune response / negative regulation of neuron apoptotic process / response to ethanol / cytoskeleton / response to hypoxia / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / postsynaptic density / positive regulation of cell migration / protein phosphorylation
類似検索 - 分子機能
Nucleotidyltransferases domain 2 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM central domain ...Nucleotidyltransferases domain 2 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / PH-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ubiquitin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein-tyrosine kinase 2-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.71 Å
データ登録者Lulo, J.E. / Yuzawa, S. / Schlessinger, J.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2009
タイトル: Crystal structures of free and ligand-bound focal adhesion targeting domain of Pyk2
著者: Lulo, J. / Yuzawa, S. / Schlessinger, J.
履歴
登録2009年3月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein tyrosine kinase 2 beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6921
ポリマ－16,6921
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)82.547, 82.547, 139.528
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

#1: タンパク質 Protein tyrosine kinase 2 beta


分子量: 16692.205 Da / 分子数: 1
断片: Focal Adhesion Targeting (FAT) Domain, UNP residues 861-1009
変異: C899A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q14289, non-specific protein-tyrosine kinase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.45 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: 3.4 M NaCl, 100 mM HEPES, 1% glycerol, pH 6.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.1000, 0.9795, 0.9796
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月19日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.11
20.97951
30.97961
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 6817 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 95.9 Å2
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
CBASSデータ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.71→40.52 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 225706.84 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.295 715 10.8 %RANDOM
Rwork0.261 ---
obs0.261 6596 95.7 %-
all-6817 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 92.5371 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 105.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.37 Å20 Å20 Å2
2--10.37 Å20 Å2
3----20.74 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.52 Å0.4 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.55 Å0.46 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.71→40.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数909 0 0 0 909
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.04 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 83 8.9 %
Rwork0.335 850 -
obs--83.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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