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- PDB-3ghb: Crystal structure of anti-HIV-1 Fab 447-52D in complex with V3 pe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ghb
タイトルCrystal structure of anti-HIV-1 Fab 447-52D in complex with V3 peptide W2RW020
要素
  • Envelope glycoprotein
  • Fab 447-52D, heavy chain
  • Fab 447-52D, light chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / HIV / V3 LOOP / ANTIBODY-ANTIGEN INTERACTIONS / Envelope protein
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane fusion involved in viral entry into host cell / viral envelope / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / virion membrane
類似検索 - 分子機能
Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120 / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Kong, X.P. / Burke, V.J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2009
タイトル: Structural basis of the cross-reactivity of genetically related human anti-HIV-1 mAbs: implications for design of V3-based immunogens
著者: Burke, V. / Williams, C. / Sukumaran, M. / Kim, S.S. / Li, H. / Wang, X.H. / Gorny, M.K. / Zolla-Pazner, S. / Kong, X.P.
履歴
登録2009年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: pdbx_entity_src_syn / software
Item: _pdbx_entity_src_syn.details / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Fab 447-52D, light chain
H: Fab 447-52D, heavy chain
P: Envelope glycoprotein
M: Fab 447-52D, light chain
I: Fab 447-52D, heavy chain
Q: Envelope glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,0237
ポリマ－97,9276
非ポリマー961
水9,926551
1
L: Fab 447-52D, light chain
H: Fab 447-52D, heavy chain
P: Envelope glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,0604
ポリマ－48,9643
非ポリマー961
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4820 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area21220 Å2
手法PISA
2
M: Fab 447-52D, light chain
I: Fab 447-52D, heavy chain
Q: Envelope glycoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,9643
ポリマ－48,9643
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4650 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area21070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.273, 76.214, 113.915
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.250, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: 抗体 Fab 447-52D, light chain


分子量: 22787.254 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: B cell / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 Fab 447-52D, heavy chain


分子量: 25192.279 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: B cell / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
#3: タンパク質・ペプチド Envelope glycoprotein


分子量: 984.154 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
参照: UniProt: P88213
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 551 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.74 %
結晶化温度: 296.15 K / pH: 7.5
詳細: 1.48M Ammonium Sulfate, 0.1M Tris pH 7.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 296.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9791
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月17日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→49.26 Å / Num. obs: 54517 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 25.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rsym value: 0.08
反射 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.485 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Rsym value: 0.485 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1Q1J

1q1j


解像度: 2.25→49.26 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER / 詳細: USED NCS IN REFINEMENT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 2740 4.9 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.196 54128 96.3 %-
all-56234 --
溶媒の処理Bsol: 42.98 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 34.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.212 Å20 Å22.401 Å2
2--2.989 Å20 Å2
3----2.777 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→49.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6875 0 5 551 7431
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.37
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.39 Å / Rfactor Rfree error: 0.014
Rfactor反射数%反射
Rfree0.287 417 -
Rwork0.197 --
obs--90.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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