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Yorodumi- PDB-3glg: Crystal Structure of a Mutant (gammaT157A) E. coli Clamp Loader B... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 3glg | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal Structure of a Mutant (gammaT157A) E. coli Clamp Loader Bound to Primer-Template DNA | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | Transferase/DNA / AAA+ ATPase / Clamp Loader / Gamma Complex / Replication / DNA replication / DNA-directed DNA polymerase / Nucleotidyltransferase / Transferase / ATP-binding / Nucleotide-binding / Transferase-DNA COMPLEX | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationDNA polymerase III, clamp loader complex / DNA clamp loader activity / DNA polymerase III complex / replisome / DNA polymerase processivity factor activity / 3'-5' exonuclease activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / DNA-templated DNA replication / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity ...DNA polymerase III, clamp loader complex / DNA clamp loader activity / DNA polymerase III complex / replisome / DNA polymerase processivity factor activity / 3'-5' exonuclease activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / DNA-templated DNA replication / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA replication / viral translational frameshifting / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | ![]() | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.25 Å | ||||||
Authors | Simonetta, K.R. / Seyedin, S.N. / Kuriyan, J. | ||||||
Citation | Journal: Cell(Cambridge,Mass.) / Year: 2009Title: The mechanism of ATP-dependent primer-template recognition by a clamp loader complex. Authors: Simonetta, K.R. / Kazmirski, S.L. / Goedken, E.R. / Cantor, A.J. / Kelch, B.A. / McNally, R. / Seyedin, S.N. / Makino, D.L. / O'Donnell, M. / Kuriyan, J. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 3glg.cif.gz | 1.4 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb3glg.ent.gz | 1.2 MB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 3glg.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 3glg_validation.pdf.gz | 1.9 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 3glg_full_validation.pdf.gz | 2.1 MB | Display | |
| Data in XML | 3glg_validation.xml.gz | 138 KB | Display | |
| Data in CIF | 3glg_validation.cif.gz | 185.7 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gl/3glg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gl/3glg | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| Unit cell |
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| Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
|
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Components
-DNA polymerase III subunit ... , 3 types, 10 molecules AFBCDGHIEJ
| #1: Protein | Mass: 38745.574 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 43925.484 Da / Num. of mol.: 6 / Fragment: UNP residues 1-373 / Mutation: T157A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #3: Protein | Mass: 36980.484 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
|---|
-DNA chain , 2 types, 4 molecules KMLN
| #4: DNA chain | Mass: 6110.958 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically #5: DNA chain | Mass: 3019.991 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically |
|---|
-Non-polymers , 4 types, 26 molecules 






| #6: Chemical | ChemComp-ADP / #7: Chemical | ChemComp-BEF / #8: Chemical | ChemComp-MG / #9: Chemical | ChemComp-ZN / |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.48 Å3/Da / Density % sol: 64.61 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 9% PEG 400, 150 mM MgCl2, 100 mM HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.2.2 / Wavelength: 1 Å |
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Mar 27, 2008 |
| Radiation | Monochromator: KOHZU / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 3.25→50 Å / Num. all: 95863 / Num. obs: 94904 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 |
| Reflection shell | Resolution: 3.25→3.37 Å / % possible all: 92.3 |
-
Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.25→49.24 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.35 / σ(F): 1.33 / Phase error: 27.76 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 61.396 Å2 / ksol: 0.31 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 260.28 Å2 / Biso mean: 119.381 Å2 / Biso min: 61.28 Å2
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| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.25→49.24 Å
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| Refine LS restraints |
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| Refine LS restraints NCS |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Controller
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