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万見
- PDB-3eg5: Crystal structure of MDIA1-TSH GBD-FH3 in complex with CDC42-GMPPNP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3eg5
タイトルCrystal structure of MDIA1-TSH GBD-FH3 in complex with CDC42-GMPPNP
要素
  • Cell division control protein 42 homolog
  • Protein diaphanous homolog 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / PROTEIN-PROTEIN COMPLEX / RHO PROTEINS / DIAPHANOUS / FORMINS / ARMADILLO REPEAT / G-PROTEIN / GTPASE / Alternative splicing / Cell membrane / GTP-binding / Lipoprotein / Membrane / Methylation / Nucleotide-binding / Prenylation / Actin-binding / Cell projection / Coiled coil / Cytoplasm / Cytoskeleton / Phosphoprotein / Ubl conjugation
機能・相同性
機能・相同性情報


DCC mediated attractive signaling / RHO GTPases activate KTN1 / RHOV GTPase cycle / negative regulation of neuron projection regeneration / CD28 dependent Vav1 pathway / multicellular organismal locomotion / RHOQ GTPase cycle / ERBB2 Regulates Cell Motility / RHOF GTPase cycle / RHOU GTPase cycle ...DCC mediated attractive signaling / RHO GTPases activate KTN1 / RHOV GTPase cycle / negative regulation of neuron projection regeneration / CD28 dependent Vav1 pathway / multicellular organismal locomotion / RHOQ GTPase cycle / ERBB2 Regulates Cell Motility / RHOF GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / RHO GTPases activate PAKs / CDC42 GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / G beta:gamma signalling through CDC42 / GPVI-mediated activation cascade / establishment or maintenance of apical/basal cell polarity / RHOD GTPase cycle / EPHB-mediated forward signaling / nucleus localization / GBD domain binding / EGFR downregulation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / actin nucleation / neuron projection retraction / RAC1 GTPase cycle / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / RHOB GTPase cycle / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / RHO GTPases activate IQGAPs / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / neuron fate determination / RHO GTPases Activate Formins / RHOA GTPase cycle / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / RHOG GTPase cycle / MAPK6/MAPK4 signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / profilin binding / positive regulation of pseudopodium assembly / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / cardiac conduction system development / host-mediated perturbation of viral process / heart process / regulation of filopodium assembly / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / Myogenesis / GTP-dependent protein binding / adherens junction organization / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / VEGFA-VEGFR2 Pathway / thioesterase binding / embryonic heart tube development / regulation of postsynapse organization / axon midline choice point recognition / regulation of microtubule-based process / positive regulation of filopodium assembly / endosomal transport / phagocytosis, engulfment / nuclear migration / regulation of mitotic nuclear division / heart contraction / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / positive regulation of cytokinesis / spindle midzone / establishment or maintenance of cell polarity / cell leading edge / brush border / lamellipodium membrane / synaptic vesicle endocytosis / ephrin receptor signaling pathway / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of lamellipodium assembly / Rho protein signal transduction / positive regulation of stress fiber assembly / phagocytic vesicle / actin filament polymerization / Neutrophil degranulation / cytoskeleton organization / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / actin filament organization / small monomeric GTPase / integrin-mediated signaling pathway / cell periphery / cell projection / filopodium / establishment of localization in cell / sensory perception of sound / cell-cell adhesion / brain development
類似検索 - 分子機能
Formin, diaphanous GTPase-binding domain / Formin, FH3 diaphanous domain / DRF autoregulatory / DRF Autoregulatory Domain / Formin Homology Region 1 / Diaphanous, GTPase-binding domain superfamily / : / Diaphanous autoregulatory (DAD) domain / Diaphanous autoregulatory domain (DAD) profile. / Cdc42 ...Formin, diaphanous GTPase-binding domain / Formin, FH3 diaphanous domain / DRF autoregulatory / DRF Autoregulatory Domain / Formin Homology Region 1 / Diaphanous, GTPase-binding domain superfamily / : / Diaphanous autoregulatory (DAD) domain / Diaphanous autoregulatory domain (DAD) profile. / Cdc42 / Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain profile. / Formin, FH2 domain / Formin, FH2 domain superfamily / Formin Homology 2 Domain / Formin homology-2 (FH2) domain profile. / Formin Homology 2 Domain / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Histone, subunit A / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Recoverin; domain 1 / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Small GTP-binding protein domain / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Protein diaphanous homolog 1 / Cell division control protein 42 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Lammers, M. / Meyer, S. / Kuehlmann, D. / Wittinghofer, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Specificity of Interactions between mDia Isoforms and Rho Proteins
著者: Lammers, M. / Meyer, S. / Kuhlmann, D. / Wittinghofer, A.
履歴
登録2008年9月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division control protein 42 homolog
B: Protein diaphanous homolog 1
C: Cell division control protein 42 homolog
D: Protein diaphanous homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,1008
ポリマ－128,0074
非ポリマー1,0934
水84747
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.269, 71.269, 244.964
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETGLUGLUAA1 - 1781 - 178
21METMETGLUGLUCC1 - 1781 - 178
12VALVALHISHISBB83 - 43515 - 367
22VALVALHISHISDD83 - 43515 - 367

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Cell division control protein 42 homolog / G25K GTP-binding protein


分子量: 19802.719 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-178 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: MUS MUSCULUS / 遺伝子: Cdc42 / プラスミド: CDC42-1-178-PGEX-4T1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P60766
#2: タンパク質 Protein diaphanous homolog 1 / Diaphanous-related formin-1 / DRF1 / p140mDIA / mDIA1


分子量: 44200.680 Da / 分子数: 2 / 断片: MDIAN-TSH, UNP residues 69-451 / Mutation: N164T, N165S, N166H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: MUS MUSCULUS / 遺伝子: Diaph1 / プラスミド: MDIAN-TSH-PGEX-4T1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O08808
#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.15 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.8
詳細: Bis-Tris-Propane (PH 8.8 adjusted with citric acid), 26% (w/v) PEG 3350, 250mM Na-Tartrate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月25日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SAGITALLY - HORIZONTALLY FOCUSED SI(111) MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→43.478 Å / Num. all: 38241 / Num. obs: 38038 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 13.52
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.381 / Mean I/σ(I) obs: 3.69 / Rsym value: 0.333 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1Z2C

1z2c


解像度: 2.7→43.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 25.101 / SU ML: 0.248 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.986 / ESU R Free: 0.322 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24333 1908 5 %RANDOM
Rwork0.20629 ---
obs0.20816 36130 99.49 %-
all-38038 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 53.029 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.19 Å20.09 Å20 Å2
2--0.19 Å20 Å2
3----0.28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→43.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8228 0 66 47 8341
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0228428
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1041.99811400
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.02351022
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.53624.922386
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.867151592
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.0341552
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.21322
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.026180
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.23859
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2980.25858
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1430.2230
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0680.24
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.180.2116
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3330.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3471.55298
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.59828360
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.82833467
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.4114.53040
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1391tight positional0.010.05
2B2723tight positional0.010.05
1A1391tight thermal0.020.5
2B2723tight thermal0.020.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 125 -
Rwork0.287 2693 -
obs--99.86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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