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- PDB-6kxn: Crystal structure of W50A mutant of Chitiniphilus shinanonensis c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kxn
タイトルCrystal structure of W50A mutant of Chitiniphilus shinanonensis chitinase ChiL (CsChiL) complexed with N,N'-diacetylchitobiose
要素Family 18 chitinase
キーワードHYDROLASE / Chitin / Chitinase / Chitinolytic enzyme / Family 18 glycoside hydrolase (GH18) / N-acetylglucosamine (GlcNAc) / Hydrolysis / Transglycosylation / Enzyme-product complex
機能・相同性
機能・相同性情報


chitinase / chitin catabolic process / chitin binding / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site signature. / : / Chitinase insertion domain superfamily / Chitinase II / Glyco_18 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) domain profile. / Glycosyl hydrolases family 18 / Glycoside hydrolase family 18, catalytic domain / Glycoside hydrolase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / chitinase
類似検索 - 構成要素
生物種Chitiniphilus shinanonensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Ueda, M. / Shimosaka, M. / Arai, R.
資金援助 日本, 7件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of ScienceJP24780097 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP24580107 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP24113707 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP16K05841 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP16H00761 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP17KK0104 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP19H02522 日本
引用
ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of CsChiL, a chitinase from Chitiniphilus shinanonensis
著者: Ueda, M. / Sonoda, N. / Shimosaka, M. / Arai, R.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2015
タイトル: Expression, purification, crystallization and X-ray diffraction analysis of ChiL, a chitinase from Chitiniphilus shinanonensis.
著者: Ueda, M. / Shimosaka, M. / Arai, R.
履歴
登録2019年9月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Family 18 chitinase
B: Family 18 chitinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,62517
ポリマ－82,5462
非ポリマー2,08015
水13,709761
1
A: Family 18 chitinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3709
ポリマ－41,2731
非ポリマー1,0978
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area180 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area14750 Å2
手法PISA
2
B: Family 18 chitinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2568
ポリマ－41,2731
非ポリマー9837
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area14820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.406, 81.230, 130.264
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 AB

#1: タンパク質 Family 18 chitinase / CsChiL


分子量: 41272.809 Da / 分子数: 2 / 変異: W50A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chitiniphilus shinanonensis (バクテリア)
株: SAY3 / 遺伝子: chiL / プラスミド: pCold-ChiL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Star (DE3) / 参照: UniProt: F8WSX2
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 5種, 774分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 761 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.7 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Tris-HCl, Ammonium sulfate, PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年2月28日 / 詳細: Focusing mirror
放射モノクロメーター: Numerical link type Si(111) double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 117599 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.104 / Rpim(I) all: 0.048 / Rrim(I) all: 0.115 / Χ2: 0.981 / Net I/av σ(I): 10.51 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.5-1.5550.6382.7116230.8820.3120.7131.02499.4
1.55-1.625.20.5312.97116510.9020.2550.5921.01899.6
1.62-1.695.20.4373.14116920.9190.2090.4861.00499.7
1.69-1.785.30.3623.36116760.9360.1710.4020.98699.7
1.78-1.895.40.2883.67117080.9490.1350.3190.96699.8
1.89-2.045.50.2354.25117590.9560.1090.260.97299.7
2.04-2.245.70.1795.52117570.9750.0810.1970.96499.8
2.24-2.565.90.1377.49118570.9830.0620.1510.96599.9
2.56-3.2360.0912.25119170.9920.0410.0990.97499.7
3.23-505.70.05721.54119590.9950.0260.0630.95196.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0253精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6KXL

6kxl


解像度: 1.5→31.02 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / Matrix type: sparse / SU B: 3.266 / SU ML: 0.118 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.109 / ESU R Free: 0.11
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2929 5867 5 %RANDOM
Rwork0.2533 ---
obs0.2553 111222 98.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 64.76 Å2 / Biso mean: 19.737 Å2 / Biso min: 11.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.59 Å20 Å20 Å2
2--2.6 Å20 Å2
3----1.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→31.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5798 0 127 766 6691
Biso mean--28.37 28.39 -
残基数----735
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0136088
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0185396
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3781.6568256
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3151.60712526
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.085743
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.2622.901324
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.56915952
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.8621530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2755
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.026884
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021358
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.5370.3634060.3467679X-RAY DIFFRACTION92.984
1.537-1.5790.3514530.3287977X-RAY DIFFRACTION99.516
1.579-1.6250.3534420.327762X-RAY DIFFRACTION99.575
1.625-1.6750.3733640.3217592X-RAY DIFFRACTION99.624
1.675-1.7290.3733920.3157378X-RAY DIFFRACTION99.718
1.729-1.790.3653800.3227088X-RAY DIFFRACTION99.613
1.79-1.8580.3563630.3196838X-RAY DIFFRACTION99.489
1.858-1.9330.3473420.3176637X-RAY DIFFRACTION99.303
1.933-2.0190.3393290.316332X-RAY DIFFRACTION98.916
2.019-2.1180.3193290.2956031X-RAY DIFFRACTION99.235
2.118-2.2320.3193020.2835790X-RAY DIFFRACTION99.218
2.232-2.3670.3042920.2535459X-RAY DIFFRACTION98.916
2.367-2.530.2972620.2385136X-RAY DIFFRACTION98.883
2.53-2.7320.2792690.2344795X-RAY DIFFRACTION98.945
2.732-2.9920.2692290.2364423X-RAY DIFFRACTION98.79
2.992-3.3440.2832010.2244043X-RAY DIFFRACTION98.698
3.344-3.8580.241800.2043490X-RAY DIFFRACTION96.174
3.858-4.7180.2151640.1842924X-RAY DIFFRACTION95.338
4.718-6.6430.2311160.1922448X-RAY DIFFRACTION99.767
6.643-31.020.189520.2041394X-RAY DIFFRACTION95.069

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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