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万見
- PDB-3dtj: HIV-1 capsid C-terminal domain mutant (E187A) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dtj
タイトルHIV-1 capsid C-terminal domain mutant (E187A)
要素HIV-1 capsid protein
キーワードVIRAL PROTEIN / HIV / CAPSID / MUTANT / INHIBITOR / ASSEMBLY / POLYPROTEIN / COMPLEX(VIRAL PROTEIN-PEPTIDE) / MAINLY ALPHA
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding via host ESCRT complex / HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase ...viral budding via host ESCRT complex / HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase / RNA stem-loop binding / viral penetration into host nucleus / host multivesicular body / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral translational frameshifting / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell plasma membrane / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Retrovirus capsid C-terminal domain / Gag protein p6 / Gag protein p6 / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / : / gag protein p24 N-terminal domain / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain ...Retrovirus capsid C-terminal domain / Gag protein p6 / Gag protein p6 / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / : / gag protein p24 N-terminal domain / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase-like, N-terminal / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Retrovirus capsid, C-terminal / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag-Pol polyprotein / Gag polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4 Å
データ登録者Igonet, S. / Vaney, M.C. / Rey, F.A.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Residues in the HIV-1 Capsid Assembly Inhibitor Binding Site Are Essential for Maintaining the Assembly-competent Quaternary Structure of the Capsid Protein.
著者: Bartonova, V. / Igonet, S. / Sticht, J. / Glass, B. / Habermann, A. / Vaney, M.C. / Sehr, P. / Lewis, J. / Rey, F.A. / Krausslich, H.G.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: The HIV-1 capsid protein C-terminal domain in complex with a virus assembly inhibitor
著者: Ternois, F. / Sticht, J. / Duquerroy, S. / Krausslich, H.-G. / Rey, F.A.
履歴
登録2008年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年2月12日Group: Refinement description
改定 1.32017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIV-1 capsid protein
B: HIV-1 capsid protein
C: HIV-1 capsid protein
D: HIV-1 capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8924
ポリマ－37,8924
非ポリマー00
水00
1
C: HIV-1 capsid protein
D: HIV-1 capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9462
ポリマ－18,9462
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1560 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area7940 Å2
手法PISA
2
A: HIV-1 capsid protein
B: HIV-1 capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9462
ポリマ－18,9462
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1540 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area8040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.603, 51.675, 51.797
Angle α, β, γ (deg.)109.94, 108.48, 110.02
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
HIV-1 capsid protein


分子量: 9472.884 Da / 分子数: 4 / 断片: C-terminal domain, UNP residues 278-363 / 変異: E187A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: NL4-3 / 遺伝子: gag / プラスミド: pET11c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) CodonPLus-RIL / 参照: UniProt: Q72497, UniProt: P12497*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.14 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 5
詳細: 32% PEG 4,000, 100 mM ammonium acetate pH 5.0 and 10 mM MgCl2., EVAPORATION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.044 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年5月25日 / 詳細: Dynamically bendable mirror
放射モノクロメーター: Si(111) monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.044 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→30.2 Å / Num. obs: 2160 / % possible obs: 62.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 12.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
RemDAqデータ収集
PHASER位相決定
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DS5

3ds5


解像度: 4→30.2 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0
詳細: No refinement was undertaken because of the low resolution data. Only molecular replacement with the 3D model 3DS5 (HIV-1 C-terminal domain capsid mutant (N183A)) gave a solution with the ...詳細: No refinement was undertaken because of the low resolution data. Only molecular replacement with the 3D model 3DS5 (HIV-1 C-terminal domain capsid mutant (N183A)) gave a solution with the same packing of the molecules.
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4→30.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2288 0 0 0 2288

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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