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万見
- PDB-3f6u: Crystal structure of human Activated Protein C (APC) complexed wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3f6u
タイトルCrystal structure of human Activated Protein C (APC) complexed with PPACK
要素(Vitamin K-dependent protein C ...) x 2
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / BLOOD COAGULATION / Serine protease / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


activated protein C (thrombin-activated peptidase) / positive regulation of establishment of endothelial barrier / negative regulation of coagulation / negative regulation of blood coagulation / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Cell surface interactions at the vascular wall ...activated protein C (thrombin-activated peptidase) / positive regulation of establishment of endothelial barrier / negative regulation of coagulation / negative regulation of blood coagulation / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Cell surface interactions at the vascular wall / Post-translational protein phosphorylation / negative regulation of inflammatory response / Golgi lumen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / negative regulation of apoptotic process / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / proteolysis / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. ...Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-Phe-Pro-Arg-CH2Cl / Chem-0G6 / Vitamin K-dependent protein C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Schmidt, A.E. / Padmanabhan, K. / Underwood, M.C. / Bode, W. / Mather, T. / Bajaj, S.P.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 1996
タイトル: The 2.8 A crystal structure of Gla-domainless activated protein C.
著者: Mather, T. / Oganessyan, V. / Hof, P. / Huber, R. / Foundling, S. / Esmon, C. / Bode, W.
履歴
登録2008年11月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22011年8月10日Group: Other
改定 1.32011年10月26日Group: Other
改定 1.42012年4月25日Group: Data collection / Other
改定 1.52013年2月27日Group: Other
改定 1.62023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.72024年3月13日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: entity / pdbx_entity_src_syn / Item: _entity.details
改定 1.82024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 0THIS ENTRY 3F6U REFLECTS AN ALTERNATIVE MODELING OF THE ORIGINAL STRUCTURAL DATA R1AUTSF DETERMINED ...THIS ENTRY 3F6U REFLECTS AN ALTERNATIVE MODELING OF THE ORIGINAL STRUCTURAL DATA R1AUTSF DETERMINED BY AUTHORS OF THE PDB ENTRY 1AUT: AUTHOR T.MATHER,V.OGANESSYAN,P.HOF,W.BODE,R.HUBER,S.FOUNDLING,C.ESMON
Remark 200AUTHOR USED THE SF DATA FROM ENTRY 1AUT.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: Vitamin K-dependent protein C heavy chain
L: Vitamin K-dependent protein C light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2855
ポリマ－37,7682
非ポリマー5173
水2,648147
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1710 Å2
ΔGint-6.7 kcal/mol
Surface area17800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.060, 89.600, 101.230
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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Vitamin K-dependent protein C ... , 2種, 2分子 HL

#1: タンパク質 Vitamin K-dependent protein C heavy chain / Autoprothrombin IIA / Anticoagulant protein C / Blood coagulation factor XIV


分子量: 26965.836 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 212-451 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P04070, activated protein C (thrombin-activated peptidase)
#2: タンパク質 Vitamin K-dependent protein C light chain / Autoprothrombin IIA / Anticoagulant protein C / Blood coagulation factor XIV


分子量: 10802.432 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 91-188 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P04070, activated protein C (thrombin-activated peptidase)

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非ポリマー , 4種, 150分子

#3: 化合物 ChemComp-0G6 / D-phenylalanyl-N-[(2S,3S)-6-{[amino(iminio)methyl]amino}-1-chloro-2-hydroxyhexan-3-yl]-L-prolinamide / PPACK / PPACK


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 453.986 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H34ClN6O3 / 詳細: PPACK inhibitor / 参照: D-Phe-Pro-Arg-CH2Cl
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
非ポリマーの詳細THE INHIBITOR IS BOUND TO THE ACTIVE SITE OF THE ENZYME. THE UNBOUND FORM OF THE INHIBITOR IS D-PHE- ...THE INHIBITOR IS BOUND TO THE ACTIVE SITE OF THE ENZYME. THE UNBOUND FORM OF THE INHIBITOR IS D-PHE-PRO-ARG-CHLOROMETHYLKETONE. UPON REACTION WITH PROTEIN IT FORMS TWO COVALENT BONDS: 1) A COVALENT BOND TO SER 195 FORMING A HEMIKETAL AR7 AND 2) A COVALENT BOND TO NE2 OF HIS 57

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.1 % / 解説: AUTHORS USED THE SF DATA FROM ENTRY 1AUT.

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1AUT

1aut


解像度: 2.8→35.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.873 / WRfactor Rfree: 0.232 / WRfactor Rwork: 0.163 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.873 / SU B: 10.741 / SU ML: 0.214 / SU R Cruickshank DPI: 1.093 / SU Rfree: 0.343 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.093 / ESU R Free: 0.344 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 1236 10.1 %RANDOM
Rwork0.161 ---
obs0.169 12292 92.34 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 89.78 Å2 / Biso mean: 27.307 Å2 / Biso min: 4.09 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.11 Å20 Å20 Å2
2---0.21 Å20 Å2
3---0.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→35.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2639 0 32 147 2818
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0270.0212561
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.5671.9563482
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5635315
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.00623.796108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.99615394
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.481513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1650.2372
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021950
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2730.21149
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3330.21663
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1550.2120
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.4020.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2630.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3660.29
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2051.51579
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.25822519
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.25531041
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.3214.5963
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 93 -
Rwork0.242 718 -
all-811 -
obs--84.13 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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