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万見
- PDB-3e4a: Human IDE-inhibitor complex at 2.6 angstrom resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3e4a
タイトルHuman IDE-inhibitor complex at 2.6 angstrom resolution
要素
  • HYDROXAMATE PEPTIDE II1
  • Insulin-degrading enzyme
キーワードHYDROLASE / INSULIN / HYDROXAMATE / INSULIN DEGRADING ENZYME / Metal-binding / Metalloprotease / Protease
機能・相同性
機能・相同性情報


insulysin / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / insulin binding / regulation of aerobic respiration / peptide catabolic process ...insulysin / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / insulin binding / regulation of aerobic respiration / peptide catabolic process / amyloid-beta clearance / peroxisomal matrix / amyloid-beta metabolic process / Insulin receptor recycling / peptide binding / proteolysis involved in protein catabolic process / Peroxisomal protein import / protein catabolic process / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / metalloendopeptidase activity / positive regulation of protein catabolic process / positive regulation of protein binding / peroxisome / insulin receptor signaling pathway / virus receptor activity / basolateral plasma membrane / endopeptidase activity / Ub-specific processing proteases / external side of plasma membrane / cell surface / protein homodimerization activity / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / : / PQQ synthase PqqF-like, C-terminal lobe domain 4 / : / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal ...Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / : / PQQ synthase PqqF-like, C-terminal lobe domain 4 / : / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / Chem-QIX / Insulin-degrading enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Malito, E. / Leissring, M.A. / Choi, S. / Cuny, G.D. / Tang, W.J.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2010
タイトル: Designed inhibitors of insulin-degrading enzyme regulate the catabolism and activity of insulin.
著者: Leissring, M.A. / Malito, E. / Hedouin, S. / Reinstatler, L. / Sahara, T. / Abdul-Hay, S.O. / Choudhry, S. / Maharvi, G.M. / Fauq, A.H. / Huzarska, M. / May, P.S. / Choi, S. / Logan, T.P. / ...著者: Leissring, M.A. / Malito, E. / Hedouin, S. / Reinstatler, L. / Sahara, T. / Abdul-Hay, S.O. / Choudhry, S. / Maharvi, G.M. / Fauq, A.H. / Huzarska, M. / May, P.S. / Choi, S. / Logan, T.P. / Turk, B.E. / Cantley, L.C. / Manolopoulou, M. / Tang, W.J. / Stein, R.L. / Cuny, G.D. / Selkoe, D.J.
履歴
登録2008年8月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: pdbx_entity_src_syn / software / Item: _software.name
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin-degrading enzyme
B: Insulin-degrading enzyme
F: HYDROXAMATE PEPTIDE II1
G: HYDROXAMATE PEPTIDE II1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)239,07329
ポリマ－236,4004
非ポリマー2,67325
水6,702372
1
A: Insulin-degrading enzyme
F: HYDROXAMATE PEPTIDE II1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,46514
ポリマ－118,2002
非ポリマー1,26512
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2300 Å2
ΔGint-29.4 kcal/mol
Surface area37900 Å2
手法PISA
2
B: Insulin-degrading enzyme
G: HYDROXAMATE PEPTIDE II1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,60915
ポリマ－118,2002
非ポリマー1,40913
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2670 Å2
ΔGint-21.1 kcal/mol
Surface area38010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)261.402, 261.402, 92.054
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABFG

#1: タンパク質 Insulin-degrading enzyme / Insulysin / Insulinase / Insulin protease


分子量: 117968.664 Da / 分子数: 2
変異: C110L, C171S, C178A, C257V, C414L, C573N, C590S, C789S, C812A, C819A, C904S, C966N, C974A
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IDE / プラスミド: PPROEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA DE3 / 参照: UniProt: P14735, insulysin
#2: タンパク質・ペプチド HYDROXAMATE PEPTIDE II1


分子量: 231.249 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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非ポリマー , 5種, 397分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-QIX / N~2~-[(2R)-4-(HYDROXYAMINO)-2-(2-NAPHTHYLMETHYL)-4-OXOBUTANOYL]-L-ARGINYLGLYCYLGLYCINAMIDE


分子量: 542.587 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H34N8O6
#5: 化合物
ChemComp-DIO / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / 1,4-ジオキサン


分子量: 88.105 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2
#6: 化合物
ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 372 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.95 %
結晶化温度: 291.5 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG MME 5000, HEPES PH 7.0, TACSIMATE, DIOXANE, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 291K, pH 7.00, temperature 291.5K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918 / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月9日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 106959 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 38 Å2 / Rsym value: 0.094
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.437 / % possible all: 91.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX精密化
SBC-Collectcollectデータ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2JG4

2jg4


解像度: 2.6→45.28 Å / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 5409 5.06 %RANDOM
Rwork0.167 ---
obs-106925 97.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 38.03 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.013 Å20 Å20 Å2
2---4.013 Å20 Å2
3---8.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→45.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15722 0 178 372 16272
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3931
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_deg0.0151
X-RAY DIFFRACTIONfHIRAL0.0951
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8511
X-RAY DIFFRACTIONfLANE0.0061
X-RAY DIFFRACTIONfonbonded4.0731

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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