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- PDB-3gfa: Crystal structure of a putative nitroreductase in complex with fm... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gfa
タイトルCrystal structure of a putative nitroreductase in complex with fmn (cd3205) from clostridium difficile 630 at 1.35 A resolution
要素Putative nitroreductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
NADH Oxidase / NADH Oxidase / Nitroreductase / Nitroreductase family / Nitroreductase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Nitroreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium difficile 630 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of putative nitroreductase in complex with FMN (YP_001089721.1) from CLOSTRIDIUM DIFFICILE 630 at 1.35 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2009年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative nitroreductase
B: Putative nitroreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,04411
ポリマ－45,5482
非ポリマー1,4969
水6,251347
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10960 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area14740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.336, 109.891, 60.635
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.84, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-220-

HOH

詳細ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Putative nitroreductase


分子量: 22773.963 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium difficile 630 (バクテリア)
遺伝子: CD3205, YP_001089721.1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q17ZU8

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非ポリマー , 6種, 356分子

#2: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 347 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.56 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 3.7
詳細: 43.1000% 2-methyl-2,4-pentanediol, 0.1M phosphate-citrate pH 3.7, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91162,0.97831,0.97870
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月14日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.911621
20.978311
30.97871
反射解像度: 1.35→29.988 Å / Num. obs: 99649 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 14.166 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 3.938
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.35-1.3930.4961.51820761240.49681.9
1.39-1.423.40.451.72321168270.4594
1.42-1.463.70.3891.92660671320.389100
1.46-1.513.70.2912.62585568960.291100
1.51-1.563.80.2353.12510366880.235100
1.56-1.613.80.2043.62425964590.204100
1.61-1.673.80.1744.12358162370.174100
1.67-1.743.80.154.62283760440.15100
1.74-1.823.80.1285.32168157190.128100
1.82-1.913.80.1115.82084655050.111100
1.91-2.013.80.0966.31988852490.096100
2.01-2.133.80.0847.21885449670.084100
2.13-2.283.80.0817.21773246910.081100
2.28-2.463.70.0797.61615743180.079100
2.46-2.73.70.0757.41488739770.075100
2.7-3.023.80.0698.51367036430.069100
3.02-3.493.80.0658.41208632030.065100
3.49-4.273.80.0648.41011926970.064100
4.27-6.043.70.0668783821180.066100
6.04-29.993.50.0668.2408911550.06699.2

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PHENIX精密化
SOLVE位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
SCALA3.2.5データスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.35→29.988 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.979 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.973 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / SU B: 1.593 / SU ML: 0.028 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.047 / ESU R Free: 0.044
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE ...詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. A FLAVIN MONONUCLEOTIDE (FMN) AND A CHLORIDE ION IS BOUND TO EACH OF THE TWO ACTIVE SITES WITHIN THE DIMER. 5.(4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL (MPD) AND GLYCEROL FROM THE CRYSTALLIZATION/CRYOPROTECTANT SOLUTIONS ARE MODELED INTO THE STRUCTURE. 6. A MODIFIED FMN RESTRAINTS DICTIONARY WAS USED DURING THE REFINEMENT TO ALLOW BENDING OF THE FMN RING ALONG THE N5-N10 VIRTUAL AXIS. THIS RESULTS IN AN IMPROVED FIT BETWEEN THE FMN COORDINATE MODEL AND ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.157 4983 5 %RANDOM
Rwork0.134 ---
obs0.135 99648 98.22 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 73.03 Å2 / Biso mean: 18.461 Å2 / Biso min: 6.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.4 Å20 Å2-0.96 Å2
2---0.38 Å20 Å2
3---0.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→29.988 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3077 0 98 347 3522
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0223627
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022504
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5041.9975001
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.94136193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5475494
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.4224.765170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.7815670
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.7711526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2547
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.024085
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02689
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2230.2792
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2010.22835
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1850.21754
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.21944
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.150.2276
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2670.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2250.286
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2050.233
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.93222222
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.0262847
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.6133550
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.09321623
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.87631398
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.33536794
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free7.4093351
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded3.70136012
LS精密化 シェル解像度: 1.35→1.385 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 283 -
Rwork0.258 5838 -
all-6121 -
obs--81.83 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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