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- PDB-3f6q: Crystal structure of integrin-linked kinase ankyrin repeat domain... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3f6q
タイトルCrystal structure of integrin-linked kinase ankyrin repeat domain in complex with PINCH1 LIM1 domain
要素
  • Integrin-linked protein kinase
  • LIM and senescent cell antigen-like-containing domain protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN/SIGNALING PROTEIN / ILK / Integrin-linked kinase / PINCH / LIM / Ankyrin repeat / ANK / IPP / Integrin-mediated signaling / ANK repeat / ATP-binding / Cell junction / Cell membrane / Kinase / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Serine/threonine-protein kinase / Transferase / Acetylation / LIM domain / Metal-binding / Zinc / TRANSFERASE-METAL BINDING PROTEIN COMPLEX / SIGNALING PROTEIN-SIGNALING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


caveola assembly / protein localization to cell cortex / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / negative regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of signal transduction / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / nerve development / fibroblast migration / Cell-extracellular matrix interactions ...caveola assembly / protein localization to cell cortex / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / negative regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of signal transduction / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / nerve development / fibroblast migration / Cell-extracellular matrix interactions / cell projection organization / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / myelination in peripheral nervous system / positive regulation of BMP signaling pathway / cell-cell junction organization / positive regulation of cell-substrate adhesion / neural precursor cell proliferation / branching involved in ureteric bud morphogenesis / outflow tract morphogenesis / positive regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of osteoblast differentiation / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of GTPase activity / substrate adhesion-dependent cell spreading / sarcomere / cell-matrix adhesion / mitotic spindle organization / integrin-mediated signaling pathway / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / establishment of protein localization / cell morphogenesis / cell-cell adhesion / platelet aggregation / integrin binding / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / cell-cell junction / lamellipodium / actin cytoskeleton / actin binding / cell cortex / protein-macromolecule adaptor activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell differentiation / protein kinase activity / signaling receptor binding / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / magnesium ion binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Integrin-linked protein kinase, pseudokinase domain / LIM and senescent cell antigen-like-containing domain protein 1-like / : / : / Cysteine Rich Protein / Cysteine Rich Protein / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type ...Integrin-linked protein kinase, pseudokinase domain / LIM and senescent cell antigen-like-containing domain protein 1-like / : / : / Cysteine Rich Protein / Cysteine Rich Protein / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / Ankyrin repeat-containing domain / : / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ribbon / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / PHOSPHATE ION / LIM and senescent cell antigen-like-containing domain protein 1 / Scaffold protein ILK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Chiswell, B.P. / Calderwood, D.A. / Boggon, T.J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2008
タイトル: The structural basis of integrin-linked kinase-PINCH interactions.
著者: Chiswell, B.P. / Zhang, R. / Murphy, J.W. / Boggon, T.J. / Calderwood, D.A.
履歴
登録2008年11月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Integrin-linked protein kinase
B: LIM and senescent cell antigen-like-containing domain protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,05523
ポリマ－28,5452
非ポリマー2,51021
水6,539363
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4810 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area12190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.004, 41.500, 46.469
Angle α, β, γ (deg.)78.010, 68.980, 85.910
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Integrin-linked protein kinase / ILK-1 / ILK-2 / 59 kDa serine/threonine-protein kinase / p59ILK


分子量: 20256.865 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-170, Ankyrin repeat domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ILK, ILK1, ILK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q13418, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 LIM and senescent cell antigen-like-containing domain protein 1 / Particularly interesting new Cys-His protein 1 / PINCH-1 / Renal carcinoma antigen NY-REN-48


分子量: 8288.212 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 6-68, LIM1 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LIMS1, PINCH, PINCH1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P48059

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非ポリマー , 4種, 384分子

#3: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 363 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.88 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 20% PEG 3350, 0.2M Sodium formate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 296K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年6月4日 / 詳細: Osmic VariMax HR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→30 Å / Num. all: 30854 / Num. obs: 33486 / % possible obs: 92.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 19.199 Å2 / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 3.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 2899 / Rsym value: 0.0402 / % possible all: 87.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.4.0066精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
CrystalClearデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
ARP/wARPモデル構築
精密化開始モデル: PDB ENTRY 2BKG

2bkg


解像度: 1.6→19.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / SU B: 1.641 / SU ML: 0.058 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.093 / ESU R Free: 0.094 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.199 1573 5.1 %RANDOM
Rwork0.161 ---
all0.163 33486 --
obs0.163 30850 92.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 62.46 Å2 / Biso mean: 19.577 Å2 / Biso min: 8.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→19.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1977 0 25 363 2365
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0212034
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2261.9332759
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6615257
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.33624.53117
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.03815345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.0611515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2279
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211628
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6571.51222
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.22421955
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9493812
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1764.5795
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.638 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.445 90 -
Rwork0.317 1947 -
all-2037 -
obs--83.14 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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