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万見
- PDB-3fss: Structure of the tandem PH domains of Rtt106 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fss
タイトルStructure of the tandem PH domains of Rtt106
要素Histone chaperone RTT106
キーワードCHAPERONE / HISTONE CHAPERONE / Chromosomal protein / Nucleus / Phosphoprotein / Transcription / Transcription regulation / Transposition
機能・相同性
機能・相同性情報


transposition / DNA replication-dependent chromatin assembly / heterochromatin formation / nucleosome binding / transcription elongation by RNA polymerase II / chromatin organization / chromosome / histone binding / double-stranded DNA binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II ...transposition / DNA replication-dependent chromatin assembly / heterochromatin formation / nucleosome binding / transcription elongation by RNA polymerase II / chromatin organization / chromosome / histone binding / double-stranded DNA binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
PH-domain like - #120 / Rtt106, pleckstrin homology domain / Histone chaperone Rtt106, N-terminal domain / Histone chaperone Rtt106, N-terminal domain superfamily / Histone chaperone Rtt106 N-terminal domain / Pleckstrin homology domain / Histone chaperone RTT106/FACT complex subunit SPT16-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) ...PH-domain like - #120 / Rtt106, pleckstrin homology domain / Histone chaperone Rtt106, N-terminal domain / Histone chaperone Rtt106, N-terminal domain superfamily / Histone chaperone Rtt106 N-terminal domain / Pleckstrin homology domain / Histone chaperone RTT106/FACT complex subunit SPT16-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONIC ACID / Histone chaperone RTT106
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.432 Å
データ登録者Su, D. / Thompson, J.R. / Mer, G.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2012
タイトル: Structural basis for recognition of H3K56-acetylated histone H3-H4 by the chaperone Rtt106.
著者: Su, D. / Hu, Q. / Li, Q. / Thompson, J.R. / Cui, G. / Fazly, A. / Davies, B.A. / Botuyan, M.V. / Zhang, Z. / Mer, G.
履歴
登録2009年1月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22012年2月1日Group: Database references
改定 1.32012年2月22日Group: Database references
改定 1.42012年3月7日Group: Database references
改定 1.52012年4月11日Group: Database references
改定 1.62015年4月29日Group: Non-polymer description
改定 1.72021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone chaperone RTT106
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7455
ポリマ－27,3651
非ポリマー3804
水6,810378
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.409, 92.206, 34.273
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.16, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-309-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Histone chaperone RTT106 / Regulator of Ty1 transposition protein 106


分子量: 27364.682 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 68-301, HISTONE BINDING SEGMENT / 変異: N171K,F251L / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: N1346, RTT106, YNL206C / プラスミド: pTEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P40161
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-MLA / MALONIC ACID / DICARBOXYLIC ACID C3 / PROPANEDIOLIC ACID / METHANEDICARBOXYLIC ACID / マロン酸


分子量: 104.061 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H4O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 378 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.44 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 4% Tacsimate, 12% PEG 3350, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.98089 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2008年10月17日
放射プロトコル: SAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98089 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.432→29.508 Å / Num. obs: 45389 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 16.35 Å2
反射 シェル解像度: 1.432→1.4631 Å / % possible all: 81

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
SHELXS位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.432→29.508 Å / SU ML: 0.1 / σ(F): 1.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2102 2246 5.05 %
Rwork0.1803 --
obs0.1818 44484 98.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.792 Å2 / ksol: 0.349 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.432→29.508 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1795 0 25 378 2198
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.432-1.46310.29711280.25842148X-RAY DIFFRACTION81
1.4631-1.49720.25741240.23872616X-RAY DIFFRACTION97
1.4972-1.53460.2371360.21152641X-RAY DIFFRACTION99
1.5346-1.57610.21621430.19882675X-RAY DIFFRACTION99
1.5761-1.62250.22711330.18362685X-RAY DIFFRACTION99
1.6225-1.67490.21571400.18442681X-RAY DIFFRACTION100
1.6749-1.73470.21351290.17552651X-RAY DIFFRACTION100
1.7347-1.80420.20221470.17932714X-RAY DIFFRACTION100
1.8042-1.88620.2421330.17452658X-RAY DIFFRACTION100
1.8862-1.98570.20141490.16592676X-RAY DIFFRACTION100
1.9857-2.11010.18131440.16242698X-RAY DIFFRACTION100
2.1101-2.27290.19381510.16272676X-RAY DIFFRACTION100
2.2729-2.50150.19721450.16892692X-RAY DIFFRACTION100
2.5015-2.86330.20651560.17272694X-RAY DIFFRACTION100
2.8633-3.60640.17141530.15222680X-RAY DIFFRACTION100
3.6064-29.51460.20581350.16612653X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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