[日本語] English
万見
- PDB-3f61: Crystal Structure of M. tuberculosis PknB Leu33Asp/Val222Asp doub... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3f61
タイトルCrystal Structure of M. tuberculosis PknB Leu33Asp/Val222Asp double mutant in complex with ADP
要素Serine/threonine-protein kinase pknB
キーワードTRANSFERASE / protein kinase / PknB / Mycobacterium tuberculosis / Structural Genomics / PknB KD double mutant bound to ADP / TB Structural Genomics Consortium / TBSGC / ATP-binding / Kinase / Magnesium / Metal-binding / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Serine/threonine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of growth rate / acetyltransferase activator activity / negative regulation of catalytic activity / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / response to host immune response / positive regulation of catalytic activity / positive regulation of DNA binding / peptidoglycan biosynthetic process / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / peptidoglycan-based cell wall ...negative regulation of growth rate / acetyltransferase activator activity / negative regulation of catalytic activity / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / response to host immune response / positive regulation of catalytic activity / positive regulation of DNA binding / peptidoglycan biosynthetic process / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / peptidoglycan-based cell wall / negative regulation of protein binding / manganese ion binding / regulation of cell shape / protein autophosphorylation / membrane => GO:0016020 / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
PASTA domain / PASTA domain / PASTA domain profile. / PASTA / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. ...PASTA domain / PASTA domain / PASTA domain profile. / PASTA / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Serine/threonine-protein kinase PknB / Serine/threonine-protein kinase PknB
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Mieczkowski, C.A. / Alber, T. / TB Structural Genomics Consortium (TBSGC)
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2008
タイトル: Auto-activation mechanism of the Mycobacterium tuberculosis PknB receptor Ser/Thr kinase.
著者: Mieczkowski, C. / Iavarone, A.T. / Alber, T.
履歴
登録2008年11月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.32018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.42021年10月20日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.62024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase pknB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0616
ポリマ－33,5371
非ポリマー5245
水3,315184
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.981, 51.542, 152.434
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase pknB


分子量: 33536.562 Da / 分子数: 1 / 断片: PknB kinase domain / 変異: L33D, V222D / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv / 遺伝子: MT0017, MTCY10H4.14c, pknB, Rv0014c / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-Codon plus
参照: UniProt: P0A5S4, UniProt: P9WI81*PLUS, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.96 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 20% PEG 3000, 3 mM ADP, 0.2 M NaF, 100mM Tris pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11586 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月9日
放射モノクロメーター: Si 111 channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11586 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 29112 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Χ2: 1.727 / Net I/σ(I): 48.607
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 3.76 / Num. unique all: 2689 / Χ2: 0.581 / % possible all: 93.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å37.77 Å
Translation2.5 Å37.77 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PknB Leu33Asp in complex with ATPgS

解像度: 1.8→37.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / WRfactor Rfree: 0.23 / WRfactor Rwork: 0.201 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.837 / SU B: 2.75 / SU ML: 0.084 / SU R Cruickshank DPI: 0.133 / SU Rfree: 0.122 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.133 / ESU R Free: 0.122 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.228 1477 5.1 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.205 27635 99.47 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 54.46 Å2 / Biso mean: 27.619 Å2 / Biso min: 15.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.229 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→37.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2131 0 31 184 2346
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222192
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4611.9833007
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5475285
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.00223.53599
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.31615335
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.4141519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2341
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211708
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8771.51393
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.55422259
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2533799
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7644.5744
LS精密化 シェル解像度: 1.802→1.849 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.308 107 -
Rwork0.31 1901 -
all-2008 -
obs--93.88 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る