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- PDB-3g77: Bacterial cytosine deaminase V152A/F316C/D317G mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g77
タイトルBacterial cytosine deaminase V152A/F316C/D317G mutant
要素Cytosine deaminase
キーワードHYDROLASE / cytosine deaminase / protein engineering / Cytosine metabolism / Iron / Metal-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


cytosine catabolic process / isoguanine deaminase activity / cytosine deaminase / cytosine deaminase activity / : / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 環状アミジンに作用 / ferrous iron binding / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Amidohydrolase 3 / Amidohydrolase family / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Roll / TIM Barrel ...: / Amidohydrolase 3 / Amidohydrolase family / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Roll / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Cytosine deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Stoddard, B. / Zhao, L.
引用ジャーナル: Cancer Res. / 年: 2009
タイトル: Bacterial cytosine deaminase mutants created by molecular engineering show improved 5-fluorocytosine-mediated cell killing in vitro and in vivo.
著者: Fuchita, M. / Ardiani, A. / Zhao, L. / Serve, K. / Stoddard, B.L. / Black, M.E.
履歴
登録2009年2月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytosine deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1242
ポリマ－47,0681
非ポリマー561
水5,224290
1
A: Cytosine deaminase
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)282,74412
ポリマ－282,4096
非ポリマー3356
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation5_556x-y,-y,-z+11
crystal symmetry operation6_556-x,-x+y,-z+11
Buried area29060 Å2
ΔGint-188 kcal/mol
Surface area76700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.938, 108.938, 240.762
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-602-

HOH

21A-633-

HOH

31A-637-

HOH

41A-696-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Cytosine deaminase / Cytosine aminohydrolase


分子量: 47068.191 Da / 分子数: 1 / 変異: V152A, F316C, D317G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: codA, b0337, JW0328 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25524, cytosine deaminase
#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 290 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.89 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG 8000, 100 mM magnesium chloride, 10 mM 4-HYDROXY-3,4-DIHYDRO-1H-PYRIMIDIN-2-ONE , pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.48 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年7月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.48 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→87.71 Å / Num. obs: 50592 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 4.01 % / Rmerge(I) obs: 0.033 / Χ2: 0.93 / Scaling rejects: 1535
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allΧ2% possible all
1.8-1.863.860.071131950650420.9599.2
1.86-1.943.90.06413.71959050060.9199.2
1.94-2.033.950.05415.92009350720.8899.6
2.03-2.133.940.04918.12002350570.8999.5
2.13-2.273.970.04321.62031150790.9199.6
2.27-2.444.030.03724.62050350610.9299.7
2.44-2.694.060.03526.62082150860.9299.5
2.69-3.084.110.03328.32109450950.9398.9
3.08-3.884.150.02833.72117450440.9297.9
3.88-37.134.160.02250.52149150501.0794.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.7 W8RSSIデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
CrystalClearデータ収集
CrystalClearデータ削減
CrystalClearデータスケーリング
PHASES位相決定
精密化解像度: 1.8→37.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.32 / SU B: 1.621 / SU ML: 0.053 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.086 / ESU R Free: 0.1 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.199 2570 5.1 %RANDOM
Rwork0.171 ---
obs0.172 50589 98.72 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 37.05 Å2 / Biso mean: 11.469 Å2 / Biso min: 2.91 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.08 Å20.04 Å20 Å2
2--0.08 Å20 Å2
3----0.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→37.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3313 0 1 290 3604
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.216 184 -
Rwork0.168 3558 -
all-3742 -
obs--99.23 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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