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- PDB-3fp2: Crystal structure of Tom71 complexed with Hsp82 C-terminal fragment -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fp2
タイトルCrystal structure of Tom71 complexed with Hsp82 C-terminal fragment
要素
  • ATP-dependent molecular chaperone HSP82
  • TPR repeat-containing protein YHR117W
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Tom71 / mitochondria translocation / chaperone / allosteric regulation / Phosphoprotein / TPR repeat / ATP-binding / Nucleotide-binding / Stress response
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrion targeting sequence binding / The NLRP3 inflammasome / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / HSF1-dependent transactivation / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / protein import into mitochondrial matrix / HSF1 activation ...mitochondrion targeting sequence binding / The NLRP3 inflammasome / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / HSF1-dependent transactivation / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / protein import into mitochondrial matrix / HSF1 activation / protein insertion into mitochondrial inner membrane / response to oxygen levels / protein targeting to mitochondrion / box C/D snoRNP assembly / regulation of telomere maintenance / response to osmotic stress / 'de novo' protein folding / protein maturation / protein transmembrane transporter activity / proteasome assembly / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Neutrophil degranulation / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / cellular response to heat / protein refolding / mitochondrial outer membrane / protein stabilization / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / Tetratricopeptide repeat / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / Tetratricopeptide repeat / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent molecular chaperone HSP82 / Protein TOM71
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Li, J. / Qian, X. / Hu, J. / Sha, B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Molecular chaperone Hsp70/Hsp90 prepares the mitochondrial outer membrane translocon receptor Tom71 for preprotein loading.
著者: Li, J. / Qian, X. / Hu, J. / Sha, B.
履歴
登録2009年1月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TPR repeat-containing protein YHR117W
Q: ATP-dependent molecular chaperone HSP82
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,9944
ポリマ－61,9352
非ポリマー602
水7,819434
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area810 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area24070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.863, 116.288, 150.743
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 TPR repeat-containing protein YHR117W


分子量: 60571.273 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 107-639 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: YHR117W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P38825
#2: タンパク質・ペプチド ATP-dependent molecular chaperone HSP82 / Heat shock protein Hsp90 heat-inducible isoform / 82 kDa heat shock protein


分子量: 1363.400 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in yeast. / 参照: UniProt: P02829
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 434 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.68 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG6K, Ethylene Glyco 5%, NaCl 0.15M, Tris 10mM, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→7.99 Å / Num. all: 53827 / Num. obs: 53827 / % possible obs: 0.96 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル最高解像度: 1.98 Å / % possible all: 0.96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3FP3

3fp3


解像度: 1.98→7.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 6.387 / SU ML: 0.097 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.145 / ESU R Free: 0.14 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23645 2858 5 %RANDOM
Rwork0.19917 ---
obs0.20107 53827 96.83 %-
all-53827 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.581 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å20 Å20 Å2
2---0.08 Å20 Å2
3---0.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→7.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3899 0 2 434 4335
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0224201
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5241.975704
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2755529
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.02125.686204
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.90115760
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2011514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2634
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023215
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2210.22088
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.22971
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2520.2378
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1950.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3040.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0941.52665
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.58624196
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.99831708
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4884.51508
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.98→2.028 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 154 -
Rwork0.247 3165 -
obs--81.55 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 9.238 Å / Origin y: 44.822 Å / Origin z: 21.145 Å
111213212223313233
T-0.1059 Å2-0.008 Å20.0143 Å2--0.0946 Å20.0526 Å2---0.1138 Å2
L0.1764 °20.1025 °2-0.2722 °2-0.294 °2-0.1488 °2--0.4202 °2
S0.0458 Å °-0.1299 Å °-0.1152 Å °0.1439 Å °-0.0061 Å °0.054 Å °-0.0311 Å °0.0509 Å °-0.0397 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A110 - 222
2X-RAY DIFFRACTION1A234 - 252
3X-RAY DIFFRACTION1A262 - 411
4X-RAY DIFFRACTION1A412 - 532
5X-RAY DIFFRACTION1A546 - 617

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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