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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4mbe | ||||||
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Title | Sac3:Sus1:Cdc31:Nup1 complex | ||||||
![]() |
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![]() | PROTEIN TRANSPORT / TRANSCRIPTION / mRNA nuclear export / mRNA | ||||||
Function / homology | ![]() half bridge of spindle pole body / actin filament-based process / spindle pole body duplication / DUBm complex / mitotic spindle pole body / Golgi vesicle transport / nuclear pore central transport channel / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / transcription export complex 2 / nuclear mRNA surveillance ...half bridge of spindle pole body / actin filament-based process / spindle pole body duplication / DUBm complex / mitotic spindle pole body / Golgi vesicle transport / nuclear pore central transport channel / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / transcription export complex 2 / nuclear mRNA surveillance / nuclear pore cytoplasmic filaments / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / SLIK (SAGA-like) complex / nuclear pore nuclear basket / mRNA 3'-end processing / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / structural constituent of nuclear pore / RNA export from nucleus / SUMOylation of chromatin organization proteins / SAGA complex / nucleocytoplasmic transport / poly(A)+ mRNA export from nucleus / nuclear localization sequence binding / NLS-bearing protein import into nucleus / ribosomal large subunit export from nucleus / transcription-coupled nucleotide-excision repair / mRNA export from nucleus / nuclear pore / enzyme activator activity / protein export from nucleus / transcription elongation by RNA polymerase II / P-body / protein import into nucleus / regulation of protein localization / protein transport / chromatin organization / nuclear envelope / ribosomal small subunit biogenesis / mitotic cell cycle / microtubule binding / nuclear membrane / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / molecular adaptor activity / transcription coactivator activity / cell division / calcium ion binding / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Jani, D. / Meineke, B. / Stewart, M. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural basis for binding the TREX2 complex to nuclear pores, GAL1 localisation and mRNA export. Authors: Jani, D. / Valkov, E. / Stewart, M. | ||||||
History |
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Structure visualization
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Others | ![]() |
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Data in CIF | ![]() | 30.5 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 4c31C ![]() 3fwbS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
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Components
-Protein , 3 types, 6 molecules ADBECF
#1: Protein | Mass: 18774.039 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: CDC31, DSK1, YOR257W / Production host: ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 6623.573 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: CDC31 interacting region, residues 753-805 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: SAC3, LEP1, YDR159W, YD8358.13 / Production host: ![]() ![]() #3: Protein | Mass: 11094.497 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: SUS1, YBR111W-A / Production host: ![]() ![]() |
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-Protein/peptide , 1 types, 4 molecules HGXY
#4: Protein/peptide | Mass: 2893.461 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: FXF 1 repeat containing region, residues 316-340 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: NUP1, YOR098C, YOR3182C / Production host: ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 2 types, 37 molecules ![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#5: Chemical | ChemComp-CA / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.33 Å3/Da / Density % sol: 47.22 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6 Details: pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: May 12, 2012 |
Radiation | Monochromator: Si / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.61→43.8 Å / Num. all: 23841 / Num. obs: 23841 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 |
Reflection shell | Resolution: 2.61→2.73 Å / Redundancy: 5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 99.9 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3FWB Resolution: 2.612→43.8 Å / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.35 / Phase error: 26.41 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.612→43.8 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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