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万見
- PDB-3f41: Structure of the tandemly repeated protein tyrosine phosphatase l... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3f41
タイトルStructure of the tandemly repeated protein tyrosine phosphatase like phytase from Mitsuokella multacida
要素Phytase
キーワードHYDROLASE / phytase / tandem repeat / protein tyrosine phosphatase / inositol phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


3-phytase / inositol hexakisphosphate 3-phosphatase activity
類似検索 - 分子機能
Alpha-Beta Plaits - #1690 / Inositol hexakisphosphate / Inositol hexakisphosphate / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. ...Alpha-Beta Plaits - #1690 / Inositol hexakisphosphate / Inositol hexakisphosphate / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Plaits / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Phytase
類似検索 - 構成要素
生物種Mitsuokella multacida (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Gruninger, R.J. / Selinger, L.B. / Mosimann, S.C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Structural analysis of a multifunctional, tandemly repeated inositol polyphosphatase.
著者: Gruninger, R.J. / Selinger, L.B. / Mosimann, S.C.
履歴
登録2008年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phytase
B: Phytase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,29613
ポリマ－144,4822
非ポリマー81411
水12,935718
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6430 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area50850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.391, 73.304, 161.310
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.710, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Phytase


分子量: 72240.875 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Expression construct encodes residues 35-640 of PhyAmm and excludes the signal peptide (residues 1-34). The first 23 residues in the construct (residues 12-34) are an artifact of cloning. ...詳細: Expression construct encodes residues 35-640 of PhyAmm and excludes the signal peptide (residues 1-34). The first 23 residues in the construct (residues 12-34) are an artifact of cloning. Residues 47-636 are visible in the model.
由来: (組換発現) Mitsuokella multacida (バクテリア)
株: O32 / 遺伝子: phyA, phyAmm / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A3QMF6, 3-phytase
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 718 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.51 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 10% PEG 8000, 2% ethylene glycol, 100 mM Tris, pH 8.5, vapor diffusion, temperature 298 K, VAPOR DIFFUSION

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.2150,1.2146,1.1579
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月21日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.2151
21.21461
31.15791
反射解像度: 2.3→66 Å / Num. all: 77330 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 42.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rsym value: 0.088
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.293 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. measured all: 28896 / Num. unique all: 10243 / Rsym value: 0.293 / % possible all: 91.4

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散
Phasing set
ID
1
2
3
Phasing MAD set
Clust-IDExpt-IDSet-ID波長 (Å)F double prime refinedF prime refined
13 wavelength11.2153.8-20.02
13 wavelength21.214610.49-23.83
13 wavelength31.15799.44-9.06
Phasing MAD set site
IDAtom type symbolB isoFract xFract yFract zOccupancy
1W31.930.7540.0010.0640.69
2W36.5070.2660.0190.4270.705
3W32.8330.7050.9930.2980.56
4W34.3260.3170.9850.1940.524
Phasing dmFOM : 0.76 / FOM acentric: 0.76 / FOM centric: 0.69 / 反射: 43236 / Reflection acentric: 40894 / Reflection centric: 2342
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
8-37.0450.880.890.819051636269
5-80.880.890.7458005351449
4-50.880.880.7772746854420
3.5-40.830.830.7172556901354
3-3.50.720.720.611296712420547
2.8-30.550.550.580357732303

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.25データスケーリング
SOLVE2.12位相決定
RESOLVE2.12位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→20 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.812 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 2256 2.9 %Random
Rwork0.208 ---
all0.229 77195 --
obs0.23 74651 96.7 %-
溶媒の処理Bsol: 46.993 Å2
原子変位パラメータBiso max: 80.59 Å2 / Biso mean: 39.618 Å2 / Biso min: 11.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.273 Å20 Å20.463 Å2
2--0.869 Å20 Å2
3----0.596 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9613 0 48 718 10379
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.462
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.8531.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.7772
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.9272
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.0092.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water_rep.paramCNS_TOPPAR:water.top
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:ion.paramCNS_TOPPAR:ion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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