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- PDB-3fz0: Inosine-Guanosine Nucleoside Hydrolase (IG-NH) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fz0
タイトルInosine-Guanosine Nucleoside Hydrolase (IG-NH)
要素Nucleoside hydrolase, putative
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / NH fold / open alpha/beta structure / Glycosidase
機能・相同性
機能・相同性情報


guanosine salvage / inosine nucleosidase activity / inosine salvage / プリンヌクレオシダーゼ / glycosome / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Inosine-uridine Nucleoside N-ribohydrolase; Chain A / Ribonucleoside hydrolase-like / Inosine/uridine-preferring nucleoside hydrolase domain / Inosine-uridine preferring nucleoside hydrolase / Ribonucleoside hydrolase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nucleoside hydrolase, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Vandemeulebroucke, A. / Minici, C. / Bruno, I. / Muzzolini, L. / Tornaghi, P. / Parkin, D.W. / Schramm, V.L. / Versees, W. / Steyaert, J. / Degano, M.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Structure and mechanism of the 6-oxopurine nucleosidase from Trypanosoma brucei brucei
著者: Vandemeulebroucke, A. / Minici, C. / Bruno, I. / Muzzolini, L. / Tornaghi, P. / Parkin, D.W. / Versees, W. / Steyaert, J. / Degano, M.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1994
タイトル: Guanosine-inosine-preferring nucleoside N-glycohydrolase from Crithidia fasciculata
著者: Estupinan, B. / Schramm, V.L.
履歴
登録2009年1月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nucleoside hydrolase, putative
B: Nucleoside hydrolase, putative
C: Nucleoside hydrolase, putative
D: Nucleoside hydrolase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,73712
ポリマ－158,7394
非ポリマー9978
水3,351186
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10120 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area47790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.690, 116.040, 204.760
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
12A
22C
32D

NCSドメイン領域:

Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111HISHISALAALAAA3 - 1186 - 121
211HISHISALAALABB3 - 1186 - 121
311HISHISALAALACC3 - 1186 - 121
411HISHISALAALADD3 - 1186 - 121
121TYRTYRLEULEUAA126 - 221129 - 224
221TYRTYRLEULEUBB126 - 221129 - 224
321TYRTYRLEULEUCC126 - 221129 - 224
421TYRTYRLEULEUDD126 - 221129 - 224
131GLNGLNCYSCYSAA240 - 315243 - 318
231GLNGLNCYSCYSBB240 - 315243 - 318
331GLNGLNCYSCYSCC240 - 315243 - 318
431GLNGLNCYSCYSDD240 - 315243 - 318
141ASNASNALAALAAA333 - 357336 - 360
241ASNASNALAALABB333 - 357336 - 360
341ASNASNALAALACC333 - 357336 - 360
441ASNASNALAALADD333 - 357336 - 360
112GLUGLUVALVALAA119 - 125122 - 128
212GLUGLUVALVALCC119 - 125122 - 128
312GLUGLUVALVALDD119 - 125122 - 128

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質
Nucleoside hydrolase, putative / Inosine-Guanosine-preferring Nucleoside Hydrolase


分子量: 39684.824 Da / 分子数: 4 / 変異: K97E, L226S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
遺伝子: Tb927.7.4570 / プラスミド: pET28-ignh / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) / 参照: UniProt: Q57X73, プリンヌクレオシダーゼ
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物
ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス / Bis-tris methane


分子量: 209.240 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.28 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Bis-Tris, 200mM ammonium sulfate, 22% PEG MME 3350, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.97565 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月11日
放射モノクロメーター: Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97565 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→85.13 Å / Num. obs: 51751 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 43.5 Å2 / Rsym value: 0.118 / Net I/σ(I): 16.1 / Num. measured all: 374972
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 7.1 % / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / Num. unique all: 7263 / Rsym value: 0.546 / % possible all: 97.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1Q8F

1q8f


解像度: 2.5→19.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 19.805 / SU ML: 0.217 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.619 / ESU R Free: 0.266 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS; These residues listed in remark 500: COVALENT BOND LENGTHS are close to a very flexible region that was not included in the model. Since ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS; These residues listed in remark 500: COVALENT BOND LENGTHS are close to a very flexible region that was not included in the model. Since weak difference density is present, this might lead to a distortion of the bonds and angles. The amino acid fit reasonably the electron density, and are kept in the model.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22433 2620 5.1 %RANDOM
Rwork0.1892 ---
obs0.19102 48811 99.9 %-
all-48811 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 63.673 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.21 Å20 Å20 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3---0.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10272 0 60 186 10518
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.02210626
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4681.95514455
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.34351332
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.42824.746493
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.505151772
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7121565
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.21636
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.028063
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.24875
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.27261
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1410.2382
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0840.210
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.30.266
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3640.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.561.56777
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.949210668
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.54734409
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4584.53775
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A2216tight positional0.050.05
12B2216tight positional0.050.05
13C2216tight positional0.050.05
14D2216tight positional0.050.05
21A52tight positional0.120.05
22C52tight positional0.140.05
23D52tight positional0.050.05
11A2216tight thermal0.120.5
12B2216tight thermal0.130.5
13C2216tight thermal0.120.5
14D2216tight thermal0.110.5
21A52tight thermal0.130.5
22C52tight thermal0.140.5
23D52tight thermal0.080.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.564 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 211 -
Rwork0.265 3451 -
obs--99.32 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9971-0.45390.61381.7399-0.34141.67030.02420.0528-0.1145-0.1143-0.04820.18340.1209-0.11410.024-0.27830.0510.0957-0.24150.1294-0.2687-13.502837.824-28.2904
21.6813-0.40880.40871.6821-0.89221.53440.12570.09770.1574-0.0357-0.2008-0.18850.12860.07030.0751-0.2870.06330.0903-0.27830.1211-0.26522.784918.7563-14.7309
32.5234-0.8843-0.1991.9387-0.49551.8957-0.1792-0.34990.11740.29550.1183-0.0768-0.46720.06050.0609-0.12710.07310.0862-0.26790.0683-0.32317.425172.1322-28.9616
42.7892-0.1871-1.21652.2748-0.30362.6122-0.1558-0.299-0.2984-0.1253-0.1192-0.5850.01530.59150.275-0.29010.08020.1664-0.10570.24450.020241.431347.6352-36.9575
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 357
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 357
3X-RAY DIFFRACTION3C2 - 357
4X-RAY DIFFRACTION4D3 - 357

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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