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- PDB-3fi5: Crystal Structure of T4 Lysozyme Mutant R96W -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fi5
タイトルCrystal Structure of T4 Lysozyme Mutant R96W
要素Lysozyme
キーワードHYDROLASE / Antimicrobial / Bacteriolytic enzyme / Glycosidase / T4 lysozyme / electrostatics / strain / protein stability
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ISOPROPYL ALCOHOL / Endolysin
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.53 Å
データ登録者Mooers, B.H.M. / Matthews, B.W.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2009
タイトル: Contributions of all 20 amino acids at site 96 to the stability and structure of T4 lysozyme.
著者: Mooers, B.H. / Baase, W.A. / Wray, J.W. / Matthews, B.W.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2009
タイトル: Evaluation at atomic resolution of the role of strain in destabilizing the temperature-sensitive T4 lysozyme mutant Arg 96 --> His.
著者: Mooers, B.H. / Tronrud, D.E. / Matthews, B.W.
履歴
登録2008年12月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Advisory / Structure summary / カテゴリ: audit_author / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / Item: _audit_author.name
改定 1.32021年10月20日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme
B: Lysozyme
C: Lysozyme
D: Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,03712
ポリマ－74,7664
非ポリマー2718
水17,925995
1
A: Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8104
ポリマ－18,6911
非ポリマー1193
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7503
ポリマ－18,6911
非ポリマー582
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7503
ポリマ－18,6911
非ポリマー582
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7272
ポリマ－18,6911
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.800, 56.110, 85.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.47, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Lysozyme / E.C.3.2.1.17 / Lysis protein / Muramidase / Endolysin


分子量: 18691.482 Da / 分子数: 4 / 変異: R96W / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
遺伝子: gene e / プラスミド: PHS1403 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): RR1 / 参照: UniProt: P00720, lysozyme
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL


分子量: 60.095 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 995 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.66 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年5月29日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.53→18.804 Å / Num. all: 101134 / Num. obs: 92759 / % possible obs: 70.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 12.42 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.038 / Rsym value: 0.038 / Net I/σ(I): 19.96
反射 シェル解像度: 1.53→1.57 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.195 / Mean I/σ(I) obs: 5.15 / Num. unique all: 3111 / Rsym value: 0.195 / % possible all: 41.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LW9

1lw9


解像度: 1.53→18.804 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.99 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2612 2319 2.5 %random
Rwork0.1938 ---
obs0.1955 92759 91.85 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 80.343 Å2 / ksol: 0.408 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.53→18.804 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5536 0 7 1063 6606
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.863
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 17

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.53-1.56120.25361260.1997493585
1.5612-1.59510.31251320.1947512689
1.5951-1.63220.26241360.1914529592
1.6322-1.6730.26081390.1765543094
1.673-1.71820.26221420.1641552996
1.7182-1.76880.2331430.159558997
1.7688-1.82580.25131460.1598567398
1.8258-1.8910.29631430.195558496
1.891-1.96660.2691440.2131561898
1.9666-2.0560.25041480.179575999
2.056-2.16430.2351470.15895767100
2.1643-2.29970.273730.1734281549
2.2997-2.47690.23871460.1612571999
2.4769-2.72540.21771470.1733573898
2.7254-3.11830.25111470.1813571898
3.1183-3.92280.22691280.1982499285
3.9228-18.80590.32531320.26515386

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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