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- PDB-3g9h: Crystal structure of the C-terminal mu homology domain of Syp1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g9h
タイトルCrystal structure of the C-terminal mu homology domain of Syp1
要素Suppressor of yeast profilin deletion
キーワードENDOCYTOSIS / Syp1 / mu / adaptor / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


endocytic patch / Syp1 complex / mating projection base / Clathrin-mediated endocytosis / budding cell bud growth / septin cytoskeleton organization / cellular bud neck septin ring / unidimensional cell growth / actin cortical patch assembly / prospore membrane ...endocytic patch / Syp1 complex / mating projection base / Clathrin-mediated endocytosis / budding cell bud growth / septin cytoskeleton organization / cellular bud neck septin ring / unidimensional cell growth / actin cortical patch assembly / prospore membrane / cellular bud tip / cellular bud neck / mating projection tip / enzyme inhibitor activity / cell division site / positive regulation of endocytosis / endocytic vesicle / endocytosis / cell cycle / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Muniscin C-terminal / Muniscin C-terminal mu homology domain / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / AH/BAR domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1PG / Suppressor of yeast profilin deletion
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Reider, A. / Barker, S. / Mishra, S. / Im, Y.J. / Maldonado-Baez, L. / Hurley, J. / Traub, L. / Wendland, B.
引用ジャーナル: Embo J. / : 2009
タイトル: Syp1 is a conserved endocytic adaptor that contains domains involved in cargo selection and membrane tubulation.
著者: Reider, A. / Barker, S.L. / Mishra, S.K. / Im, Y.J. / Maldonado-Baez, L. / Hurley, J.H. / Traub, L.M. / Wendland, B.
履歴
登録2009年2月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Suppressor of yeast profilin deletion
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9442
ポリマ-35,6911
非ポリマー2521
19811
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.063, 134.063, 93.703
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Suppressor of yeast profilin deletion


分子量: 35691.230 Da / 分子数: 1 / 断片: The C-terminal MU Homology domain, residues 566-870 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SYP1, YCR030C, YCR30C/YCR29C / プラスミド: modified pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P25623
#2: 化合物 ChemComp-1PG / 2-(2-{2-[2-(2-METHOXY-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHOXY)-ETHANOL / 3,6,9,12,15-ペンタオキサヘキサデカン-1-オ-ル


分子量: 252.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C11H24O6
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.88 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES pH 7.5, 30% PEG-400, 0.2M MgCl2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月13日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 13031 / Num. obs: 12752 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 13.9 % / Biso Wilson estimate: 73.3 Å2 / Rsym value: 0.092
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / 冗長度: 12.1 % / Mean I/σ(I) obs: 7 / Num. unique all: 662 / Rsym value: 0.372 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.8→49.35 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 1805404.37 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 634 5 %RANDOM
Rwork0.232 ---
all0.261 13348 --
obs0.232 12714 99.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.5686 Å2 / ksol: 0.326643 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 56.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.58 Å213.94 Å20 Å2
2--5.58 Å20 Å2
3----11.16 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.46 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.54 Å0.44 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→49.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2022 0 17 11 2050
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.89
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it5.184.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it7.356
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it8.196
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it10.127.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.042 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.411 98 4.8 %
Rwork0.332 1962 -
obs--99.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water.paramwater_rep.top
X-RAY DIFFRACTION3peg2.parpeg2.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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