+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5dth | ||||||
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Title | Crystal structure of MUPP1 PDZ8 domain from rattus norvegicus | ||||||
Components | Multiple PDZ domain protein | ||||||
Keywords | SIGNALING PROTEIN / CELL ADHESION / protein binding | ||||||
Function / homology | Function and homology information subapical complex / tight junction assembly / microtubule organizing center organization / Schmidt-Lanterman incisure / apicolateral plasma membrane / dendrite development / bicellular tight junction / endomembrane system / regulation of microtubule cytoskeleton organization / myelination ...subapical complex / tight junction assembly / microtubule organizing center organization / Schmidt-Lanterman incisure / apicolateral plasma membrane / dendrite development / bicellular tight junction / endomembrane system / regulation of microtubule cytoskeleton organization / myelination / intracellular protein transport / apical part of cell / cytoplasmic vesicle / postsynaptic density / cell adhesion / intracellular signal transduction / apical plasma membrane / glutamatergic synapse / synapse / dendrite / plasma membrane / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Rattus norvegicus (Norway rat) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.95 Å | ||||||
Authors | Li, J. / Lv, Y. / Zhu, H. / Liu, W. | ||||||
Citation | Journal: To Be Published Title: Crystal structure and biochemical characteristics of MUPP1 PDZ8 domain from rattus norregicus Authors: Lv, Y. / Li, J. / Zhu, H. / Liu, W. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5dth.cif.gz | 98.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5dth.ent.gz | 73.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5dth.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5dth_validation.pdf.gz | 460 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5dth_full_validation.pdf.gz | 466.6 KB | Display | |
Data in XML | 5dth_validation.xml.gz | 20.1 KB | Display | |
Data in CIF | 5dth_validation.cif.gz | 28.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dt/5dth ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dt/5dth | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 2dazS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: _ / Refine code: _
NCS ensembles :
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-Components
#1: Protein | Mass: 12232.849 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 1312-1422 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rattus norvegicus (Norway rat) / Gene: Mpdz, Mupp1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: O55164 #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.26 Å3/Da / Density % sol: 45.68 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8 / Details: 0.2 M NaI, 25% w/v PEG3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL17U / Wavelength: 0.9792 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jul 14, 2014 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection twin |
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Reflection | Resolution: 1.95→50 Å / Num. obs: 31967 / % possible obs: 98.4 % / Redundancy: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rpim(I) all: 0.074 / Rrim(I) all: 0.13 / Χ2: 1.913 / Net I/av σ(I): 14.764 / Net I/σ(I): 8.2 / Num. measured all: 92533 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2DAZ Resolution: 1.95→40.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.877 / SU B: 4.097 / SU ML: 0.122 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / ESU R: 0.043 / ESU R Free: 0.038 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 65.45 Å2 / Biso mean: 24.19 Å2 / Biso min: 9.34 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.95→40.64 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Type: interatomic distance / Weight position: 0.05
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LS refinement shell | Resolution: 1.95→1.98 Å |