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万見
- PDB-3gi0: Crystal structure of a chemically synthesized 203 amino acid 'cov... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gi0
タイトルCrystal structure of a chemically synthesized 203 amino acid 'covalent dimer' [l-ala51,d-ala51'] hiv-1 protease molecule complexed with jg-365 inhibitor
要素
  • COVALENT DIMER [L-ALA51,D-ALA51'] HIV-1 PROTEASE
  • JG-365 inhibitor
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / beta-barrel / HYDROLASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, C-terminal / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
JG-365 / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Torbeev, V.Y. / Kent, S.B.H.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Correlations of protein dynamics with function in HIV-1 protease catalysis
著者: Torbeev, V.Y. / Kent, S.B.H.
履歴
登録2009年3月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月12日Group: Other
改定 1.22017年6月7日Group: Database references / Structure summary
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.omega / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COVALENT DIMER [L-ALA51,D-ALA51'] HIV-1 PROTEASE
B: COVALENT DIMER [L-ALA51,D-ALA51'] HIV-1 PROTEASE
C: JG-365 inhibitor
D: JG-365 inhibitor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,5294
ポリマ－45,5294
非ポリマー00
水1,72996
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1940 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area9410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.172, 58.456, 60.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 COVALENT DIMER [L-ALA51,D-ALA51'] HIV-1 PROTEASE


分子量: 21919.703 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: total chemical protein synthesis / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03369, HIV-1 retropepsin
#2: タンパク質・ペプチド JG-365 inhibitor


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 845.039 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemical peptide synthesis / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: JG-365
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細SEE REMARK 999
配列の詳細BOTH THE HIV-1 PROTEASE COVALENT DIMER [L-ALA51,D-ALA51'] (CHAINS A AND B) AND JG-365 INHIBITOR ...BOTH THE HIV-1 PROTEASE COVALENT DIMER [L-ALA51,D-ALA51'] (CHAINS A AND B) AND JG-365 INHIBITOR (CHAINS C AND D) WERE CHEMICALLY SYNTHESIZED WITH NON-NATURAL AMINO ACIDS INTRODUCED AT SEVERAL POSITIONS. THE HIV-1 PROTEASE DIMER HAS TWO COVALENTLY LINKED MONOMER PARTS, RESIDUES 1-99 AND RESIDUES 105-203, BOTH REPRESENTING ANALOGUE OF HIV-1 PROTEASE CORRESPONDING TO THE RESIDUES 491-589 OF UNP ENTRY P03369. THE REGION 1-99 OF THE FIRST HALF AND 105-203 OF THE SECOND HALF SHARE THE SAME SEQUENCE EXCEPT FOR THE 51ST RESIDUE, WHICH IS L-ALA(ALA51) IN REGION 1-99 AND D-ALA (DAL155) IN REGION 105-203. THERE IS A SHORT LINKER REGION (RESIDUES 100-104). THE TWO REGIONS (HALVES) ARE RELATED BY INTRA-MOLECULAR PSEUDO-2-FOLD SYMMETRY, I.E. REGIONS 1-99 AND 105-203 HAVE SIMILAR STRUCTURES BUT DO NOT SUPERIMPOSE COMPLETELY. MOREOVER, THERE IS A DISORDER WITH RESPECT TO THE NON-CRYSTALLOGRAPHIC PSEUDO-2-FOLD SYMMETRY AXIS OF THE COVELENT DIMER HIV-1 PROTEASE. SUCH CONCLUSION IS BASED ON THE SPLIT OF THE DENSITY AT THE BETA-TURN REGIONS FOR RESIDUES 49-52 AND 153-156, ALTHOUGH THE IS NO DENSITY SPLIT BETWEEN TWO CONFORMERS FOR MOST OF THE ATOMS. TO ACCOUNT FOR SUCH DISORDER, CHAINS A AND B, EACH REPRESENTING THE SAME 203-AMINO ACID RESIDUE COVALENT DIMER HIV-1 PROTEASE WERE INTRODUCED IN THE STRUCTURE SOLUTION. SO WERE CHAINS C AND D FOR THE PEPTIDOMIMETIC JG-365 INHIBITOR, WHERE CHAIN C OF INHIBITOR CORRESPONDS TO THE MODEL A OF THE COVELENT DIMER HIV-1 PROTEASE AND CHAIN D CORRESPONDS TO MODEL B. THESE TWO MODELS, OR TWO CONFORMATIONS OF ONE POLYMER CHAIN ARE RELATED TO EACH OTHER BY PSEUDO-2-FOLD SYMMETRY. THE OCCUPANCIES WERE DETERMINED TO BE 0.65 FOR CHAINS A AND C AND 0.35 FOR CHAINS B AND D, RESPECTIVELY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1M CITRATE, 0.2M SODIUM PHOPHATE,30% (W/V) AMMONIUM SULFATE, 10% (V/V) DMSO , PH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月10日
詳細: double crystal monochromator and K-B pair of biomorph mirrors for vertical and horizontal focusing
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 17520 / Num. obs: 17520 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 26.22
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.438 / Mean I/σ(I) obs: 3.86 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREPv.5位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3FSM

3fsm


解像度: 1.8→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 5.486 / SU ML: 0.086 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.153 / ESU R Free: 0.144 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. SEE REMARK 999 FOR THE SPECIAL STRUCTURAL SOLUTION
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23682 883 5.1 %RANDOM
Rwork0.18778 ---
obs0.19016 16579 99.9 %-
all-16579 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.294 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.65 Å20 Å20 Å2
2--0.23 Å20 Å2
3---0.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3212 0 0 96 3308
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0221774
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6731.9822403
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.435228
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg43.13925.08261
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.53315303
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.514159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.2279
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021259
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.2745
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.320.21163
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1740.2106
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0440.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1750.252
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1950.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0571.51171
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.55721839
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5693685
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9314.5564
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.801→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234 59 -
Rwork0.181 1206 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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