[日本語] English
万見
- PDB-3eg2: Crystal structure of the N114Q mutant of ABL-SH3 domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3eg2
タイトルCrystal structure of the N114Q mutant of ABL-SH3 domain
要素Proto-oncogene tyrosine-protein kinase ABL1
キーワードTRANSFERASE / beta / ATP-binding / Cell adhesion / Cytoskeleton / Kinase / Lipoprotein / Magnesium / Manganese / Metal-binding / Myristate / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Proto-oncogene / SH2 domain / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of actin filament binding / phospholipase C-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of oxidoreductase activity / protein localization to cytoplasmic microtubule plus-end / DN4 thymocyte differentiation / response to epinephrine / podocyte apoptotic process / transitional one stage B cell differentiation / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / activation of protein kinase C activity ...positive regulation of actin filament binding / phospholipase C-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of oxidoreductase activity / protein localization to cytoplasmic microtubule plus-end / DN4 thymocyte differentiation / response to epinephrine / podocyte apoptotic process / transitional one stage B cell differentiation / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / activation of protein kinase C activity / nicotinate-nucleotide adenylyltransferase activity / regulation of modification of synaptic structure / positive regulation of microtubule binding / delta-catenin binding / DNA conformation change / microspike assembly / neuroepithelial cell differentiation / B cell proliferation involved in immune response / positive regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / positive regulation of extracellular matrix organization / cerebellum morphogenesis / positive regulation of blood vessel branching / B-1 B cell homeostasis / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / neuropilin signaling pathway / neuropilin binding / mitochondrial depolarization / bubble DNA binding / negative regulation of protein serine/threonine kinase activity / activated T cell proliferation / cellular response to dopamine / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / regulation of cell motility / regulation of Cdc42 protein signal transduction / proline-rich region binding / mitogen-activated protein kinase binding / positive regulation of dendrite development / myoblast proliferation / syntaxin binding / alpha-beta T cell differentiation / regulation of T cell differentiation / cardiac muscle cell proliferation / regulation of axon extension / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of cell-cell adhesion / Myogenesis / positive regulation of osteoblast proliferation / regulation of microtubule polymerization / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / negative regulation of cellular senescence / positive regulation of focal adhesion assembly / associative learning / Bergmann glial cell differentiation / regulation of endocytosis / neuromuscular process controlling balance / negative regulation of mitotic cell cycle / actin monomer binding / negative regulation of long-term synaptic potentiation / negative regulation of BMP signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / endothelial cell migration / signal transduction in response to DNA damage / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of T cell migration / mismatch repair / regulation of cell adhesion / BMP signaling pathway / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / canonical NF-kappaB signal transduction / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / four-way junction DNA binding / spleen development / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of vasoconstriction / positive regulation of stress fiber assembly / ruffle / positive regulation of establishment of T cell polarity / phosphotyrosine residue binding / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of interleukin-2 production / ephrin receptor binding / actin filament polymerization / ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of endothelial cell migration / post-embryonic development / SH2 domain binding / positive regulation of mitotic cell cycle / substrate adhesion-dependent cell spreading / thymus development / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / regulation of autophagy / integrin-mediated signaling pathway / neural tube closure / establishment of localization in cell / regulation of actin cytoskeleton organization / non-specific protein-tyrosine kinase
類似検索 - 分子機能
F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains ...F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase ABL1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Camara-Artigas, A.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Role of interfacial water molecules in proline-rich ligand recognition by the Src homology 3 domain of Abl.
著者: Palencia, A. / Camara-Artigas, A. / Pisabarro, M.T. / Martinez, J.C. / Luque, I.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2007
タイトル: Crystallization by capillary counter-diffusion and structure determination of the N114A mutant of the SH3 domain of Abl tyrosine kinase complexed with a high-affinity peptide ligand
著者: Camara-Artigas, A. / Palencia, A. / Martinez, J.C. / Luque, I. / Gavira, J.A. / Garcia-Ruiz, J.M.
履歴
登録2008年9月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase ABL1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,1162
ポリマ－7,0241
非ポリマー921
水41423
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.679, 52.998, 41.101
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number21
Space group name H-MC222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-12-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Proto-oncogene tyrosine-protein kinase ABL1 / p150 / c- ABL / Abelson murine leukemia viral oncogene homolog 1


分子量: 7023.720 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3 DOMAIN, RESIDUES 60-121 / 変異: N114Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: PBAT4 / 遺伝子: ABL1, ABL, JTK7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P00519, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 28.99 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3
詳細: 2M ammonium sulphate, 5% PEG300, 10% glycerol, and 0.1 M of buffer solution, vapor diffusion, hanging drop, temperature 288K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: BRUKER SMART 6000 / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月9日 / 詳細: Montel Optics
放射モノクロメーター: BRUKER MICROSTAR MICRO-FOCUS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→41.101 Å / Num. all: 4769 / Num. obs: 4354 / % possible obs: 91.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.13 % / Biso Wilson estimate: 16.17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0428 / Rsym value: 0.0428
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 1.11 % / Rmerge(I) obs: 0.1805 / Mean I/σ(I) obs: 3.88 / Num. unique all: 471 / Rsym value: 0.1805 / % possible all: 67.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SAINTデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
PROTEUM PLUSデータ収集
SAINTデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3EG3

3eg3


解像度: 1.8→13.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.1 / SU B: 3.728 / SU ML: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.21 / ESU R Free: 0.186 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 304 7 %RANDOM
Rwork0.208 ---
obs0.212 4336 91.26 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 47.75 Å2 / Biso mean: 16.699 Å2 / Biso min: 2.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å20 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→13.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数495 0 6 23 524
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.021524
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0611.93714
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.598564
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.39225.92627
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.4861579
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.55151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1320.275
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.02415
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2260.2180
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3150.2345
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.190.226
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2990.283
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2920.210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4351.5326
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1482513
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.813231
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.9264.5201
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.846 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 15 -
Rwork0.228 189 -
all-204 -
obs--60.18 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る