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万見
- PDB-3e3z: Crystal structure of bovine coupling Factor B bound with phenylar... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3e3z
タイトルCrystal structure of bovine coupling Factor B bound with phenylarsine oxide
要素ATP synthase subunit s, mitochondrial
キーワードELECTRON TRANSPORT / leucine-rich repeat / CF0 / Hydrogen ion transport / Inner membrane / Ion transport / Membrane / Mitochondrion / Transit peptide / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / ATP biosynthetic process / proton-transporting ATP synthase complex / proton transmembrane transport / mitochondrial inner membrane / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine-rich repeat domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phenylarsine oxide / ATP synthase subunit s, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Stroud, R.M. / Lee, J.K. / Belogrudov, G.I.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of bovine mitochondrial factor B at 0.96-A resolution.
著者: Lee, J.K. / Belogrudov, G.I. / Stroud, R.M.
履歴
登録2008年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP synthase subunit s, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8294
ポリマ－20,5151
非ポリマー3143
水4,089227
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.122, 49.722, 36.902
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.840, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 ATP synthase subunit s, mitochondrial / ATP synthase-coupling factor B / Mitochondrial ATP synthase regulatory component factor B


分子量: 20514.738 Da / 分子数: 1 / 変異: G28E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: ATP5S, ATPW / プラスミド: pET43 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P22027, H+-transporting two-sector ATPase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-PA0 / Phenylarsine oxide / oxo(phenyl)arsane / PAO


分子量: 168.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5AsO
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 227 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.23 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: 50% PPG 400, 100 mM Tris-HCl pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年5月12日 / 詳細: KOHZU
放射モノクロメーター: Double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→40 Å / Num. obs: 19212 / % possible obs: 95.6 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.039 / Χ2: 1.004
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.7-1.763.30.11315681.02178.3
1.76-1.833.40.09817711.00789.3
1.83-1.913.60.0919210.99296.7
1.91-2.023.70.07719801.00899
2.02-2.143.70.06519700.98698.5
2.14-2.313.70.05819680.99698.6
2.31-2.543.70.05119851.00598.8
2.54-2.913.70.04719951.03199.3
2.91-3.663.60.03620260.99799.5
3.66-403.70.02720281.00298.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
Blu-Iceデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3DZE

3dze


解像度: 1.7→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / WRfactor Rfree: 0.199 / WRfactor Rwork: 0.16 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.894 / SU B: 1.758 / SU ML: 0.06 / SU R Cruickshank DPI: 0.101 / SU Rfree: 0.101 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.102 / ESU R Free: 0.101 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.188 978 5.1 %RANDOM
Rwork0.149 ---
obs0.151 19208 95.51 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 57.46 Å2 / Biso mean: 8.605 Å2 / Biso min: 4.42 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.01 Å20 Å2-1.4 Å2
2---0.6 Å20 Å2
3----2.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1468 0 16 227 1711
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0221516
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021072
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.411.9682042
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.35432608
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2715182
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.24524.18974
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.89815290
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.2891510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2216
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021660
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02312
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.851.5895
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2381.5362
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.55121443
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6023621
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2864.5597
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.745 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.248 63 -
Rwork0.147 1061 -
all-1124 -
obs--75.89 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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