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万見
- PDB-3ew3: the 1:2 complex between a Nterminal elongated prolactin and the e... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ew3
タイトルthe 1:2 complex between a Nterminal elongated prolactin and the extra cellular domain of the rat prolactin receptor
要素
  • Prolactin
  • Prolactin receptor
キーワードHORMONE/HORMONE RECEPTOR / complex / Glycoprotein / Hormone / Lactation / Secreted / Alternative splicing / Membrane / Receptor / Transmembrane / HORMONE-HORMONE RECEPTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Prolactin receptor signaling / prolactin receptor activity / prolactin receptor binding / positive regulation of lactation / Growth hormone receptor signaling / regulation of epithelial cell differentiation / prolactin signaling pathway / mammary gland epithelium development / prostate gland growth / mammary gland epithelial cell differentiation ...Prolactin receptor signaling / prolactin receptor activity / prolactin receptor binding / positive regulation of lactation / Growth hormone receptor signaling / regulation of epithelial cell differentiation / prolactin signaling pathway / mammary gland epithelium development / prostate gland growth / mammary gland epithelial cell differentiation / mammary gland development / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus / Prolactin receptor signaling / cytokine binding / negative regulation of endothelial cell proliferation / peptide hormone binding / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / mammary gland alveolus development / regulation of cell adhesion / Growth hormone receptor signaling / positive regulation of B cell proliferation / positive regulation of protein autophosphorylation / lactation / negative regulation of angiogenesis / response to nutrient levels / endosome lumen / female pregnancy / response to bacterium / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / hormone activity / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of miRNA transcription / positive regulation of cold-induced thermogenesis / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / receptor complex / Amyloid fiber formation / external side of plasma membrane / lipid binding / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / cell surface / extracellular space / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Somatotropin/prolactin / Somatotropin hormone, conserved site / Somatotropin hormone family / Somatotropin, prolactin and related hormones signature 1. / Somatotropin, prolactin and related hormones signature 2. / Long hematopoietin receptor, single chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, single chain family signature. / Growth hormone/erythropoietin receptor, ligand binding / Erythropoietin receptor, ligand binding / Growth Hormone; Chain: A; - #10 ...Somatotropin/prolactin / Somatotropin hormone, conserved site / Somatotropin hormone family / Somatotropin, prolactin and related hormones signature 1. / Somatotropin, prolactin and related hormones signature 2. / Long hematopoietin receptor, single chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, single chain family signature. / Growth hormone/erythropoietin receptor, ligand binding / Erythropoietin receptor, ligand binding / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Prolactin / Prolactin receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Broutin, I. / Jomain, J.B. / England, P. / Goffin, V.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of an affinity-matured prolactin complexed to its dimerized receptor reveals the topology of hormone binding site 2.
著者: Broutin, I. / Jomain, J.B. / Tallet, E. / van Agthoven, J. / Raynal, B. / Hoos, S. / Kragelund, B.B. / Kelly, P.A. / Ducruix, A. / England, P. / Goffin, V.
履歴
登録2008年10月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prolactin
B: Prolactin receptor
C: Prolactin receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,6803
ポリマ－75,6803
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4660 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area29900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.120, 92.120, 215.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Prolactin / PRL


分子量: 23613.959 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 43-227 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRL / プラスミド: PQE70 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01236
#2: タンパク質 Prolactin receptor / PRL-R / Lactogen receptor


分子量: 26033.115 Da / 分子数: 2 / 断片: extracellular domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Prlr / プラスミド: pRc/CMV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15-rep4 / 参照: UniProt: P05710
配列の詳細FIRST 14 AA REPLACED BY N-TERMINUS 17 AA FROM OPL: P16038 CSH_SHEEP

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.34 % / Mosaicity: 1.053 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 100mM LiSO4, 100mM NaCitrate pH 5.6, 12% PEG 4000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.975 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月9日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: torodial focusing mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.975 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→107.833 Å / Num. obs: 10464 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 46 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 6.536
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
3.7-3.95.20.1763.9763914830.17699.9
3.9-4.145.10.1534.5734514340.153100
4.14-4.425.10.1086682613420.10899.8
4.42-4.7850.0926.8622912350.09299.8
4.78-5.2350.0798.1575811600.07999.4
5.23-5.854.90.0946.6519810620.09499.2
5.85-6.764.70.0986.344049300.09898.9
6.76-8.274.40.0738.435077950.07397.2
8.27-11.74.50.05710.828596390.05798
11.7-107.833.50.0679.513613840.06794.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation4 Å62.36 Å
Translation4 Å62.36 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.21データスケーリング
PHASER位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
PHENIX精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1F6F

1f6f


解像度: 3.8→14.997 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.684 / SU ML: 0 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.41 / σ(I): 0 / 位相誤差: 35.53 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3237 502 5.32 %RANDOM
Rwork0.2521 ---
obs0.256 9437 98.69 %-
all-10464 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / Bsol: 41.849 Å2 / ksol: 0.28 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 78.74 Å2 / Biso mean: 43.14 Å2 / Biso min: 12.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-18.3457 Å20 Å20 Å2
2--18.3457 Å20 Å2
3----36.6914 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.8→14.997 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4694 0 0 0 4694
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094843
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2476573
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.0931770
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085691
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006833
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.8001-4.1750.40311260.30712206100
4.175-4.76210.31281170.24892204100
4.7621-5.93720.31191300.2336223499
5.9372-14.99760.28831290.2287229197
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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