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- PDB-3ffc: Crystal Structure of CF34 TCR in complex with HLA-B8/FLR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ffc
タイトルCrystal Structure of CF34 TCR in complex with HLA-B8/FLR
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • CF34 alpha chain
  • CF34 beta chain
  • FLRGRAYGL peptide from an EBV protein
  • HLA class I histocompatibility antigen, B-8 alpha chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / TCR-peptide-MHC / Glycoprotein / Host-virus interaction / Immune response / Membrane / MHC I / Transmembrane / Disease mutation / Glycation / Immunoglobulin domain / Pyrrolidone carboxylic acid / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of interleukin-12 production / regulation of dendritic cell differentiation / alpha-beta T cell receptor complex / regulation of T cell anergy / regulation of interleukin-6 production / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / TAP binding / alpha-beta T cell activation / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity ...regulation of interleukin-12 production / regulation of dendritic cell differentiation / alpha-beta T cell receptor complex / regulation of T cell anergy / regulation of interleukin-6 production / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / TAP binding / alpha-beta T cell activation / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / Generation of second messenger molecules / Co-inhibition by PD-1 / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / detection of bacterium / : / : / secretory granule membrane / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / cellular response to iron ion / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex / response to molecule of bacterial origin / defense response / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / MHC class I protein complex / positive regulation of immune response / peptide antigen binding / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of T cell activation / cellular response to nicotine / specific granule lumen / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of cellular senescence / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / negative regulation of epithelial cell proliferation / Interferon gamma signaling / Interferon alpha/beta signaling / MHC class II protein complex binding / positive regulation of protein binding / Modulation by Mtb of host immune system / late endosome membrane / sensory perception of smell / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / Downstream TCR signaling / T cell receptor signaling pathway / protein-folding chaperone binding / negative regulation of neuron projection development / iron ion transport / T cell differentiation in thymus / ER-Phagosome pathway / protein refolding / early endosome membrane / protein homotetramerization / adaptive immune response / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / immune response / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / lysosomal membrane / innate immune response / focal adhesion / Neutrophil degranulation / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / cell surface / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
: / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like ...: / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / T cell receptor beta constant 1 / HLA class I histocompatibility antigen, B alpha chain / HLA class I histocompatibility antigen, B alpha chain / Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Gras, S. / Burrows, S.R. / Kjer-Nielsen, L. / Clements, C.S. / Liu, Y.C. / Sullivan, L.C. / Brooks, A.G. / Purcell, A.W. / McCluskey, J. / Rossjohn, J.
引用ジャーナル: Immunity / : 2009
タイトル: The shaping of T cell receptor recognition by self-tolerance.
著者: Gras, S. / Burrows, S.R. / Kjer-Nielsen, L. / Clements, C.S. / Liu, Y.C. / Sullivan, L.C. / Bell, M.J. / Brooks, A.G. / Purcell, A.W. / McCluskey, J. / Rossjohn, J.
履歴
登録2008年12月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22013年10月9日Group: Derived calculations
改定 1.32019年11月13日Group: Data collection / Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: pdbx_entity_src_syn / reflns / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_entity_src_syn.details / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id ..._pdbx_entity_src_syn.details / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA class I histocompatibility antigen, B-8 alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: FLRGRAYGL peptide from an EBV protein
D: CF34 alpha chain
E: CF34 beta chain
F: HLA class I histocompatibility antigen, B-8 alpha chain
G: Beta-2-microglobulin
H: FLRGRAYGL peptide from an EBV protein
I: CF34 alpha chain
J: CF34 beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)192,37741
ポリマ-190,63310
非ポリマー1,74431
543
1
A: HLA class I histocompatibility antigen, B-8 alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: FLRGRAYGL peptide from an EBV protein
D: CF34 alpha chain
E: CF34 beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,22922
ポリマ-95,3175
非ポリマー91317
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
F: HLA class I histocompatibility antigen, B-8 alpha chain
G: Beta-2-microglobulin
H: FLRGRAYGL peptide from an EBV protein
I: CF34 alpha chain
J: CF34 beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,14819
ポリマ-95,3175
非ポリマー83114
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)111.564, 171.807, 272.690
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-213-

NA

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21F
12B
22G
13D
23I
14E
24J

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1112AA1 - 401 - 40
2112FF1 - 401 - 40
1212AA45 - 18045 - 180
2212FF45 - 18045 - 180
1314AA181 - 277181 - 277
2314FF181 - 277181 - 277
1122BB1 - 991 - 99
2122GG1 - 991 - 99
1132DD3 - 1233 - 123
2132II3 - 1233 - 123
1232DD132 - 216132 - 216
2232II132 - 216132 - 216
1142EE2 - 1312 - 131
2142JJ2 - 1312 - 131
1242EE136 - 260136 - 260
2242JJ136 - 260136 - 260

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

-
要素

-
タンパク質 , 4種, 8分子 AFBGDIEJ

#1: タンパク質 HLA class I histocompatibility antigen, B-8 alpha chain / MHC class I antigen B*8


分子量: 32015.055 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-B, HLAB / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P30460, UniProt: P01889*PLUS
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin / Beta-2-microglobulin form pI 5.3


分子量: 11879.356 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61769
#4: タンパク質 CF34 alpha chain


分子量: 22551.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
#5: タンパク質 CF34 beta chain


分子量: 27816.137 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01850*PLUS

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 CH

#3: タンパク質・ペプチド FLRGRAYGL peptide from an EBV protein


分子量: 1054.247 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 4種, 34分子

#6: 化合物
ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / : Cd
#7: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#8: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / : Na
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
詳細

Has protein modificationY
配列の詳細IN CHAINS D, E, I, J, RESIDUE NUMBERS ARE SIMPLY SKIPPED

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.4
詳細: 11% PEG 20000, 0.2M LiSO4, 0.1M Tris, 6mM CdCl, 4% ethylene glycol, 4% dioxane, pH 8.4, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→72.739 Å / Num. obs: 72044 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.0335 / Rsym value: 0.335 / Net I/σ(I): 1.889
反射 シェル

Rmerge(I) obs: 0.013 / Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.7-2.857.50.677950104111.314100
2.85-3.027.50.87376598620.913100
3.02-3.237.51.26964892990.599100
3.23-3.497.51.76485186720.405100
3.49-3.827.42.15925479640.32100
3.82-4.277.42.45359572840.254100
4.27-4.937.22.84635164020.216100
4.93-6.047.22.83927954620.213100
6.04-8.546.932990743070.197100
8.54-72.7463.21427623810.16997.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.25データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MI5
解像度: 2.8→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.915 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.872 / SU B: 24.534 / SU ML: 0.27 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.878 / ESU R Free: 0.359 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26779 3232 5 %RANDOM
Rwork0.22073 ---
obs0.2231 61005 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.008 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.77 Å20 Å20 Å2
2---4.2 Å20 Å2
3---1.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13425 0 31 3 13459
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.02213857
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2451.93518840
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.75551671
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.33623.978724
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.451152234
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.14415103
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.21959
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0210927
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.26100
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.29216
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1610.2502
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.290.28
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2210.280
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0280.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5841.58370
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.082213532
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.95435757
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6414.55308
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1A696tight positional0.030.05
2B392tight positional0.060.05
3D768tight positional0.030.05
4E968tight positional0.030.05
1A1506medium positional0.460.5
2B426medium positional0.490.5
3D725medium positional0.480.5
4E954medium positional0.40.5
1A696tight thermal0.060.5
2B392tight thermal0.060.5
3D768tight thermal0.320.5
4E968tight thermal0.060.5
1A1506medium thermal0.372
2B426medium thermal0.392
3D725medium thermal0.382
4E954medium thermal0.352
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.472 224 -
Rwork0.366 4304 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.00150.0099-0.01590.2898-0.1740.1874-0.00920.00970.0171-0.0035-0.0253-0.08590.0282-0.00750.03460.0041-0.01060.00110.0040.01440.0335-33.32762.4527-67.8006
20.11360.03350.01362.30090.85610.3910.0266-0.02350.01990.0211-0.09520.0656-0.0237-0.04810.0687000000-38.22272.4807-67.7496
30.0033-0.03190.02840.81950.30510.9180.00840.03340.00690.01140.0323-0.0603-0.0807-0.0267-0.040800.000100-0.0003-0.0001-38.62821.3006-67.9779
40.01490.01570.04640.5004-0.52331.10150.02990.00370.00840.0254-0.0525-0.2338-0.03150.12910.0226000000-11.4362.3013-68.6181
50.01450.0080.00232.0457-2.16992.46570.086-0.0009-0.05880.112-0.1364-0.3382-0.12390.25980.05030000001.33222.04-69.4192
60.04590.0512-0.04620.6379-0.40950.3387-0.0046-0.0014-0.00220.02-0.0233-0.1102-0.01830.01140.02790.0001-0.00320.0029-0.0040.0104-0.0049-21.96782.442-68.3553
70.01990.0137-0.03231.0486-0.60090.3771-0.0398-0.0045-0.0098-0.0046-0.0344-0.27760.00420.00050.0742-0.00010.0061-0.0043-0.00020.00010-13.2532.2232-68.9211
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 180
2X-RAY DIFFRACTION1F1 - 180
3X-RAY DIFFRACTION2A181 - 277
4X-RAY DIFFRACTION2F181 - 276
5X-RAY DIFFRACTION3B1 - 99
6X-RAY DIFFRACTION3H1 - 9
7X-RAY DIFFRACTION4D3 - 111
8X-RAY DIFFRACTION4I3 - 111
9X-RAY DIFFRACTION5D120 - 204
10X-RAY DIFFRACTION5I120 - 204
11X-RAY DIFFRACTION6E2 - 120
12X-RAY DIFFRACTION6J2 - 120
13X-RAY DIFFRACTION7E121 - 248
14X-RAY DIFFRACTION7J121 - 248

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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