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- PDB-3zfm: Crystal structure of EphB2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zfm
タイトルCrystal structure of EphB2
要素EPHRIN TYPE-B RECEPTOR 2
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of T-helper 17 type immune response / hindbrain tangential cell migration / negative regulation of glutamate receptor signaling pathway / L1CAM interactions / vesicle-mediated intercellular transport / optic nerve morphogenesis / urogenital system development / postsynaptic membrane assembly / tight junction assembly / regulation of body fluid levels ...regulation of T-helper 17 type immune response / hindbrain tangential cell migration / negative regulation of glutamate receptor signaling pathway / L1CAM interactions / vesicle-mediated intercellular transport / optic nerve morphogenesis / urogenital system development / postsynaptic membrane assembly / tight junction assembly / regulation of body fluid levels / neuron projection retraction / axon guidance receptor activity / central nervous system projection neuron axonogenesis / negative regulation of axonogenesis / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / dendritic spine development / positive regulation of synaptic plasticity / camera-type eye morphogenesis / regulation of filopodium assembly / corpus callosum development / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of behavioral fear response / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of autophagosome assembly / negative regulation of cell adhesion / commissural neuron axon guidance / dendritic spine morphogenesis / negative regulation of Ras protein signal transduction / positive regulation of protein localization to cell surface / axonal fasciculation / positive regulation of synapse assembly / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / EPH-Ephrin signaling / Ephrin signaling / inner ear morphogenesis / positive regulation of immunoglobulin production / retinal ganglion cell axon guidance / phosphorylation / regulation of blood coagulation / roof of mouth development / B cell activation / regulation of neuronal synaptic plasticity / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of B cell proliferation / EPHB-mediated forward signaling / neuron projection maintenance / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / axon guidance / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / learning / positive regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of protein localization to plasma membrane / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of tumor necrosis factor production / nervous system development / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / cellular response to lipopolysaccharide / protein tyrosine kinase activity / angiogenesis / dendritic spine / postsynaptic membrane / learning or memory / postsynapse / positive regulation of cell migration / axon / signaling receptor binding / neuronal cell body / dendrite / positive regulation of gene expression / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-B receptor 2, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain ...Ephrin type-B receptor 2, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin type-B receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Debreczeni, J.E. / Overman, R. / Truman, C. / McAlister, M. / Attwood, T.K.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2014
タイトル: Completing the Structural Family Portrait of the Human Ephb Tyrosine Kinase Domains
著者: Overman, R.C. / Debreczeni, J.E. / Truman, C.M. / Mcalister, M.S. / Attwood, T.K.
履歴
登録2012年12月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年1月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年3月5日Group: Database references
改定 1.22014年4月9日Group: Database references
改定 1.32014年5月7日Group: Database references
改定 1.42018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EPHRIN TYPE-B RECEPTOR 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,6031
ポリマ－33,6031
非ポリマー00
水1,49583
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.590, 41.190, 54.470
Angle α, β, γ (deg.)92.65, 97.15, 114.79
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 EPHRIN TYPE-B RECEPTOR 2 / DEVELOPMENTALLY-REGULATED EPH-RELATED TYROSINE KINASE / ELK-RELATED TYROSINE KINASE / EPH TYROSINE ...DEVELOPMENTALLY-REGULATED EPH-RELATED TYROSINE KINASE / ELK-RELATED TYROSINE KINASE / EPH TYROSINE KINASE 3 / EPH-LIKE KINASE 5 / EK5 / HEK5 / RENAL CARCINOMA ANTIGEN NY-REN-47 / TYROSINE-PROTEIN KINASE TYRO5 / TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR EPH-3 / EPHB2 / EPHHB2


分子量: 33603.387 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 604-898 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: P29323, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU SATURN / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月29日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→37.17 Å / Num. obs: 45906 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 28.66 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 25.7
反射 シェル解像度: 2.27→2.39 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Mean I/σ(I) obs: 10.3 / % possible all: 92.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.5精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.27→21.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.843 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8074 / SU R Cruickshank DPI: 0.404 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.387 / SU Rfree Blow DPI: 0.246 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.252
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2634 560 4.79 %RANDOM
Rwork0.2349 ---
obs0.2362 11689 94.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.7258 Å20.4573 Å2-0.4221 Å2
2--5.1799 Å20.9727 Å2
3----6.9057 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.336 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.27→21.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1933 0 0 83 2016
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.011974HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.052679HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d669SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes49HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes284HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1974HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.45
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.29
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion265SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2354SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.27→2.49 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2728 155 5.83 %
Rwork0.2737 2502 -
all0.2736 2657 -
obs--94.1 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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