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- PDB-3evv: Crystal Structure of Calcium bound dimeric GCAMP2 (#2) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3evv
タイトルCrystal Structure of Calcium bound dimeric GCAMP2 (#2)
要素Myosin light chain kinase, Green fluorescent protein, Calmodulin chimera
キーワードSIGNALING PROTEIN / GCAMP2 / calcium sensor / GFP / Calmodulin / M13
機能・相同性
機能・相同性情報


tonic smooth muscle contraction / myosin-light-chain kinase / myosin light chain kinase activity / muscle structure development / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde ...tonic smooth muscle contraction / myosin-light-chain kinase / myosin light chain kinase activity / muscle structure development / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / regulation of cardiac muscle cell action potential / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Phase 0 - rapid depolarisation / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / Ion transport by P-type ATPases / cleavage furrow / Long-term potentiation / Uptake and function of anthrax toxins / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Smooth Muscle Contraction / calcium channel inhibitor activity / RHO GTPases activate IQGAPs / cellular response to interferon-beta / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Protein methylation / eNOS activation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / stress fiber / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / positive regulation of protein dephosphorylation / Ion homeostasis / regulation of calcium-mediated signaling / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / calcium channel complex / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / FCERI mediated Ca+2 mobilization / bioluminescence / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / regulation of cytokinesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / VEGFR2 mediated cell proliferation / generation of precursor metabolites and energy / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / spindle microtubule / Stimuli-sensing channels / cellular response to type II interferon / spindle pole / response to calcium ion / RAS processing / G2/M transition of mitotic cell cycle / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / calcium-dependent protein binding / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Signaling by BRAF and RAF1 fusions
類似検索 - 分子機能
Myosin Light Chain Kinase 1, Kinase domain / Unstructured linker between I-set domains 2 and 3 on MYLCK / Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / EF-hand / Green fluorescent protein, GFP / Recoverin; domain 1 / Green fluorescent protein-related ...Myosin Light Chain Kinase 1, Kinase domain / Unstructured linker between I-set domains 2 and 3 on MYLCK / Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / EF-hand / Green fluorescent protein, GFP / Recoverin; domain 1 / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / EF-hand domain pair / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Myosin light chain kinase, smooth muscle / Green fluorescent protein
類似検索 - 構成要素
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Wang, Q. / Shui, B. / Kotlikoff, M.I. / Sondermann, H.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Structural Basis for Calcium Sensing by GCaMP2.
著者: Wang, Q. / Shui, B. / Kotlikoff, M.I. / Sondermann, H.
履歴
登録2008年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02017年6月21日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / diffrn_radiation_wavelength / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conf / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet_range / struct_site_gen
Item: _atom_site.label_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id ..._atom_site.label_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _entity.formula_weight / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id / _struct_site_gen.label_seq_id
改定 2.12017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 2.22023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin light chain kinase, Green fluorescent protein, Calmodulin chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4675
ポリマ－51,3071
非ポリマー1604
水97354
1
A: Myosin light chain kinase, Green fluorescent protein, Calmodulin chimera
ヘテロ分子

A: Myosin light chain kinase, Green fluorescent protein, Calmodulin chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,93510
ポリマ－102,6142
非ポリマー3218
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area7440 Å2
ΔGint-150 kcal/mol
Surface area35390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.476, 46.955, 67.849
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.09, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Myosin light chain kinase, Green fluorescent protein, Calmodulin chimera


分子量: 51307.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: protein contains the M13 fragment of myosin light chain kinase, circular permuted EGFP from Aequorea victoria (Jellyfish), calmodulin from Rattus norvegicus (Rat)
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: GFP, CALM1, CALM, CAM, CAM1 / プラスミド: pET21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P42212, UniProt: P0DP23, UniProt: P11799*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUE SER65 HAS BEEN MUTATED TO GLY. RESIDUES GLY65, TYR66, AND GLY67 CONSTITUTE THE CHROMOPHORE ...RESIDUE SER65 HAS BEEN MUTATED TO GLY. RESIDUES GLY65, TYR66, AND GLY67 CONSTITUTE THE CHROMOPHORE CRO. AUTHOR WOULD LIKE TO KEEP THE CONFLICTS SINCE THEY REPRESENT WHAT GCAMP2 IS. IT IS A MUTAGENESIS STUDY TO OPTIMIZE THE PERFORMACE AGAINST ITS VERY EARLY VERSION IN DATABASE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 5

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.61 %

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 12458 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.142 / Net I/σ(I): 7.986
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obs% possible all
2.6-2.692.60.44185.5
2.69-2.830.40997.3
2.8-2.933.20.36999.5
2.93-3.083.40.304100
3.08-3.283.50.21299.9
3.28-3.533.50.17699.5
3.53-3.883.40.14199.4
3.88-4.453.40.09199.6
4.45-5.63.50.06999.9
5.6-503.30.05799.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化解像度: 2.6→33.399 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 0.11 / 位相誤差: 26.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2697 1165 10.09 %
Rwork0.2151 --
obs0.2207 11550 91.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 27.613 Å2 / ksol: 0.384 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→33.399 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3074 0 4 54 3132
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043129
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.734207
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8511162
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036455
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002553
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.70110.35291180.30941039X-RAY DIFFRACTION75
2.7011-2.84340.34341390.25191234X-RAY DIFFRACTION86
2.8434-3.02140.30191440.22571264X-RAY DIFFRACTION91
3.0214-3.25460.2581540.20521365X-RAY DIFFRACTION95
3.2546-3.58170.25031510.20541329X-RAY DIFFRACTION94
3.5817-4.09920.25561450.19741312X-RAY DIFFRACTION93
4.0992-5.16150.21351560.16521420X-RAY DIFFRACTION98
5.1615-33.40220.25391580.20471422X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.237-0.03550.25721.85080.12840.70970.0443-0.252-0.1454-0.41350.11940.0786-0.2187-0.1418-0.16170.13080.0021-0.01760.04860.1406-0.0738-16.475318.036411.1716
2-0.01310.00630.0650.59540.27560.56910.0753-0.0329-0.1073-0.0978-0.00440.04490.02850.013-0.0285-0.02390.00510.03-0.0036-0.0030.0098-12.92756.9296-23.1279
30.48260.71920.12010.63290.12220.47930.0044-0.07720.06220.0349-0.02090.01470.0355-0.1491-0.02630.04370.00540.00990.0728-0.0060.042117.995915.1297-9.6212
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 39:59)
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 60:301)
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resid 302:450)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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