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万見
- PDB-3fqw: Phosphorylation of self-peptides alters Human Leukocyte Antigen C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fqw
タイトルPhosphorylation of self-peptides alters Human Leukocyte Antigen Class I-restricted antigen presentation and generates tumor specific epitopes
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain
  • peptide 1097-1105 from insulin receptor substrate 2 (IRS2): RVASPTSGV
キーワードIMMUNE SYSTEM / PHOSPHORYLATION / Glycoprotein / Immune response / Membrane / MHC I / Phosphoprotein / Polymorphism / Transmembrane / Ubl conjugation / Disease mutation / Immunoglobulin domain / Pyrrolidone carboxylic acid / Secreted / cancer / TCR / self-epitope
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of type B pancreatic cell proliferation / epithelial cell migration / negative regulation of long-chain fatty acid import across plasma membrane / IRS-related events triggered by IGF1R / IRS-mediated signalling / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / type B pancreatic cell proliferation / Signaling by Erythropoietin / Erythropoietin activates STAT5 ...positive regulation of type B pancreatic cell proliferation / epithelial cell migration / negative regulation of long-chain fatty acid import across plasma membrane / IRS-related events triggered by IGF1R / IRS-mediated signalling / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / type B pancreatic cell proliferation / Signaling by Erythropoietin / Erythropoietin activates STAT5 / Erythropoietin activates Phospholipase C gamma (PLCG) / mammary gland development / positive regulation of glucose metabolic process / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / negative regulation of B cell apoptotic process / Signaling by Leptin / PI3K/AKT activation / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / positive regulation of memory T cell activation / TAP complex binding / negative regulation of kinase activity / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / Golgi medial cisterna / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / CD8 receptor binding / IRS activation / positive regulation of epithelial cell migration / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / lipid homeostasis / endoplasmic reticulum exit site / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / regulation of lipid metabolic process / TAP binding / SOS-mediated signalling / RET signaling / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / PI3K Cascade / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Signal attenuation / beta-2-microglobulin binding / phosphatidylinositol 3-kinase binding / T cell receptor binding / response to glucose / Erythropoietin activates RAS / detection of bacterium / Growth hormone receptor signaling / positive regulation of B cell proliferation / 14-3-3 protein binding / Interleukin-7 signaling / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / negative regulation of receptor binding / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / positive regulation of glucose import / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / cellular response to glucose stimulus / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / insulin receptor binding / regulation of erythrocyte differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / positive regulation of insulin secretion / brain development / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / negative regulation of neurogenesis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / specific granule lumen / recycling endosome membrane / cellular response to insulin stimulus / phagocytic vesicle membrane / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / glucose metabolic process / positive regulation of cellular senescence / peptide antigen binding / negative regulation of epithelial cell proliferation
類似検索 - 分子機能
Insulin receptor substrate / Phosphotyrosine-binding domain (IRS1-like) / IRS-type PTB domain profile. / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / Phosphotyrosine-binding domain / PH domain / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like ...Insulin receptor substrate / Phosphotyrosine-binding domain (IRS1-like) / IRS-type PTB domain profile. / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / Phosphotyrosine-binding domain / PH domain / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / PH-like domain superfamily / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain / HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain / Beta-2-microglobulin / Insulin receptor substrate 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.927 Å
データ登録者Petersen, J. / Rossjohn, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2009
タイトル: Phosphorylated self-peptides alter human leukocyte antigen class I-restricted antigen presentation and generate tumor-specific epitopes
著者: Petersen, J. / Wurzbacher, S.J. / Williamson, N.A. / Ramarathinam, S.H. / Reid, H.H. / Nair, A.K. / Zhao, A.Y. / Nastovska, R. / Rudge, G. / Rossjohn, J. / Purcell, A.W.
履歴
登録2009年1月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: peptide 1097-1105 from insulin receptor substrate 2 (IRS2): RVASPTSGV
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9849
ポリマ－44,3633
非ポリマー6216
水6,071337
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4630 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area18690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.982, 79.378, 111.292
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain / MHC class I antigen A*2


分子量: 31854.203 Da / 分子数: 1
断片: EXTRACELLULAR DOMAINS ALPHA1, ALPHA2, ALPHA3, UNP residues 25-299
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-A, HLAA / プラスミド: pET 30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01892, UniProt: P04439*PLUS
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11635.002 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M / プラスミド: pET 30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61769

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質・ペプチド peptide 1097-1105 from insulin receptor substrate 2 (IRS2): RVASPTSGV


分子量: 873.974 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide / 参照: UniProt: Q9Y4H2*PLUS

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非ポリマー , 3種, 343分子

#4: 化合物
ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#5: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 337 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.81 % / Mosaicity: 0.456 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 13% PEG3350, 10mM CdCl2, 10mM CoCl2, 0.1M NaCl, pH7.4, temperature 293K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年5月8日 / 詳細: osmic mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.927→50 Å / Num. obs: 38037 / % possible obs: 93.1 % / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Χ2: 1.014 / Net I/σ(I): 22.144
反射 シェル解像度: 1.93→2 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.328 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Num. unique all: 3049 / Χ2: 0.992 / % possible all: 75.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
CrystalClearデータ収集
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VLL

2vll


解像度: 1.927→23.655 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.873 / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.196 1885 4.96 %RANDOM
Rwork0.169 ---
obs0.17 38009 93.07 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 42.378 Å2 / ksol: 0.363 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 74.93 Å2 / Biso mean: 28.227 Å2 / Biso min: 8.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.321 Å20 Å2-0 Å2
2--2.371 Å20 Å2
3----1.049 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.927→23.655 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3148 0 6 338 3492
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063246
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0224414
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075452
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004580
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.211172
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.927-1.9790.2581030.2042116221972
1.979-2.0370.2371310.1842612274389
2.037-2.1030.1991460.1722756290294
2.103-2.1780.2021360.172777291394
2.178-2.2650.2421420.162790293294
2.265-2.3680.1971560.1662816297295
2.368-2.4930.2131320.1712820295295
2.493-2.6490.2221440.1812833297795
2.649-2.8530.2051550.1762866302196
2.853-3.140.1991590.172847300696
3.14-3.5930.2061700.1642887305797
3.593-4.5220.1531530.1362965311897
4.522-23.6570.1721580.1623039319796
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.24280.0189-0.26970.75270.22421.0578-0.06890.118-0.0141-0.0457-0.05340.0962-0.0261-0.060.12010.1147-0.004-0.01270.0869-0.01770.13736.3075-11.8449-42.2309
20.65670.51420.1330.57650.32180.6182-0.03620.07520.0131-0.1184-0.0351-0.0062-0.06610.1620.04840.036-0.03070.01530.00760.0070.038119.837114.5541-20.8729
30.49370.4792-0.15010.17350.29041.1885-0.0161-0.1093-0.05960.2522-0.0272-0.03440.17620.01110.0420.24350.0190.01030.10720.0050.16398.0478-4.5285-15.8416
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resseq 1-181) or chain C
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resseq 182-275)
3X-RAY DIFFRACTION3chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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