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万見
- PDB-3e7g: Structure of human INOSOX with inhibitor AR-C95791 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3e7g
タイトルStructure of human INOSOX with inhibitor AR-C95791
要素Nitric oxide synthase, inducible
キーワードOXIDOREDUCTASE / nitric oxide / NOS / HEME / tetrahydrobiopterin / Alternative splicing / Calcium / Calmodulin-binding / FAD / FMN / Iron / Metal-binding / NADP / Phosphoprotein / Polymorphism / Zinc
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of leukocyte mediated cytotoxicity / Inhibition of nitric oxide production / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / regulation of cellular respiration / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / prostaglandin secretion / ROS and RNS production in phagocytes / tetrahydrobiopterin binding / arginine binding / superoxide metabolic process ...positive regulation of leukocyte mediated cytotoxicity / Inhibition of nitric oxide production / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / regulation of cellular respiration / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / prostaglandin secretion / ROS and RNS production in phagocytes / tetrahydrobiopterin binding / arginine binding / superoxide metabolic process / regulation of cytokine production involved in inflammatory response / cortical cytoskeleton / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / peroxisomal matrix / nitric oxide mediated signal transduction / nitric-oxide synthase (NADPH) / nitric-oxide synthase activity / L-arginine catabolic process / negative regulation of blood pressure / response to hormone / nitric oxide biosynthetic process / regulation of insulin secretion / cell redox homeostasis / innate immune response in mucosa / positive regulation of interleukin-8 production / response to bacterium / Peroxisomal protein import / circadian rhythm / negative regulation of protein catabolic process / cellular response to type II interferon / positive regulation of interleukin-6 production / cellular response to xenobiotic stimulus / peroxisome / FMN binding / NADP binding / flavin adenine dinucleotide binding / regulation of cell population proliferation / cellular response to lipopolysaccharide / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / response to lipopolysaccharide / defense response to Gram-negative bacterium / calmodulin binding / response to hypoxia / defense response to bacterium / inflammatory response / negative regulation of gene expression / heme binding / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily ...Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AT2 / 5,6,7,8-TETRAHYDROBIOPTERIN / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Nitric oxide synthase, inducible
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Garcin, E.D. / Arvai, A.S. / Rosenfeld, R.J. / Kroeger, M.D. / Crane, B.R. / Andersson, G. / Andrews, G. / Hamley, P.J. / Mallinder, P.R. / Nicholls, D.J. ...Garcin, E.D. / Arvai, A.S. / Rosenfeld, R.J. / Kroeger, M.D. / Crane, B.R. / Andersson, G. / Andrews, G. / Hamley, P.J. / Mallinder, P.R. / Nicholls, D.J. / St-Gallay, S.A. / Tinker, A.C. / Gensmantel, N.P. / Mete, A. / Cheshire, D.R. / Connolly, S. / Stueh, D.J. / Aberg, A. / Wallace, A.V. / Tainer, J.A. / Getzoff, E.D.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2008
タイトル: Anchored plasticity opens doors for selective inhibitor design in nitric oxide synthase.
著者: Garcin, E.D. / Arvai, A.S. / Rosenfeld, R.J. / Kroeger, M.D. / Crane, B.R. / Andersson, G. / Andrews, G. / Hamley, P.J. / Mallinder, P.R. / Nicholls, D.J. / St-Gallay, S.A. / Tinker, A.C. / ...著者: Garcin, E.D. / Arvai, A.S. / Rosenfeld, R.J. / Kroeger, M.D. / Crane, B.R. / Andersson, G. / Andrews, G. / Hamley, P.J. / Mallinder, P.R. / Nicholls, D.J. / St-Gallay, S.A. / Tinker, A.C. / Gensmantel, N.P. / Mete, A. / Cheshire, D.R. / Connolly, S. / Stuehr, D.J. / Aberg, A. / Wallace, A.V. / Tainer, J.A. / Getzoff, E.D.
履歴
登録2008年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitric oxide synthase, inducible
B: Nitric oxide synthase, inducible
C: Nitric oxide synthase, inducible
D: Nitric oxide synthase, inducible
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,81518
ポリマ－196,1994
非ポリマー4,61514
水9,080504
1
A: Nitric oxide synthase, inducible
B: Nitric oxide synthase, inducible
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,4079
ポリマ－98,1002
非ポリマー2,3087
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5410 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area35540 Å2
手法PISA
2
C: Nitric oxide synthase, inducible
D: Nitric oxide synthase, inducible
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,4079
ポリマ－98,1002
非ポリマー2,3087
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5340 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area35570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.206, 158.671, 191.141
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Nitric oxide synthase, inducible / Inducible NO synthase / Inducible NOS / iNOS / NOS type II / Hepatocyte NOS / HEP-NOS


分子量: 49049.863 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 82-505 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35228, nitric-oxide synthase (NADPH)

-
非ポリマー , 5種, 518分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#4: 化合物
ChemComp-H4B / 5,6,7,8-TETRAHYDROBIOPTERIN


分子量: 241.247 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15N5O3
#5: 化合物
ChemComp-AT2 / ETHYL 4-[(4-METHYLPYRIDIN-2-YL)AMINO]PIPERIDINE-1-CARBOXYLATE


分子量: 263.335 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H21N3O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 504 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.42 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: magnesium sulfate, hepes, lithium acetate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 300K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年9月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→40 Å / Num. obs: 141544 / % possible obs: 88.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.077
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / Rmerge(I) obs: 0.327 / % possible all: 51.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS0.9精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→39.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Data cutoff high absF: 262227 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 6396 5.1 %RANDOM
Rwork0.182 ---
obs-125869 90.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.18 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 107.92 Å2 / Biso mean: 49.211 Å2 / Biso min: 23.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.42 Å20 Å20 Å2
2--10.94 Å20 Å2
3----1.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→39.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13694 0 318 504 14516
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.95
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 818 5.1 %
Rwork0.258 15110 -
all-15928 -
obs--69.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.TOPPROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2TOPH19X.HEMEPARAM19X.HEME
X-RAY DIFFRACTION3A1.TOPA1.PAR
X-RAY DIFFRACTION4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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