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万見
- PDB-3dvk: Crystal Structure of Ca2+/CaM-CaV2.3 IQ domain complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dvk
タイトルCrystal Structure of Ca2+/CaM-CaV2.3 IQ domain complex
要素
  • Calmodulin
  • Voltage-dependent R-type calcium channel subunit alpha-1E
キーワードMEMBRANE PROTEIN / calmodulin / calcium channel / IQ domain / inactivation / facilitation / calcium-dependent / voltage-gated
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of somatostatin secretion / low voltage-gated calcium channel activity / voltage-gated calcium channel activity involved in regulation of presynaptic cytosolic calcium levels / Presynaptic depolarization and calcium channel opening / Regulation of insulin secretion / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / : / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus ...regulation of somatostatin secretion / low voltage-gated calcium channel activity / voltage-gated calcium channel activity involved in regulation of presynaptic cytosolic calcium levels / Presynaptic depolarization and calcium channel opening / Regulation of insulin secretion / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / : / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / flagellated sperm motility / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / fear response / calcium ion import / nervous system process / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / voltage-gated monoatomic cation channel activity / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / voltage-gated calcium channel complex / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / positive regulation of DNA binding / PKA activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / response to corticosterone / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / nitric-oxide synthase binding / response to pain / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of synaptic vesicle exocytosis / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / transmission of nerve impulse / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / calcineurin-mediated signaling / regulation of synaptic vesicle endocytosis / behavioral response to pain / Ion transport by P-type ATPases / positive regulation of protein autophosphorylation / Uptake and function of anthrax toxins / calcium ion import across plasma membrane / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / DARPP-32 events / Smooth Muscle Contraction / catalytic complex / detection of calcium ion / behavioral fear response / regulation of cardiac muscle contraction / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / RHO GTPases activate IQGAPs / phosphatidylinositol 3-kinase binding / voltage-gated calcium channel activity / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / activation of adenylate cyclase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / enzyme regulator activity / regulation of calcium-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / sensory perception of pain / sperm midpiece / substantia nigra development / calcium channel complex / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / FCERI mediated Ca+2 mobilization
類似検索 - 分子機能
Voltage-dependent calcium channel, R-type, alpha-1 subunit / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit, IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated domain / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated / : / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand ...Voltage-dependent calcium channel, R-type, alpha-1 subunit / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit, IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated domain / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated / : / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-3 / Voltage-dependent R-type calcium channel subunit alpha-1E
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Kim, E.Y. / Rumpf, C.H. / Fujiwara, Y. / Cooley, E.S. / Van Petegem, F. / Minor, D.L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Structures of Ca(V)2 Ca(2+)/CaM-IQ Domain Complexes Reveal Binding Modes that Underlie Calcium-Dependent Inactivation and Facilitation.
著者: Kim, E.Y. / Rumpf, C.H. / Fujiwara, Y. / Cooley, E.S. / Van Petegem, F. / Minor, D.L.
履歴
登録2008年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.32024年2月21日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: Voltage-dependent R-type calcium channel subunit alpha-1E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6106
ポリマ－19,4502
非ポリマー1604
水61334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2850 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area9090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.262, 44.262, 337.941
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-512-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1, CALM2, CAM2, CAMB, CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII
プラスミド: pEGST / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-pLysS / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Voltage-dependent R-type calcium channel subunit alpha-1E / Voltage-gated calcium channel subunit alpha Cav2.3 / Calcium channel / L type / alpha-1 polypeptide ...Voltage-gated calcium channel subunit alpha Cav2.3 / Calcium channel / L type / alpha-1 polypeptide / isoform 6 / Brain calcium channel II / RBE-II / RBE2 / BII


分子量: 2728.366 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 1818-1837 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Cacna1e, Cach6, Cacnl1a6 / プラスミド: pET28b-HMT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-pLysS / 参照: UniProt: Q07652
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.8 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris, 25-30 % PEG 2000 MME, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11587 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月18日
放射モノクロメーター: Double flat crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. obs: 9377 / % possible obs: 95.2 % / 冗長度: 15.9 % / Rmerge(I) obs: 0.103
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.383 / Num. unique all: 631 / % possible all: 68.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 55 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å19.6 Å
Translation2.5 Å19.6 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.925 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.783 / SU B: 14.388 / SU ML: 0.211 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.359 / ESU R Free: 0.263 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.291 439 4.7 %RANDOM
Rwork0.256 ---
obs0.258 9294 95.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 105.09 Å2 / Biso mean: 71.425 Å2 / Biso min: 41.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.29 Å21.14 Å20 Å2
2--2.29 Å20 Å2
3----3.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1245 0 4 34 1283
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0211266
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.381.9521699
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4555163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.79825.53865
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.24715215
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.384157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2184
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02975
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.3274812
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.50151279
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8944454
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9285420
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.356 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 21 -
Rwork0.267 408 -
all-429 -
obs--63.93 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.93741.3824-0.77064.43890.32493.23480.2485-0.0506-0.0630.5511-0.5211-0.2378-0.37861.14320.2726-0.2937-0.2961-0.10950.33620.2503-0.2147-19.15359.126317.21
23.01312.14890.41225.3877-1.39423.97520.1557-0.053-0.05020.0554-0.20830.26210.2786-0.08160.0527-0.3641-0.00020.0417-0.0290.0858-0.173-11.106727.88055.9724
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A5 - 77
2X-RAY DIFFRACTION2A79 - 147

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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