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万見
- PDB-3fwb: Sac3:Sus1:Cdc31 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fwb
タイトルSac3:Sus1:Cdc31 complex
要素
  • Cell division control protein 31
  • Nuclear mRNA export protein SAC3
  • Protein SUS1
キーワードcell cycle / transcription / gene gating / complex / Cell division / Mitosis / mRNA transport / Nuclear pore complex / Nucleus / Phosphoprotein / Protein transport / Translocation / Transport / Transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


half bridge of spindle pole body / spindle pole body duplication / actin filament-based process / DUBm complex / mitotic spindle pole body / Golgi vesicle transport / transcription export complex 2 / nuclear pore cytoplasmic filaments / nuclear mRNA surveillance / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery ...half bridge of spindle pole body / spindle pole body duplication / actin filament-based process / DUBm complex / mitotic spindle pole body / Golgi vesicle transport / transcription export complex 2 / nuclear pore cytoplasmic filaments / nuclear mRNA surveillance / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / SLIK (SAGA-like) complex / mRNA 3'-end processing / SAGA complex / poly(A)+ mRNA export from nucleus / nuclear pore / mRNA export from nucleus / transcription-coupled nucleotide-excision repair / protein export from nucleus / enzyme activator activity / transcription elongation by RNA polymerase II / P-body / microtubule cytoskeleton organization / nuclear envelope / protein transport / mitotic cell cycle / regulation of protein localization / chromatin organization / ribosomal small subunit biogenesis / microtubule binding / molecular adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / cell division / calcium ion binding / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1760 / Nuclear mRNA export protein Sac3 / SAC3 helical domain / Leucine permease transcriptional regulator helical domain / ENY2/SUS1 / Transcription factor, enhancer of yellow 2 / Transcription factor EnY2 superfamily / Transcription factor e(y)2 / SAC3/GANP/THP3, conserved domain / SAC3/GANP/THP3 ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1760 / Nuclear mRNA export protein Sac3 / SAC3 helical domain / Leucine permease transcriptional regulator helical domain / ENY2/SUS1 / Transcription factor, enhancer of yellow 2 / Transcription factor EnY2 superfamily / Transcription factor e(y)2 / SAC3/GANP/THP3, conserved domain / SAC3/GANP/THP3 / SAC3/GANP family / EF hand domain / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Proteasome component (PCI) domain / PCI domain profile. / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division control protein 31 / Nuclear mRNA export protein SAC3 / Transcription and mRNA export factor SUS1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Stewart, M. / Jani, D.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2009
タイトル: Sus1, Cdc31, and the Sac3 CID region form a conserved interaction platform that promotes nuclear pore association and mRNA export.
著者: Jani, D. / Lutz, S. / Marshall, N.J. / Fischer, T. / Kohler, A. / Ellisdon, A.M. / Hurt, E. / Stewart, M.
履歴
登録2009年1月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division control protein 31
B: Nuclear mRNA export protein SAC3
C: Protein SUS1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6363
ポリマ－36,6363
非ポリマー00
水97354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6310 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area16970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.535, 60.062, 77.300
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.670, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Sac3:Cdc31:Sus1 component of TREX-2 complex

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要素

#1: タンパク質 Cell division control protein 31 / Nucleoporin CDC31 / Nuclear pore protein CDC31


分子量: 18774.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: see publication for complete details
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: CDC31, DSK1, YOR257W / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P06704
#2: タンパク質 Nuclear mRNA export protein SAC3 / Leucine permease transcriptional regulator


分子量: 6767.702 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 752-805 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: see publication for complete details
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: LEP1, SAC3, YD8358.13, YDR159W / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P46674
#3: タンパク質 Protein SUS1


分子量: 11094.497 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: see publication for complete details
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SUS1, YBR111W-A / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6WNK7
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.73 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M MES pH6.5, 16% PEG4K, 20% glycerol - see publication for complete details, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月18日
放射モノクロメーター: Si (111) channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. all: 16233 / Num. obs: 16233 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.431 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.4.0069精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化開始モデル: P21 crystal structure obtained as described in publication

解像度: 2.5→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 19.31 / SU ML: 0.186 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic + TLS / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.327 / ESU R Free: 0.241 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23489 815 5 %RANDOM
Rwork0.1882 ---
obs0.19063 15406 99.68 %-
all-16233 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 49.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.52 Å20 Å2-1.37 Å2
2---0.32 Å20 Å2
3----1.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2452 0 0 54 2506
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0222487
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021724
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0911.9773338
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.81734211
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2295294
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.09625.441136
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.8715493
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.161515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2366
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022734
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02487
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.404101476
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.47610598
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.245152377
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.823101011
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.35115961
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 57 -
Rwork0.299 1128 -
obs--99.66 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.7413-0.94181.28561.32510.25722.3088-0.0060.13090.11230.03580.1108-0.1797-0.1380.2493-0.10470.0302-0.0939-0.0647-0.0377-0.0148-0.077512.54-6.6928.589
24.04590.2933-0.63393.88750.46063.18990.14140.1723-0.13560.0551-0.05240.40660.06-0.1103-0.089-0.0432-0.0446-0.0376-0.06760.0033-0.0692-16.381-5.7430.153
33.2677-3.00955.19384.7346-3.89329.92910.1047-0.1818-0.0621-0.02950.0440.31310.231-0.2325-0.14880.1042-0.0083-0.0904-0.05120.01-0.170712.485-41.17339.832
41.1805-3.34652.06449.5107-5.63265.5977-0.0384-0.07830.36160.1995-0.1478-0.1328-0.03210.17660.18620.1227-0.0232-0.1051-0.06160.0357-0.12417.356-27.65325.533
52.4639-4.14593.69277.1514-5.50998.359-0.07090.2772-0.0119-0.03740.00090.00840.3082-0.21110.06990.037-0.0553-0.0788-0.03640.0344-0.02952.24-17.23215.935
62.581-2.99033.74833.5349-4.60516.4227-0.1055-0.11140.2187-0.0250.0068-0.33310.01650.06580.09880.0435-0.0394-0.0497-0.04190.0132-0.0215-3.926-6.4016.42
76.07652.23446.67656.6125-1.760510.4046-0.08740.1199-0.06050.19570.08390.0128-0.32870.0590.0036-0.0339-0.01040.004-0.0341-0.0054-0.0166-11.881.9311.128
89.9091-1.4276-5.57381.8845-3.008211.7870.40220.05940.93690.23980.2454-0.71440.12950.773-0.64770.0367-0.0309-0.19530.00470.0093-0.154421.618-31.99833.154
91.7204-0.21720.68351.4248-0.09093.58940.20780.4216-0.16020.1446-0.2110.22250.24160.35140.00310.0431-0.0457-0.0773-0.020.0065-0.13525.829-31.33817.673
105.0955-2.45550.606110.82376.84287.4098-0.2327-0.25080.38630.31320.02750.5232-0.3895-0.69150.20520.05580.00870.04120.02070.0438-0.0143-9.022-12.40620.247
112.6496-0.2070.38779.53940.33391.8228-0.1131-0.21830.01430.97860.17640.86340.0212-0.2819-0.06320.0908-0.00170.0023-0.02320.0112-0.2262-2.119-24.72825.29
128.9414-3.82544.47363.5803-4.4715.6023-0.09510.6177-0.39440.1821-0.1241-0.06790.34610.53450.21920.09670.0847-0.1077-0.02850.0024-0.129614.164-42.09329.505
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A13 - 95
2X-RAY DIFFRACTION2A96 - 161
3X-RAY DIFFRACTION3B752 - 766
4X-RAY DIFFRACTION4B767 - 778
5X-RAY DIFFRACTION5B779 - 787
6X-RAY DIFFRACTION6B788 - 798
7X-RAY DIFFRACTION7B799 - 805
8X-RAY DIFFRACTION8C6 - 16
9X-RAY DIFFRACTION9C17 - 45
10X-RAY DIFFRACTION10C46 - 55
11X-RAY DIFFRACTION11C56 - 80
12X-RAY DIFFRACTION12C81 - 96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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