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- PDB-3e1u: The Crystal Structure of the Anti-Viral APOBEC3G Catalytic Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3e1u
タイトルThe Crystal Structure of the Anti-Viral APOBEC3G Catalytic Domain
要素DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3G
キーワードHYDROLASE / five beta-strands surrounded by six alpha-helices / Alternative splicing / Antiviral defense / Cytoplasm / Host-virus interaction / Metal-binding / Nucleus / Polymorphism / Ubl conjugation / Zinc
機能・相同性
機能・相同性情報


apolipoprotein B mRNA editing enzyme complex / dCTP deaminase activity / single-stranded DNA cytosine deaminase / base conversion or substitution editing / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / : / DNA cytosine deamination / cytidine to uridine editing / negative regulation of viral process / cytidine deaminase activity ...apolipoprotein B mRNA editing enzyme complex / dCTP deaminase activity / single-stranded DNA cytosine deaminase / base conversion or substitution editing / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / : / DNA cytosine deamination / cytidine to uridine editing / negative regulation of viral process / cytidine deaminase activity / transposable element silencing / negative regulation of viral genome replication / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / positive regulation of defense response to virus by host / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / P-body / defense response to virus / ribonucleoprotein complex / innate immune response / RNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
APOBEC-like C-terminal domain / Novel AID APOBEC clade 2 / : / Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding / Cytidine and deoxycytidylate deaminases zinc-binding region signature. / Cytidine and deoxycytidylate deaminase domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminases domain profile. / Cytidine deaminase-like ...APOBEC-like C-terminal domain / Novel AID APOBEC clade 2 / : / Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding / Cytidine and deoxycytidylate deaminases zinc-binding region signature. / Cytidine and deoxycytidylate deaminase domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminases domain profile. / Cytidine deaminase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3G
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Holden, L. / Prochnow, C. / Chang, Y.P. / Bransteitter, R. / Chelico, L. / Sen, U. / Stevens, R.C. / Goodman, R.F. / Chen, X.S.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of the anti-viral APOBEC3G catalytic domain and functional implications.
著者: Holden, L.G. / Prochnow, C. / Chang, Y.P. / Bransteitter, R. / Chelico, L. / Sen, U. / Stevens, R.C. / Goodman, M.F. / Chen, X.S.
履歴
登録2008年8月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1532
ポリマ－22,0881
非ポリマー651
水54030
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.464, 57.329, 40.578
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.46, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3G / APOBEC-related cytidine deaminase / ARCD / APOBEC-related protein / ARP-9 / CEM-15 / CEM15


分子量: 22087.990 Da / 分子数: 1 / 断片: APOBEC3G Catalytic Domain (UNP residues 197-380) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APOBEC3G, MDS019 / プラスミド: pGEX6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XA-90
参照: UniProt: Q9HC16, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 環状アミジンに作用
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.72 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100mM MES pH 6.5, 40% PEG 200, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9792060, 0.9790670
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月13日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9792061
20.9790671
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 18902 / Num. obs: 17604 / % possible obs: 93.1 % / Observed criterion σ(F): 1.7 / Observed criterion σ(I): 3
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / % possible all: 9.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SHARP位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→30 Å / σ(F): 1.7 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.267 1511 random
Rwork0.251 --
all0.252 16598 -
obs0.252 15669 -
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1523 0 1 30 1554

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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